Активный фермент

Cтраница 3

Очевидно, для осуществления фотосинтеза требуется определенная структура хлоропластов и набор активных ферментов - для осуществления темновых реакций фотосинтетического метаболизма углерода, а не только зеленые и желтые пигменты. По всей вероятности, формирование фотосинтетически активной структуры хлоропластов является самым медленным процессом, лимитирующим начало и интенсивность фотосинтеза в зеленеющих проростках. В соответствии с различным ходом кривых изменения содержания хлорофилла и интенсивности фотосинтеза изменяется ассимиляционное число: с 1 2 - 1 3 в первые часы заленения до 27 2 см5 поглощенного СО2 на мг хлорофилла через 24 часа после начала освещения. Интенсивность фотосинтеза выходит на постоянный ( стационарный) уровень через 1 5 - 2 0 суток после начала зеленения. [31]

Лизосома - гранулы, локализованные в фагоцитирующих клетках, содержащие набор активных ферментов. [32]

Это объясняется тем, что радикалы могут реагировать не только с активным ферментом, но и с инактивированным ферментом. Таким образом, по мере облучения сам фермент все более и более выполняет роль защитного вещества. [33]

Учитываемые микроскопическим методом десятки миллионов бактерий в глубинных отложениях сапропелей и наличие активных ферментов должны указывать на то, что там в какой-то мере протекают процессы диагенеза, однако нет никаких оснований полагать, что эти процессы развиваются в направлении накопления битумов или веществ типа углеводородов. [34]

Участие факторов коагуляции во внутреннем и внешнем путях свертывания крови. [35]

Таким образом, свертывание крови включает эффективно регулируемую серию превращений неактивных зимогенов в активные ферменты, что в итоге приводит к образованию тромбина и превращению фибриногена в фибрин. [36]

Каким образом и почему разрыв одной единственной связи в проферменте приводит к образованию активного фермента. Чтобы объяснить это, надо иметь в виду следующее. [37]

Так, время необходимое для завершения первого реакционного цикла ( при начальной концентрации активного фермента, равной 3 - 10 - 6М), равно 10 3 часа; при этом концентрация активного фермента после завершения цикла составит 69 % от первоначальной. [38]

Херлера, генетически дефектный фермент удается исправить в условиях in vitro путем добавления активного фермента, выделенного из нормальных клеток. Однако не так-то просто ввести в организм больного нормальный фермент, который должен заменить дефектный. Желательно, чтобы нормальный фермент был получен от человека; если же используется фермент другого биологического вида, необходимо убедиться в его иммунологической совместимости с организмом больного. Кроме того, фермент должен быть введен таким образом, чтобы он попал в лизосомы именно тех клеток, в которых проявляется генетическое нарушение. Еще один подход, описанный в гл. [39]

Процесс образования фаголизосомы состоит в том, что ли-зосомы ( гранулы, содержащие набор активных ферментов) или гранулы у нейтрофилов сливаются с фагосомами и привносят в их внутреннюю среду набор ферментов и других биологически активных веществ. В сочетании с продуктами респираторного взрыва и NO синтеза, внутри фагосомы развиваются сильные бактерицидные эффекты, приводящие к окончательной гибели чужеродных микроорганизмов и дальнейшему разрушению их структуры. [40]

Большая вегетативная мощность полиплоидов, более интенсивные транспирация и фотосинтез, а также наличие более активных ферментов обусловливают и большую продуктивность полиплоидных растений большинства видов картофеля. [41]

Вытяжки, получаемые с помощью горячей воды, интересны тем, что в них отсутствуют активные ферменты и большая часть белков, коагулирующих при нагревании выше 60 С. Крахмал, содержащийся в исходных материалах, под воздействием горячей воды клейстеризуется и переходит в состав вытяжки. По сравнению с холодными извлечениями в состав настоев и отваров переходит значительно большее количество пектиновых веществ и других соединений, трудно растворимых, медленно диффундирующих или образующихся в результате гидролиза нерастворимых нативных компонентов исходных материалов. Большими преимуществами вытяжек, приготовленных с помощью горячей воды, являются их относительная стерильность и связанная с этим столь же относительная устойчивость. [42]

В пищеварительном тракте от предшественников пищеварительных ферментов отщепляются небольшие пептидные цепи, и они превращаются в активные ферменты. Пепсиноген с относительной молекулярной массой 42 500 превращается в пепсин с молекулярной массой 34 500 под действием имеющейся в желудке соляной кислоты, а также самого пепсина. Превращение трипсиногена в трипсин катализируется ферментом энтерокиназой. Этот фермент выделяется в очень малых количествах слизистой оболочкой желудка. Его функция состоит только в активации нескольких молекул трипсиногена. Образующиеся молекулы трипсина сами активируют другие молекулы трипсиногена и кимотрипсиногена. [43]

Ферментные препараты малоустойчивы, и поэтому непосредственно перед использованием такого препарата в нем обязательно необходимо установить содержание активного фермента. [44]

Под обращением процесса торможения подразумевается гидролиз, в результате которого образуется ( в случае угнетения диал-килфосфатом) диалкилфосфорная кислота и активный фермент. Гидролиз фосфорного эфира обычно катализируется гидроксиль-ным ионом, являющимся слабым нуклеофильным реагентом. Как было показано несколькими исследователями, нуклеофильные реагенты более сильные, чем вода, ускоряют этот гидролиз и таким образом способствуют восстановлению активности холинэстеразы, угнетенной ФОС. [45]

Страницы: 1 2 3 4