Cтраница 1
Ферменты печени бурно реагируют и на комбинированную недостаточность аминокислот, которая является одним из распространенных дефектов в питании населения. [1]
К ферментам печени, активность которых при белково-калорииной недостаточности снижается, относятся холинэстераза, глутаматде-гидрогеназа, ксантиноксидаза, сукцинатоксидаза, глу-таматпируваттрансаминаза, малатдегидрогеназа и изо-цитратдегидрогеназа, а к ферментам, активность которых повышается, - каталаза, трансаминаза, малатдегидрогеназа и алколинфосфатаза. Интактными в печени остаются оксидаза гликолевой кислоты, цитохром-редуктаза, лактатдегидрогеназа, причем к этой же группе ферментов относятся и трансаминаза и малатдегидрогеназа. Согласно данным Metcoff, амилаза, липаза и трипсин в ткани поджелудочной железы, стенке кишечника и в кишечном соке при белково-калорииной недостаточности могут сохранять свою активность или же подвергаться ингибированию. В мышечной ткани наблюдается угнетение пируваткиназы, малатдегидроге-назы, изоцитратдегидрогеназы и глутаматдегидрогена-зы. Однако активность глутаматдегидрогеназы может и не измениться. Провести четкое разделение ферментов по направленности их изменения в органах и тканях больных с белково-калорииной недостаточностью затруднительно, так как результаты, полученные с помощью разных методических приемов и в неоднородных условиях, нередко оказываются диаметрально противоположными. [2]
Оптимальное значение рН фермента печени кролика по данным одних авторов находится в интервале от 7 до 8 [20], по данным других - от 6 0 до 6 4 [21], но, вероятно, оптимум зависит от субстрата и буфера. Фенолсульфокиназа печени крысы не сульфатирует ь-тирозин, хотя тирозин - О-сульфат выделяется с мочой. Фенолсульфокиназа катализирует перенос сульфата не только с ФАФС на фенол, но и с я-нитрофенилсульфата на другие фенолы с образованием арил-сульфата и n - нитрофенола. Эта реакция требует присутствия в качестве кофактора 3 5 -дифосфоаденозина ( ФАФ) в очень низкой концентрации. [3]
Некоторые из этих реакций катализируются ферментами печени и женских половых желез, но больше всего таких ферментов обнаружено, как этого и следовало ожидать, в коре и мозговом веществе надпочечников. Стероидные ядра способны гидроксили-роваться по многим положениям. В некоторых случаях между восстановленным НАДФ и стероидом вклинивается ферредоксиноподобный переносчик ( см. гл. XTI), а за взаимодействие с кислородом ответствен специальный цитохром ( так называемый Р450), способный взаимодействовать с СО. [4]
Сравнение воздействия ДМСО и диметилсульфона на микросомальные ферменты печени показало, что под влиянием сульфона обычный эффект индукции ферментов не наблюдается, но добавление сульфона в большой концентрации к гомогенатам печени интактных животных ускоряет метаболизм анилина. [5]
Полагая, что выяснению механизма может помочь изучение - активности ферментов печени и крови, мы провели следующий эксперимент. Подопытных растущих белых крыс-самцов содержали на диете, дефицитной в отношении содержания в ней метионина, треонина и лизина и избыточной в отношении содержания ретинола. Контрольные животные получали сбалансированный корм. [6]
Превращение бромазепама в N-оксид представляет уникальный случай 14-окисления 1 4-бенздиазепинов ферментами печени человека и животных. Этот тип превращения не характерен для других препаратов данного ряда. [7]
Представляет интерес сравнение результатов влияния различных форм дисбаланса в питании на состояние функций ферментов печени и крови. Последнее позволило установить, что недостаточная обеспеченность организма незаменимыми аминокислотами ( метионин, треонин, лизин) на фоне избытка ретинола вызывает более сильное ингибирование активности холинэстеразы, чем дефицит аминокислот и гипервитаминоз А в отдельности. То же следует сказать и относительно аминотрансфераз. [8]
В печени гликоген-фосфорилаза также присутствует в а - и fc - форме; в принципе ферменты печени функционируют подобно мышечным, от которых они, впрочем, несколько отличаются по своей структуре и регуляторным свойствам. Расщепление гликогена в печени имеет иное назначение, нежели в мышцах; этот процесс служит источником свободной глюкозы крови. Под действием фосфорилазы печени образуется глкжозо-1 - фосфат, который затем превращается в глюкозо-6 - фосфат, являющийся уже непосредственным предшественником свободной глюкозы. [9]
Таким образом, дефицит в организме метионина, треонина, лизина и ретинола существенно отражается на функциональном состоянии ферментов печени и крови. [10]
После предварительного диффузионного отделения ацетат определяют ферментативным методом, который основан на взаимодействии ацетата с сульфаниламидом в присутствии фермента печени голубя. Не вступивший в реакцию сульфаниламид определяют фотоколориметрически при 540 им с применением N-наф-тилэтилендиамина и сульфаминовой кислоты. Метод позволяет определять 1 - 15 мкг ацетата в объеме не более 3 мл и, вероятно, обладает специфичностью. [11]
Таким образом, анализ данных литературы указывает на существенное влияние недостаточности белков и аминокислот в питании на активность ряда ферментов печени. Влияние это носит избирательный характер, обусловливая угнетение активности одних ферментов и стимуляцию других. Некоторая противоречивость результатов, может быть объяснена нестандартностью проведенных исследований. Конечно, нет ничего удивительного в том, что неполноценное питание в отношении как количества, так и качества белков отражается на активности ферментов, являющихся метаболически активными белками, нуждающимися для своего синтеза в белках пищи. Однако исследование механизмов этого влияния важно для того, чтобы понимать характер некоторых метаболических процессов в норме и биохимических механизмов патологических проявлений, вызываемых неполноценностью питания. В связи с этим нельзя не отметить, что одной из особенностей всех работ является интерес преимущественно к отдельным ферментам и отсутствие должного внимания к ферментным системам в целом. [12]
При ежедневном поступлении с водой 20 - 25 мг и с кормом 250 мг плп 500 жгубелых крыс задержка роста, снижение активности ферментов печени ( каталазы и пероксидазы), резкое увеличение щитовидной железы ( у отдельных животных до размеров весом 1 5 г), ее полнокровие, большие кровоизлияния под капсулу и в паренхиму. С 7 - 8 месяца опыта в щитовидной железе появлялись единичные или множественные узлы аденоматозной опухоли. [13]
При ежедневном поступлении с водой 20 - 25 мг и с кормом 250 или 500 мг у белых крыс - задержка роста, снижение активности, ферментов печени, резкое - до 1 5 г - ч - увеличение щитовидной железы, кровоизлияния в ней. С 7 - 8 месяца в щитовидной железе появлялись единичные или: множественные узлы аденоматозной опухоли. [14]
Причина возникновения резкой гипергликемии ( до 300 - 500 мг %) при панкреатическом диабете заключается, как уже указывалось, в недостатке инсулина, обеспечивающего, с одной стороны, нпгшзДЖУ10 ГФПННПЯРМПРТК клеточных мрм0рян ркрлртнь № и сердечной мышДу - а также некоторых других тканей по отношению к глюкозе, с-другой стороны, регулирующего активность ряда ферментов печени, и уравновешивающего влияния на нее группы диабетогенных гормонов. [15]