Участок - связывание
Cтраница 4
 |
Структура молекулы иммуноглобулина G. [46] |
Тяжелые ( Н) цепи состоят из 440, а легкие ( L) - из 220 аминокислотных остатков. Каждая цепь имеет константные и вариабельные области. Вариабельные области локализованы на JV-концах обеих цепей, и именно они образуют участок связывания антигена. Разные варианты аминокислотных последовательностей в участке связывания антигена обусловливают структурное разнообразие сайтов взаимодействия с антигенами. [47]
В настоящее время строение рецепторного участка на молекуле альбумина, связывающего 1 4-бенздиазепины, не известно. Однако по имеющимся данным можно утверждать, что такой участок обладает высокой структурной специфичностью по отношению к 1 4-бенздиазепинам. Методами гельфильтрации и кругового дихроизма показано [318, 319], что молекула ЧСА имеет один участок связывания для бенздиазепинов. Частичное насыщение фенила не приводит к изменению интенсивности и максимумов поглощения различных бенздиазепинов. [48]
Пока еще отсутствуют детальные представления о природе взаимодействующих групп актина и миозина. В 1 см3 мышцы содержится i - 0 l г миозина и 0 04 г актина, или 0 6 - 10 6 моля миозиновых цепей ( три на молекулу) и 0 7 - Ю-6 моля актина. Примерное соответствие между этими числами подтверждает вполне допустимое предположение о том, что один участок связывания приходится на одну цепь миозина и на одну молекулу актина. [49]
Цистеиновые протеиназы [65] очень сходны с сериновыми. Объектом большинства работ служил папаин. Папаин состоит из одной полипептидной цепи почти того же размера ( 212 остатков), что и у химотрипсина, с характерной глубокой впадиной, содержащей участок связывания субстрата. Папаин инактивируется иодуксусной кислотой, которая, как известно, ал-килирует тиоловые группы. Так как шесть из семи остатков цис-теина фермента связаны в дисульфидные мостики, в реакции принимает участие единственная свободная HS-группа цистеина-25. Имеется убедительное доказательство образования ацилфермент-ного интермедиата: как и в случае химотрипсина, можно приготовить циннамоилпапаин. [50]
Бактерии Vibrio cholerae продуцируют белок, который не является нейротоксином, но тем не менее интересен как своей способностью связывать ганглиозид GMI, так и механизмом действия. Этот токсин связывается со слизистой кишечника и стимулирует секреторные клетки тонкой кишки до такой степени, что организм теряет воду и электролиты в опасно больших количествах. Токсин холеры - белок с М 82000; он не содержит углеводы и липиды и селективно взаимодействует с ганглиозидом GMI - Этот белок состоит из нескольких полипептидных цепей: пяти В-цепей ( с М - 10 000), которые несут участок связывания ганглиозидов, но не дают холерной реакции, и субъединицы А ( М 28000), которая при проникновении в клетку активирует ( в присутствии NAD) аденилатциклазу путем ее ковалентной модификации и постоянной активации регулятор-кой субъединицы фермента - G - ( или N -) белка; в гл. [51]
Эта изменчивость в центрах связывания субстрата дает возможность полагать, что семейство сериновых протеиназ возникло в процессе эволюции от общего предка и относительно недавно. В некоторых случаях такие ферменты, включая лактат -, малат - и глицеральдегид-3 - фосфат-дегидрогеназы, имеют очень близкие трехмерные структуры в участках связывания кофермента, в то время как другие участки структуры совершенно различны. Этот участок связывания ди-нуклеотида присутствует в широко варьируемых участках первичной структуры этих ферментов и состоит из двух очень близких звеньев связывания мононуклеотида, одно из которых специфично к адениновой половине кофермента. Гораздо большее число ферментов катализирует реакции адениновых нуклеотидов, AMP, ADP и АТР ( см. гл. [52]
Участки связывания БАК в разных промоторах не идентичны по нуклеотидной последовательности, но проявляют значительное сходство друг с другом. Эти участки в разных промоторах располагаются по-разному относительно стартовых точек транскриптов, которые стимулируются БАК - В промоторе галактозного оперона участок связывания БАК непосредственно прилегает к участку связывания РНК-полимеразы. Рядом располагается второй участок связывания БАК; с ним БАК связывается только в том случае, если на промоторе уже находится РНК-полимераза и БАК на первом участке. В промоторе лактозного оперона имеется только один участок связывания БАК, ориентированный относительно участка связывания РНК-полимеразы точно так же, как второй участок связывания БАК в галактозном промоторе. В промоторах мальтозных и арабинозного оперонов, между участками связывания БАК и участками связывания РНК-полимеразы, располагаются участки связывания белков-активаторов этих оперонов, кодируемых генами та. [53]
