Бактериальный фермент
Cтраница 1
Бактериальные ферменты ( гидрогеназы), способствующие гидрированию, катализируют реакции восстановления сульфатов молекулярным водородом. [1]
Бактериальный фермент, катализирующий связывание азота, представляет собой сложную белковую молекулу и носит название нитрогеназы. У симбио-тических форм Rhizobium этот фермент катализирует превращение атмосферного азота в аммиак, который переходит в цитоплазму клеток растения-хозяина, где превращается в глутамин, глутаминовую кислоту и далее в остальные аминокислоты. Генетический анализ показал, что успешное осуществление симбиотической азотфиксации требует координированной экспрессии большого числа различных бактериальных генов и многих генов растения-хозяина. У Rhizobium большая часть генов, имеющих отношение к азотфиксацни-так называемых генов nif - сгруппирована в плазмиде, имеющейся у этой бактерии. [3]
Бактериальный фермент специфичен к ТПН-Н и 5-дегидрошикимовой кислоте. [4]
Многие бактериальные ферменты, разрушающие клеточную стенку грибов, в том числе хи-тиназа и ( 3-глюканаза, кодируются одним геном. Было бы разумно выделить эти гены и ввести их бактериям, стимулирующим рост растений, с тем чтобы получить штаммы, синтезирующие, например, и антибиотики, и ферменты, разрушающие клеточную стенку грибов. Были проведены эксперименты, в которых ген хитиназы, выделенный из бактерии Serratia marcescens, был перенесен в клетки Trichoderma harzianum и R. [5]
Среди бактериальных ферментов, в состав которых PQQ входит в качестве кофермента, следует указать на метанолдегидрогеназу и алкогольдегидро-геназу. Из тканей животных, растений, грибов и дрожжей выделен медьсодержащий фермент метиламиноксидаза, в котором также есть кова-лентно связанный PQQ в качестве кофермента. [6]
Простым примером может служить бактериальный фермент ДНК-лигаза, который оказался столь полезным в исследованиях по биохимии генов. [7]
Приводимые ниже данные для бактериального фермента были получены при измерении скорости седиментации. Скорость вращения ротора равна 56000 об / мин. [8]
Свойство катионных полиэлектролитов подавлять активность бактериальных ферментов, инактивирующих антибиотики, а также повышать проницаемость клеточной стенки и цитоплазматичес-кой мембраны может способствовать усилению действия антибиотиков в отношении резистентных ( устойчивых к действию антибиотиков) штаммов бактерий, так как при этом создаются условия, облегчающие достижение антибиотиком его мишени в клетке. Поэтому катионные полиэлектролиты представляют интерес не только как новые антимикробные вещества, но, прежде всего, как мембранотропные биологически активные полимеры-носители для низкомолекулярных антимикробных веществ. [9]
Пер шин Г. Н. Влияние химикотерапевтических веществ на бактериальные ферменты. [10]
Методика основана на подавлении дегидразной активности бактериальных ферментов сточной жидкости. [11]
Эта реакция катализируется аспартазой - одним из первых исследованных бактериальных ферментов. [12]
Несомненный интерес представляет выяснение влияния кати-онных полиэлектролитов на бактериальные ферменты, обусловливающие устойчивость бактериальных клеток к антибиотикам. В частности, установлено, что гомополимеры I, II и сополимеры ВП с четвертичными аммониевыми солями аминоал-киловых эфиров метакриловой кислоты эффективно ингибируют мембраносвязанный фермент хлорамфениколацетилтрансферазу, инактивирующую антибиотик хлорамфеникол. [13]
Рестриктаза, рестрицируюшая эндонуклеаза ( Restriction endonuclease) Бактериальный фермент, расщепляющий двухцепочечную молекулу ДНК в специфических сайтах. [14]
Предлагается метод определения токсичности по подавлению дегидразной активности бактериальных ферментов сточной жидкостью. [15]
Страницы: 1 2 3 4