Активный фермент

Cтраница 2

Примеры симметрического и асимметрического синтезов 4 - 266. [16]

В живых организмах содержатся оптически активные ферменты, которые реагируют селективно только с одним энантио-мером оптически активного соединения. Таким образом, другой метод, который может быть использован для разделения рацемической смеси - скармливание ее живому организму, который метаболизирует лишь один из энантиомеров. Непрореагировавший энантиомер затем можно получить обратно. Например, Ре - nicillium glaucum метаболизирует () - молочную, но не ( -) - молочную кислоту. Следовательно, эту плесень можно использовать, чтобы получить оптически чистый образец ( -) - молочной кислоты. Такой метод иногда называют биохимическим разделением. [17]

Сходство строения некоторых алкалоидов с активными ферментами, витаминами и др. позволяет допустить участие их в жизнедеятельности растений. Алкалоиды содержатся в растениях обычно в небольших количествах, что зависит, в частности, от температуры, интенсивности освещения, агротехнических мероприятий ( удобрение, орошение, вершкование); являясь основаниями, они находятся в соке растений в виде растворов солей органических ( или неорганических) кислот и способны благодаря этому передвигаться в растении. Часто алкалоиды концентрируются лишь в некоторых органах, например в листьях, семенах, корнях. [18]

Результаты се-диментационного анализа подтверждают, что активный фермент существует в виде мономера, треонин же вызывает агрегацию с образованием неактивного димера. Характер кривых элюции неингибированного и ингибированного ферментов с колонок, заполненных сефадексом, также говорит о том, что треонин ( конечный продукт, оказывающий ингибирующее действие) вызывает образование неактивного димера. В отсутствие треонина изолейцин и метионин увеличи - jv вают активность фермента, по-видимому вызы-вая диссоциацию димера, образовавшегося при действии треонина. [19]

Таким образом, проводят адсорбцию либо активного фермента, либо балластных белков. Разделение происходит при центрифугировании. Для элюирования фермента из адсорбента используют раствор фосфатного буфера. Если в ферментном растворе много неорганических солей, перед адсорбцией проводят диализ или фильтрацию раствора через сефадекс. [20]

Для получения культур грибов, обильно образующих активные ферменты, особое значение имеет выбор источника азота в питательной среде. Аспергиллы относятся к группе грибов, способных нормально развиваться и образовывать ферменты как на средах со сложными азотистыми веществами, так и с минеральными источниками азота. [21]

Наряду с коферментами существенную роль в формировании активных ферментов играют железо, медь, магний, марганец, кальций, цинк и др. Металлы могут выступать в качестве коферментов, а также активаторов ферментативной активности. [22]

Таким образом, контроль на уровне сборки функционально активного фермента может играть существенную роль в метаболической регуляции. [23]

Диизопропил - ( Р32) фосфорил-фермент приготовляли из активного фермента ( 25 мг), растворенного в 5 мл 0 1 М фосфатного буфера рН 8 0 и 0 63 мл 0 02 М раствора диизопропилфторфосфата ( Р32) ( содержащего от 1 до 30 мккюри Р32 на 1 мг) в изопропиловом спирте. [24]

Создание светочувствительных материалов на основе ферментов предусматривает образование активного фермента под действием света. [25]

Регуляция в этих случаях сводится к превращению проферментов в активные ферменты под влиянием специфических агентов или других ферментов-протеиназ. Так, трипсин в поджелудочной железе синтезируется в форме неактивного трипсиногена. Превращение неактивного пепси-ногена в активный пепсин происходит аутокаталитически в результате специфического ограниченного протеолиза в присутствии соляной кислоты и также связано с отщеплением от профермента специфического ингибитора пептидной природы. Синтез протеиназ в неактивной форме и ряда других неактивных белков-предшественников имеет, очевидно, определенный биологический смысл, предотвращая разрушение клеток органов, в которых образуются проферменты. [26]

По классической схеме свертывания крови Шмидта-Моравица протромбин переходит в активный фермент - тромбин - под воздействием особого вещества - тромбокиназы, содержащейся в тромбоцитах и освобождающейся из них при разрушении кровяных пластинок. Последнее имеет место при вытекании крови из кровеносных сосудов и соприкосновении ее с чужеродными смачивающими поверхностями. [27]

При определении инвертазы в растительном продукте, которь содержит менее активный фермент, чем дрожжи, навеску исследуем го образца соответственно увеличивают. [28]

Некоторые ферменты и области их применения. [29]

Аминокислотные остатки, замененные на остатки цистеина, располагались в активном ферменте близко друг к другу, так что при образовании новых дисульфидных связей общая конформация молекулы существенно не изменялась. [30]

Страницы: 1 2 3 4