Cтраница 2
Механизм действия этих препаратов состоит в ингибирова-нии активности бактериальных ферментов - топоизомераз: то-поизомеразы II ( ДНК-гиразы) и топоизомеразы IV. Эти ферменты контролируют структуру и функции ДНК бактерий. Вследствие нарушения процессов репликации хромосомной и плазмидной ДНК бактерии погибают. То есть в результате действия фторхинолонов развиваются бактерицидные эффекты. [16]
Окисление многоатомных спиртов в моносахариды в частности может быть осуществлено с помощью бактериальных ферментов. [17]
Автолиз белков с образованием более простых соединений создает питательную среду для бактерий, способствует действию бактериальных ферментов и окислительных процессов. Действие бактерий ускоряет и углубляет распад белка. Дальнейшее разложение аминокислот возможно по трем направлениям: дезаминирование, декарбо-ксилирование, отщепление углекислоты и аммиака. При этих изменениях наблюдается накопление аммиака. Дальнейшее разложение приводит к образованию индола, скатола и других летучих веществ. Последней стадией распада, характеризующей гниение и порчу продуктов, является анаэробное разложение белковых веществ, содержащих серу, и нарастающее образование сернистых соединений - меркаптана и сероводорода. [18]
В первой фазе кислого или водородного брожения сложные органические вещества осадка и ила под действием внеклеточных бактериальных ферментов сначала гидролизуются до более простых: белки - до пептидов и аминокислот, жиры - до глицерина и жирных кислот, углеводы - до простых Сахаров. Дальнейшие превращения этих веществ в клетках бактерий приводят к образованию конечных продуктов первой фазы, главным образом органических кислот. Более 90 % образующихся кислот составляют масляная, пропионовая и уксусная. [19]
Хотя это кажется невероятным, разнообразие форм ДНК-полимеразы обусловлено не субъединичной структурой, по крайней мере в бактериальных ферментах. [20]
Для производства аспартама методами генотехники необходимо получить не только свободную аспарагиновую кислоту и фе-нилаланин ( предшественники), но и бактериальный фермент, катализирующий биосинтез этого дипептида. [21]
Бактерии могут существовать в среде, содержащей кислород, только при наличии толерантности к кислороду, которая связана со способностью бактериальных ферментов нейтрализовать токсичные соединения кислорода. В де-токсикации реактивных кислородных радикалов участвуют супероксид дисмутаза, пероксидаза и каталаза. [22]
Даже если бактериальные клетки и клетки человеческого организма используют в своей жизнедеятельности одни и те же ферменты, можно найти другие способы избирательного воздействия на бактерии. Бактериальные ферменты могут быть более чувствительными к данному лекарству по сравнению с ферментами человека, поэтому лекарство будет способно убить бактерии, не причинив вреда клеткам организма-хозяина. Или же можно так сконструировать молекулу лекарственного вещества, что она будет легко проникать в бактериальную клетку, но мембрана клеток человека для нее будет непроницаема. Пенициллин, например, нарушает синтез клеточной стенки, которая есть у бактериальных клеток, но которая отсутствует у клеток животных. [23]
Образование глутамата в результате восстановительного аминиро-вания представляет собой основной путь включения азота в состав аминогрупп, однако вполне возможно, что существуют другие пути. Известен бактериальный фермент, который катализирует обратимое присоединение аммиака к фумарату с образованием аспартата ( гл. [24]
Если оболочка клетки сорбирует избыточное количество серебра, оно проникает внутрь и задерживается цитоплазматической мембраной, где расположены основные ферментные системы клетки. Серебро блокирует бактериальные ферменты, в результате чего клетка гибнет. [25]
Ацилглутамат необходим в качестве кофактора для ферментов млекопитающих. В реакции, катализируемой бактериальными ферментами, участвует только АТФ. [26]
В клетках эукариотов отсутствуют трансформилазы, но в них содержатся тРНК двух разновидностей. Одна из этих разновидностей метиониновой тРНК формулируется с помощью бактериальных ферментов и является инициатором полипептидной цепи, а другая - обеспечивает включение метионина во внутренние ее участки. [27]
Сбраживание осадков проходит две фазы: кислую и щелочную. В кислой фазе сбраживания сложные органические вещества осадка и ила под действием внеклеточных бактериальных ферментов сначала гидролизуются до более простых: белки - до пептидов и аминокислот, жиры - до глицерина и жирных кислот, углеводы - до простых Сахаров. В дальнейшем образуются конечные продукты - органические кислоты. Во второй фазе щелочного или метанового сбраживания из органических кислот образуются метан и угольная кислота. [28]
Линдерштрем-Ланг и Отте-сон [1496] предположили, что подвижность двух компонентов яичного альбумина ( обозначенных буквами А и Л2) [ 151в ] можно объяснить, если предположить, что Л2 содержит только 1 атом фосфора на моль, тогда как основной компонент, А, содержит 2 атома фосфора. Проверяя эту гипотезу, Перлман [ 150а, 151 а ] показал, что после 14-дневного действия бактериального фермента при 37 плакальбумин состоит из двух электрофоретически различных компонентов Р и Р2, относительные количества которых соответствуют содержанию AI и А2 в свежеприготовленном яичном альбумине. При продолжительном выдерживании в термостате доля Р2 возрастает за счет убыли PI и появляется третий компонент, который фосфора не содержит. [29]
Распадаются также молекулы, несущие гете-роатомы - О, S, N, однако не слишком сложной структуры. Высококонденсированные и полимеризованные структуры со сложной пространственной конфигурацией не расщепляются микроорганизмами, так как сложная структура мешает прикреплению бактериальных ферментов. В связи с этим большая часть асфальтосмолистых компонентов нефти не подвергается воздействию микроорганизмов и накапливается в остатке при бактериальном ее окислении. [30]