Cтраница 1
Различные ферменты специализируются на конкретных группах ксенобиотиков с определенными характеристиками. Эндогенные молекулы также являются субстратами. Индукция ферментов цитохром Р450 под воздействием ксенобиотиков происходит определенным способом. [1]
Определение уровня различных ферментов в сыворотке крови служит источником важной информации при целом ряде заболеваний. [2]
Под действием различных ферментов или энзимов с исключительной избирательностью в животных и растительных организмах проходят многочисленные реакции. Ферменты являются органическими катализаторами белковой природы и обладают свойствами, переходными между гомогенными и гетерогенными катализаторами, приближаясь, однако, к свойствам гетерогенных. По этой причине в настоящее время ферментативные реакции называют микрогетерогенными. [3]
Избирательность действия различных ферментов позволяет разделить их на несколько групп как по характеру тех объектов, к которым они проявляют наибольшее сродство, так и до характеру выполняемой ими функции. Это дает возможность навести известный порядок во всем многообразии ферментов и создать основу для их классификации. [4]
Под действием различных ферментов или энзимов с исключительной избирательностью в животных и растительных организмах проходят многочисленные реакции. Ферменты являются органическими катализаторами белковой природы и обладают свойствами, переходными между гомогенными и гетерогенными катализаторами, приближаясь, однако, к свойствам гетерогенных. Ферментативные реакции называют микрогетерогенными. [5]
Под действием различных ферментов или энзимов с исключительной избирательностью в животных и растительных организмах проходят многочисленные реакции. Ферменты являются органическими катализаторами белковой природы и обладают свойствами, переходными между гомогенными и гетерогенными катализаторами, приближаясь, однако, к свойствам гетерогенных. По этой причине в настоящее время ферментативные реакции называют микрогетерогенными. [6]
РНК требует десятков различных ферментов и специализированных белков, в то время как для создания не несущей информации макромолекулы, например гликогена, достаточно всего лишь нескольких ферментов. Далее мы рассмотрим механизм биосинтеза белка, самого сложного из известных биосинтетических процессов, в котором принимает участие больше 200 различных ферментов и других специализированных макромолекул, необходимых для расшифровки и перевода символов генетического кода в трехмерную структуру белков. [7]
Известно около тысячи различных ферментов, часть их подробно изучена. По современной классификации все ферменты делятся на шесть классов. [8]
Для оценки действия различных ферментов введено понятие молекулярной активности, которая определяется числом молекул субстрата, превращающихся под действием одной молекулы фермента в одну минуту. Самым активным из известных ферментов является карбоангидраза, молекулярная активность которой составляет - 36 млн. молекул в минуту. [9]
Он повышает активность различных ферментов, действующих в организмах животных и растениях. Синезеленым водорослям и микроорганизмам он необходим для фиксации молекулярного азота. Микроорганизмы синтезируют витамин В12, который является комплексным соединением кобальта. Витамин В12 активизирует биосинтез и повышает содержание белкового азота в растениях. Недостаток этого витамина в организмах животных и человека приводит к нарушению кроветворения и остановке роста. Потребность человека в кобальте составляет 3 мг / кг массы тела в день. [10]
Фосфорорганические инсектициды ингибируют активность различных ферментов, расщепляющих эфиры в живом организме. Они особенно эффективно действуют на холинэстеразу, гидролизующую ацетилхолин, который образуется в нервно-мышечных окончаниях при передаче моторных команд. В отсутствие холинэстеразы ацетилхолин накапливается и нарушает мышечные реакции органов, что вызывает серьезные поражения и гибель организма. [11]
Приведены методы определения активности различных ферментов, описание анализов, принципы и сравнительная оценка методов. [12]
Крахмал гидролизуется под влиянием различных ферментов и кислот; ферментативный гидролиз весьма специфичен для амилозы и амилопектина. Но ферментативный гидролиз ослабляется, если амилоза претерпела ретроградацию до нерастворимой формы. [13]
В дальнейшем, действие различных ферментов на такие искусственно полученные пептиды, строение которых, таким образом, известно, дает возможность узнать ту или иную легкость расщепления отдельных связей в таком пептиде. [14]
Всего известно около 2000 различных ферментов. Молекулы многих ферментов, помимо белковой части ( апофермент), содержат небелковый компонент ( кофер-мент, кофактор), который обеспечивает биологическую активность фермента. В качестве коферментов наиболее часто выступают различные витамины и их производные или некоторые металлы, например, основной фермент гепатоцита, окисляющий алкоголь - алко-гольдегидрогеназа ( АДГ) содержит в качестве кофактора цинк; коферментом АДГ является также НАД. Под активностью фермента понимают количество расщепленного им в единицу времени субстрата при оптимальных температуре и рН среды. В системе СИ активность выражают в микромолях субстрата в минуту или в час на 1 л тканевой жидкости. [15]