Гидролитический фермент

Cтраница 1

Гидролитические ферменты катализируют и другие реакции, в результате которых образуются новые пептидные связи. К ним относятся превращения, названные трансамидированием и транс-пептидированием. [1]

Гидролитические ферменты, субстратом которых являются эфиры фосфорных кислот, называются фосфатазами. Сюда относятся фосфомо-но - и диэстеразы, действующие на эфиры ортофосфорной кислоты, пиро-фосфатазы, гидролизующие эфиры пирофосфорной кислоты, метафос-фатазы, превращающие метафосфаты в ортофосфаты. К этой группе относится и важный фермент, гидролизующий аденозитрифосфорную кислоту, АТФ-фосфатаза. При этом отщепляется молекула ортофосфорной кислоты. Реакция замечательна значительным энергетическим эффектом, благодаря которому она представляет собой один из наиболее существенных процессов в энергетике организма. [2]

Гидролитические ферменты, расщепляющие гликозидные связи, - гл икозидазы ( гидролазы) - проявляют высокую специфичность к определенному типу гликозидных связей. По характеру действия они разделяются на экзо - и эндо-гидролазы. Гидролазы отщепляют однотипные остатки с одного - конца полимерной цепи. Например, ( 3-мальта-за превращает амилозу почти количественно в мальтозу. Гидро-лазы гидролизуют гл икозидные связи беспорядочно и дают набор гомологичных серий олигосахаридов. Однако разные типы гликозидных связей расщепляются эндо-гидролазами с различной скоростью, что может быть использовано для направленного гидролиза лишь одного типа гликозидных связей. Гидролазы используют для получения олигосахаридов из декстрана. [3]

Гидролитические ферменты имеют большое практическое значение. В СССР и во многих других развитых странах организовано промышленное производство гидролитических ферментов, в основном амилолитических и протеолитических. Амилолитические и протеолитические ферментные препараты из микробов производятся в СССР на специальных заводах для пивоваренной, винокуренной и кожевенной промышленности. Среди гидролаз есть действующие на галоидные связи С-га-лоидных соединений. [4]

Гидролитические ферменты составляют основную часть содержимого макрофагальных лизосом и гранул у нейтрофилов. Они участвуют в процессах гидролитического расщепления фагоцитированного материала. [5]

Гидролитические ферменты катализируют присоединение элементов воды. Например, щелочные и кислые фосфатазы гидроли-зуют фосфорные зфиры в щелочной и кислой среде соответственно. [6]

Внутриклеточные гидролитические ферменты осуществляют, по-видимому, одновременно как распад, так и синтез всех указанных выше сложных веществ. Обратимость действия гидролитических ферментов доказана на примере липаз. [7]

Примером гидролитического фермента может служить химо-грипсин, который получается при воздействии особого вещества - трипсиногена ( трипсиноген синтезируется в поджелудочной железе) на трипсин. Химотрипсин ускоряет гидролиз пептидных связей в слабощелочной среде, он катализирует также и гидролиз некоторых сложных эфиров. Предполагают, что активный участок молекулы химотрипсина состоит из четырех остатков аминокислот: серина, изолейцина и двух остатков гистидина. Составные части активного центра должны быть очень точно расположены относительно друг друга и молекулы субстрата. [8]

Ингибирование гидролитических ферментов может быть вызвано непосредственным воздействием ПАВ путем блокирования функциональных групп фермента или нарушения его третичной структуры либо вследствие блокирования субстрата в результате сорбции на нем ПАВ, что определяет его недопустимость для действия фермента. К тому же присутствие ПАВ вызывает нарушение энергетических соотношений на поверхности раздела между бактериальной клеткой и средой, что приводит при определенных концентрациях к подавлению активных обменных процессов бактерий, и в первую очередь метановых. Последнее подтверждается накоплением в иловой жидкости летучих жирных кислот и снижением фактического выхода газа по сравнению с расчетным, определяемым по распаду жиров, белков и углеводов. [9]

Действие гидролитических ферментов неоднократно исследовалось, однако полученные результаты неполны, как и следовало ожидать. В процессе, обусловленном гидролитическим ферментом, например в инверсии тростникового сахара инвертазой, нужно принимать во внимание три главных фактора: вещество, которое гидролизуется, фермент и воду. Из этих факторов только два первых могут изменяться, в то время как третий, вода, остается всегда постоянным, и его количественное участие в процессе не может быть определено, ибо процесс протекает в водном растворе. Однако едва ли необходимо указывать, что вода играет при этом существенную роль и что все ферментативные гидролитические процессы следует рассматривать только как активацию воды соответственными ферментами. Так, например, тростниковый сахар инвертируется одной водой, хотя и чрезвычайно медленно, инвертаза же только неизмеримо ускоряет этот процесс. Если количественное участие воды в гидролитическом процессе остается неопределимым, то действие ферментов выявляется чрезвычайно односторонне. [10]

У гидролитических ферментов активные центры находятся на поверхности самого белка. [11]

Среди различных гидролитических ферментов, выделенных из термофильных микроорганизмов, развивающихся при 55 - 65 С, наиболее изучена а-амилаза. Она не инактивиру-ется после 24-часовой выдержки при 65 - 70 С. [12]

Адениндезамнназа - гидролитический фермент, осуществляющий дезаминирова-ние аденина с превращением его в гипоксантин. [13]

АРГИНАЗА - гидролитический фермент, относящийся к группе дезаминаз, мол. L-аргинин на орнитин и мочмину ( D-аргинин практически А. [14]

Компартментализация некоторых важных ферментов и метаболических путей в клетке печени крысы. Электронная микрофотография, на основе которой выполнен этот рисунок, приведена в гл. 2 ( 2 - 7. [15]

Страницы: 1 2 3 4