Участок - связывание
Cтраница 2
 |
Трехмерная модель Na K f АТФазы. [16] |
Большая а-субъединица ( - 112000) формирует каталитически активный центр, осуществляющий гидролиз АТР и расположенный на цитоплазматической стороне мембраны, а также участвует в создании участка связывания кардиоактивных стероидов на наружной стороне мембраны. Таким образом, полипептидная цепь а-субъединицы пронизывает насквозь липидный бислой. Меньшая, гликозилированная fi - субъединица ( - 45 000) локализована главным образом на наружной стороне мембраны, где она участвует во взаимодействии с кардиоактивными стероидами и где расположены ее углеводные цепи. [17]
 |
Местные анестетики. [18] |
Они действуют как неконкурент - используется в качестве зонда ные антагонисты, блокирующие для исследования участков свя-ионный транспорт через постен-наптические мембраны и не кон-курирующие с медиатором за участок связывания на рецепторе. [19]
Если в среде отсутствует глюкоза, то в клетке формируется комплекс между САР и циклическим AMP ( сАМР); этот комплекс соединяется с САР-участком ДНК и дает возможность РНК-полиме-разе попасть в участок первоначального связывания. Если среда содержит лактозу, то о-участок открыт, поскольку оператор не может взаимодействовать с ин-дуктор-репрессорным комплексом. [21]
Выделен из Triticum vulgare. Участок связывания комплементарен последовательности из трех р ( 1 -связанных К-ацетил - О-глюкозаминовых остатков; не агглютинирует нормальные клетки, если не созданы особые усл. [22]
В этой последовательности нет участков с локальной симметрией, однако есть дважды повторяющийся пентамер GAAAT. Находясь в центре гипотетичного участка связывания с полимеразой, он может играть роль распознающей области промотора. Асимметричность строения может быть нужна для связывания белка, функция которого состоит в продвижении в определенном направлении. Кроме того, этот участок обогащен АТ-парами, и, следовательно, спираль раскрывается в этом месте легче, чем в участках, богатых GC-парами ( гл. [23]
Область промотора расположена между г-геном и оператором и выполняет две функции. Остатки с 53 по 84 образуют участок связывания комплекса, образуемого белком катаболитным активатором гена ( САР) и цикло - АМР. Когда бактерия испытывает недостаток в продуктах метаболизма, образующихся из глюкозы, уровень содержания цикло - АМР повышается. Таким образом, положительный контроль проявляет свое влияние путем увеличения частоты, с которой РНК-полимераза запирает область промотора, когда бактерия становится голодна. [24]
Простейший механизм репрессии заключается в стерическом блокировании репрессором присоединения РНК-полимеразы к промотору. Такой механизм имеет место в тех промоторах, в которых участок связывания репрессора перекрывается с участком связывания РНК-полимеразы. Простейший механизм активации заключается в том, что белок-активатор присоединяется к промотору рядом с РНК-полимеразой и за счет непосредственного контакта с ней облегчает образование открытого промоторного комплекса. Дискуссионными являются механизмы действия тех белков-регуляторов, которые присоединяются к ДНК на значительном расстоянии от РНК поли-меразы. Ниже рассмотрено несколько наиболее хорошо изученных примеров, иллюстрирующих различные принципы регуляции промоторов. [25]
Простейший механизм репрессии заключается в стерическом блокировании репрессором присоединения РНК-полимеразы к промотору. Такой механизм имеет место в тех промоторах, в которых участок связывания репрессора перекрывается с участком связывания РНК-полимеразы. Простейший механизм активации заключается в том, что белок-активатор присоединяется к промотору рядом с РНК-полимеразой и за счет непосредственного контакта с ней облегчает образование открытого промоторного комплекса. Дискуссионными являются механизмы действия тех белков-регуляторов, которые присоединяются к ДНК на значительном расстоянии от РНКгполи-меразы. Ниже рассмотрено несколько наиболее хорошо изученных примеров, иллюстрирующих различные принципы регуляции промоторов. [26]
Простейший механизм репрессии заключается в стерическом блокировании репрессором присоединения РНК-пол имеразы к промотору. Такой механизм имеет место в тех промоторах, в которых участок связывания репрессора перекрывается с участком связывания РНК-пол имеразы. Простейший механизхМ активации заключается в том, что белок-активатор присоединяется к промотору рядом с РНК-полимеразой и за счет непосредственного контакта с ней облегчает образование открытого промоторного комплекса. Дискуссионными являются механизмы действия тех белков-регуляторов, которые присоединяются к ДНК на значительном расстоянии от РНКгПОЛи-меразы. Ниже рассмотрено несколько наиболее хорошо изученных примеров, иллюстрирующих различные принципы регуляции промоторов. [27]
Представление о химической природе рецептора на первых этапах получается на основании косвенных данных. Так, анализ влияния структурной модификации гормона на его биологическую активность позволяет делать определенные выводы о свойствах участка связывания в молекуле рецептора. В последнее время широкое распространение получил раднолигандный метод изучения взаимодействия гормон - рецептор, основанный иа использовании меченных радиоактивными изотопами гормонов и их структурных аналогов. Метод дает возможность определять такие параметры, как сродство к гормону, количество и локализацию рецепторов в клетке, взаимосвязь между процессами связывания гормона с рецептором и индукцией им биологического ответа клетки. Биологически активные соединения, взаимодействующие с рецепторами, обычно подразделяются на агонисты - вещества, связывающиеся с рецепторами и индуцирующие биологический ответ, и антагонисты - вещества, связывающиеся с рецепторами, но не вызывающие биологического ответа, а, напротив, препятствующие связыванию и действию агонистов. [28]
Тироксин связывается в крови тремя различными белками. Его специфическим переносчиком является гликопротеид с молекулярной массой 55000, состоящий из четырех идентичных субъедиииц и имеющий один участок связывания гормона. При повышенных концентрациях тироксина и рН 8 6 он частично связывается преальбумином, который способен переносить в 4 раза больше йода, чем TBG. Небольшие количества тироксина могут связываться также альбумином. Концентрация свободных Тз и Т4 в плазме крови составляет 6 и 20 нг / л соответственно. [29]
 |
Расположение участков связывания БАК в промоторах некоторых. [30] |
Страницы: 1 2 3 4 5