Участки связывания БАК в разных промоторах не идентичны по нуклеотидной последовательности, но проявляют значительное сходство друг с другом. Эти участки в разных промоторах располагаются по-разному относительно стартовых точек транскриптов, которые стимулируются БАК - В промоторе галактозного оперона участок связывания БАК непосредственно прилегает к участку связывания РНК-полимеразы. Рядом располагается второй участок связывания БАК; с ним БАК связывается только в том случае, если на промоторе уже находится РНК-полимераза и БАК на первом участке. В промоторе лактозного оперона имеется только один участок связывания БАК, ориентированный относительно участка связывания РНК-полимеразы точно так же, как второй участок связывания БАК в галактозном промоторе. В промоторах мальтозных и арабинозного оперонов, между участками связывания БАК и участками связывания РНК-полимеразы, располагаются участки связывания белков-активаторов этих оперонов, кодируемых генами malT и агаС соответственно. [54]
Участки связывания БАК в разных промоторах не идентичны по нуклеотидной последовательности, но проявляют значительное сходство друг с другом. Эти участки в разных промоторах располагаются по-разному относительно стартовых точек транскриптов, которые стимулируются БАК В промоторе галактозного оперона участок связывания БАК непосредственно прилегает к участку связывания РНК-полимеразы. Рядом располагается второй участок связывания БАК; с ним БАК связывается только в том случае, если на промоторе уже находится РНК-полимераза и БАК на первом участке. В промоторе лактозного оперона имеется только один участок связывания БАК, ориентированный относительно участка связывания РНК-полимеразы точно так же, как второй участок связывания БАК в галактозном промоторе. В промоторах мальтозных и арабинозного оперонов, между участками связываний БАК и участками связывания РНК-полимеразы, располагаются участки связывания белков-активаторов этих оперонов, кодируемых генами malT и агаС соответственно. [55]
ПКП обусловлен активацией ацетилхолином хемовозбудимых ионных каналов, имеющихся в постсинаптической мембране скелетного мышечного волокна. Так же как электровозоудимые, хемовозбудимые каналы образованы макромолекулами белка, пронизывающими липидный бислой мембраны. Канал состоит из транспортной системы, воротного механизма и участка связывания - холинорецептора, обладающего высоким сродством к медиатору ацетилхолину. В отсутствие ацетилхолина канал закрыт. Взаимодействие медиатора с рецептором приводит к активации канала. В открытом состоянии канал имеет проводимость порядка 30 пк CMC, что примерно в 4 раза превышает проводимость одиночного электровозбудимого натриевого канала. [56]
 |
Возможная схема действия ДНК-лв-гаэ. Цифры в кружках / - 6 обозначают последовательность действия фермента. [57] |
ДНК-полимераза катализирует нуклеофильную атаку З - гидроксильной группы затравки, направленную на а-фосфат дезоксирибонуклео-зид-5 - фосфата. При этом освобождается неорганический трифосфат и образуется фосфодиэфирная связь. Таким образом, затравочная цепь удлиняется на одно нуклео-твдное звено. Затем ДНК-полимераза сдвигается на одно звено вдоль ДНК-матрицы, а участок связывания ДНК-затравки захватывает З - гидроксильный конец только что присоединенного нуклеотида, и так до конца ДНК-матрицы. [58]
Участки связывания БАК в разных промоторах не идентичны по нуклеотидной последовательности, но проявляют значительное сходство друг с другом. Эти участки в разных промоторах располагаются по-разному относительно стартовых точек транскриптов, которые стимулируются БАК - В промоторе галактозного оперона участок связывания БАК непосредственно прилегает к участку связывания РНК-полимеразы. Рядом располагается второй участок связывания БАК; с ним БАК связывается только в том случае, если на промоторе уже находится РНК-полимераза и БАК на первом участке. В промоторе лактозного оперона имеется только один участок связывания БАК, ориентированный относительно участка связывания РНК-полимеразы точно так же, как второй участок связывания БАК в галактозном промоторе. В промоторах мальтозных и арабинозного оперонов, между участками связывания БАК и участками связывания РНК-полимеразы, располагаются участки связывания белков-активаторов этих оперонов, кодируемых генами та. [59]
Участки связывания БАК в разных промоторах не идентичны по нуклеотидной последовательности, но проявляют значительное сходство друг с другом. Эти участки в разных промоторах располагаются по-разному относительно стартовых точек транскриптов, которые стимулируются БАК - В промоторе галактозного оперона участок связывания БАК непосредственно прилегает к участку связывания РНК-полимеразы. Рядом располагается второй участок связывания БАК; с ним БАК связывается только в том случае, если на промоторе уже находится РНК-полимераза и БАК на первом участке. В промоторе лактозного оперона имеется только один участок связывания БАК, ориентированный относительно участка связывания РНК-полимеразы точно так же, как второй участок связывания БАК в галактозном промоторе. В промоторах мальтозных и арабинозного оперонов, между участками связывания БАК и участками связывания РНК-полимеразы, располагаются участки связывания белков-активаторов этих оперонов, кодируемых генами malT и агаС соответственно. [60]
Страницы: 1 2 3 4 5