Активный фермент
Cтраница 1
Активный фермент ( М 80 000) пред-собой димер, составленный из двух идентичных субъединиц. Каждая субъединица образована одной полипептидной цепью, включающей 374 аминокислотных остатка. Один домен связывает кофермент NAD, в котором адениновая часть ориентирована в сторону гидрофобного кармана; другой, каталитический, домен связывает молекулы различных субстратов. Три остатка Cys-46, His-67, Cys-174, входящие в этот домен, формируют лиганды, которые координируются вокруг атома цинка, участвующего в катализе. Интересно, что в этом районе имеется и второй атом цинка, для которого лигандами являются четыре других цистеиновых остатка. Функция этого лишнего атома цинка пока не выяснена, но предполагается, что он необходим для поддержания стабильной структуры фермента. Сходство с ферредоксином ( разд. Наконец, два домена субъединицы разде-щелью, которая имеет широкий и глубокий гидрофобный карман с каталитическим атомом цинка на дне этого кармана. [1]
Нормальный активный фермент представляет собой олигомер, построенный из 6 каталитических субъединиц ( с мол. [2]
Затем активный фермент очищали хрома-тографичвски и обрабатывали обычно используемыми для приготовления коммерческих ферментных препаратов стабилизаторами и консервантами. [3]
Глюканфосфорилаза весьма активный фермент: при 30 катализирует образование 8100 молей глюкозо-1 - фосфата в 1 мин, на 105 г ферментного белка. Константа Михаэлиса для неорганич. Ингибитором фермента является и-меркурибензоат, что указывает на важную роль HS-групп в его каталитич. Вместо фосфата, а-глюканфосфорилаза может использовать как акцептор глюкозильного остатка арсенат. Глю-канфосфорилаза играет важную роль в обмене углеводов, катализируя расщепление и утилизацию гликогена; см. также Трансгликозилирование и Трансфе-разы. [4]
 |
Хроматография метионил-т РНК на колонке с метилированным альбумином кизельгур, заполненной по методике, описанной в работе. [5] |
Реконструкция активного фермента катализируется специальной холофермент-синтетазой. Ферментативная реакция в бесклеточном экстракте нуждается помимо биотина в ацетил - СоА, ионах магния ( Mg2) и АТР. Приведенный здесь эксперимент был предпринят с целью исследования влияния ацетил - СоА на включение меченого биотина в апофермент. [6]
Наличие активных ферментов гликолиза и макроэргических соединений указывает на интенсивно идущие в проводящих тканях процессы обмена веществ. Вопрос о непосредственном участии богатых энергией фосфорных соединений, а также гексозомоно-фосфатов в транспорте Сахаров остается еще невыясненным. [7]
Наконец, активные ферменты могут деградировать. [8]
Весь каталитически активный фермент вместе с коферментом или ионом металла носит название голо-фермента. [10]
Нитрогеназа является активным ферментом для фиксации азота. Она содержит два белка. Группы Fe4S4 действуют, вероятно, как окислительно-восстановительные центры. Предполагаемое расположение этих компонентов в соответствии с наблюдаемыми свойствами показано на рис. 18.20. Оба белка нитрогеназы сами по себе не проявляют способности фиксировать азот, но рекомбинация их приводит к образованию активной системы со значительным перемещением белковых цепей. [11]
Протромбин превращается в активный фермент тромбин под влиянием тромбопластина - вещества, присутствующего в кровяных пластинках, в легких, мозге и других органах. В качестве источника тромбопластина при клинических анализах крови на содержание в ней протромбина используется обычно мозг кролика. Этот комплекс может быть расщеплен на растворимый в воде белок и нерастворимый липоид. [12]
 |
Контакты а - субъединиц с одной из / 2-субъединиц в гидрокси - и. [13] |
При этом нередко полностью активный фермент содержит по нескольку как каталитических, так и регуляторыых субъединиц. Скорее всего, как и в случае гемоглобина, этим обеспечивается более благоприятный характер зависимости работы фермента от концентрации субстратов и эффектора. Примером таких ферментов является один из наиболее изученных в этом аспекте фермент - аспартаткарбамоилтрансфераза из E. [14]
В слизистой кишечника содержится активный фермент 5 -рибонуклеотид-фосфогидролаза ( 5 -нуклеотидаза), гидролизующая 5 -рибонуклеотиды на нуклеозиды и фосфорную кислоту. Под действием 5 -рибонуклеотид-фосфогидролазы происходит, по-видимому, гидролиз 5 -рибонуклеотидов на поверхности слизистой оболочки кишечника. Образующиеся при этом нуклеозиды легко всасываются через клеточные мембраны. В клетках кишечных стенок нуклеозиды расщепляются до пентоз и пуриновых или пиримидино-вых оснований. Продукты полного гидролиза нуклеиновых кислот поступают с кровью в печень и другие ткани организма, где происходит биосинтез новых нуклеиновых кислот, а также дальнейшие процессы расщепления. В результате промежуточного обмена в организме человека пуриновые основания превращаются в мочевую кислоту, а пиримиди-новые основания дают СО2, NHi, р-аланин и ( З - аминоизомасляную кислоту. [15]
Страницы: 1 2 3 4