Гидролитический фермент

Cтраница 2

Обеспечивают изоляцию гидролитических ферментов, таких. [16]

Модель складывающегося рибонуклеопроте-идного тяжа ( вверху и тяжа, сложенного в цилиндрическую частицу-прообраз рибосомы ( по А. С. Спирину. [17]

Структурная организация гидролитических ферментов изучена менее полно. [18]

Механизм действия специфических гидролитических ферментов, принимающих участие в метаболизме крахмала, и строение крахмала взаимозависимы, поэтому их лучше всего рассматривать вместе. Но, поскольку этот вопрос будет подробно рассматриваться ниже, здесь мы лишь отметим следующее: Мейер и др. [119] предложили линейное строение для амилозы и разветвленное для амилопектина, основываясь на том факте, что при действии 3-ами-лазы на амилозу происходит полное осахари-вание последней, тогда как из амилопектина образуется остаточный декстрин. Позднее Шох [156] нашел, что амилоза избирательно осаждается к-бутанолом, с которым она образует кристаллический комплекс; он использовал это свойство для фракционирования и очистки кукурузного и картофельного крахмала. Позднее было обнаружено, что еще более эффективным осадителем по сравнению с 7 -бутанолом являются к-амиловый спирт, к-пропиловый спирт и тимол. [19]

В число наиболее известных гидролитических ферментов, которых получены сведения о структуре и механизме действия, входят экзопептидаза карбоксипептидаза А ( гл. В настоящей главе мы рассмотрим химию последнего. [20]

Этот пузырек содержит гидролитические ферменты, позволяю, щие спермию проникнуть сквозь наружные яйцевые оболочки. У беспозвоночных в ходе этой реакции выводятся наружу специфические белки, прочно прикрепляющие спермий к яйцевой оболочке. [21]

В растениях содержится гидролитический фермент эмульсин, который вызывает это расщепление амигдалина. Поэтому, если растереть с водой горький миндаль, происходит указанная реакция. [22]

Они служат вместилищем высокоактивных гидролитических ферментов, в том числе рибонуклеазы, дезоксирибонуклеазы, фосфатаз, катеп-синов, гликозидаз и сульфатаз. [23]

Наличие у прокариот разнообразных гидролитических ферментов позволяет им использовать в качестве источников углерода и энергии многие органические вещества, в том числе полимеры разного типа. Было обнаружено, что многие бактерии способны в больших количествах вырабатывать ферменты ( гликозидазы, про-теазы, липазы и др.), гидролизующие все типы полимерных молекул. Отрицательные последствия гидролиза собственных молекул ( самопереваривание) очевидны. Становится понятна необходимость изолирования этих ферментов от цитоплазматического содержимого. Грамположительные бактерии выделяют гидролитические ферменты во внешнюю среду у грамотрицательных они локализованы в периплазматическом пространстве. Там же содержатся и водорастворимые белки, участвующие совместно с другими ферментными белками в активном транспорте веществ. [24]

L-аминокислот может быть использован гидролитический фермент, который реагирует исключительно ( или более быстро) с каким-либо одним пептидом - либо с о, либо с L. Если, например, фермент реагирует только с L-пептидами, в итоге о-пептид останется непрореагировавшим. [25]

Этой закономерности подчиняются прежде всего гидролитические ферменты, но она наблюдалась также и в отношении ряда других ферментов. [26]

Все названные ферменты представляют собой гидролитические ферменты, и настройка их на тот или иной субстрат зависит, по-видимому, от общего топохимического плана строения молекул. Интересные результаты были получены Шормом при инактивировании лизиновых остатков химотрипсина посредством обработки динитрофенолом. Если заместить четыре лизиновых остатка динитрофенильными группами, то протеазная активность фермента снижается на 2 / з, а эстеразная остается практически без изменения. Замещение двух остатков лизина вызывает даже повышение эстеразной активности. С другой стороны, имеются примеры, когда значительное изменение структуры фермента, по-видимому, не затрагивающее активного центра, не сказывается на величине активности. Из папаина можно отщепить цепочку из 120 аминокислот; остающийся пептид содержит 60 звеньев и обладает активностью. [27]

Большой интерес представляет специфичность гидролитических ферментов, расщепляющих крахмал. Их известно три типа - а -, Р - и у-змилазы; гидролизуют субстрат они по-разному. [28]

Существует два различных класса гидролитических ферментов: ферменты первого типа имеют восстановленную - SH-группу в качестве составляющей их активного центра, тогда как ферменты другого типа такой группы не имеют. Трипсин и химо-трипсин принадлежат к числу последних, а фицин и папаин относятся к первой группе. [29]

Найдено, что большинство гидролитических ферментов катализирует многие разнообразные реакции карбонильной группы в специфичных для них субстратах. Наиболее интересными из этих реакций являются реакции переноса ацила. [30]

Страницы: 1 2 3 4