Cтраница 1
Пищеварительный фермент трипсин, для которого и был впервые употреблен термин энзим ( фермент), является наиболее изученным членом этого семейства. Он известен уже более ста лет, а его способность к расщеплению пептидных связей вблизи лизиновых и аргининовых остатков очень сходна со свойствами большей части других белков из этого семейства. Однако большинство родственных трипсину ферментов намного более специфичны, чем сам трипсин: каждый из них расщепляет в белке только одну или очень небольшое число пептидных связей. На сегодняшний день известны структуры первых трех из этих ферментов. [1]
Пищеварительные ферменты уже ряд лет используют в качестве препаратов для компенсации их недостаточности при некоторых заболеваниях желудочно-кишечного тракта. Лекарственная форма обычно содержит смесь ферментов - пепсина, трипсина, химотрипсина, а-амилазы, липазы. Протеолитические ферменты применяют для лечения осложненных рай и пюйно-некротических процессов, поскольку они гидролизуют денатурированные белки в омертвевших тканях, в то же время мало затрагивая нативные внутриклеточные белки, отделенные клеточными мембранами и менее чуствительные к действию протеаз благодаря компактной третичной структуре. Некоторые специальные протеазы, например фермент фибринолизин, катализирующий гидролиз фибрина - основного белка кровяного сгустка, образующегося при свертывании крови, используют для рассасывания тромбов, возникающих в кровяном русле и угрожающих закупоркой кровеносных сосудов. [2]
Пищеварительный фермент пепсин открытТеодором Шеанном. [3]
Наиболее селективным пищеварительным ферментом является трипсин. Он разрывает только связи, соседние с лизином или аргинином. Боковые цепи этих аминокислот сравнительно велики, гидрофильны и несут положительный электрический заряд в щелочной-среде. [4]
Рассмотренные выше пищеварительные ферменты относятся к большой группе ферментов, расщепляющих белки на отдельные фрагменты. Они теряют активность ( ингибируются) при блокировании остатка аминокислоты серина. Поэтому они иногда называются серино-ферментами. По-видимому, все они имеют активные центры, в которые входят такие же остатки аминокислот, как и у трипсина. Все эти ферменты расщепляют только пептидные связи в белках. Они не затрагивают других связей между атомами в белках и всех связей в небелковых молекулах. Специфичность этих ферментов определяется различными свойствами мест узнавания, к которым присоединяются только субстраты определенного типа. [5]
Секреция пищеварительных ферментов и других веществ, таких как соляная кислота, требует затрат энергии. Было бы большим расточительством для организма, как в отношении веществ, так и в отношении энергии, если бы секреция происходила непрерывно, тем более в отсутствие пищи. В действительности же основная масса пищеварительных соков секретируется только тогда, когда есть, что переваривать. Ниже обсуждаются некоторые вопросы этой регуляции. [6]
Помимо биомассы пищеварительные ферменты червей придают почве, прошедшей через их кишечник, способность удерживать больше воды и минеральных веществ. Биогумус выполняет важную роль фитоадаптогена, оказывая влияние на формирование структуры почвы и снижение ее токсичности. [7]
Под действием пищеварительных ферментов ( пепсина, химозина) казеиноген превращается в казеин, кальциевая соль которого в отличие от казеиногена нерастворима в воде. [8]
Пепсин является пищеварительным ферментом свиного желудка, и последний является исходным материалом для его полу -, чения. [9]
К гидролазам относятся пищеварительные ферменты пепсин, химотрипсин, а также липазы, расщепляющие жиры. [10]
Связь не разрушается пищеварительными ферментами человека и поэтому целлюлоза не может служить ему пищей. Однако в сложных желудках некоторых животных, в частности жвачных, имеются соответствующие ферменты, поэтому такие животные могут использовать клетчатку как компонент пищи. [11]
Бактериальный белок расщепляется пищеварительными ферментами жвачных животных, и образующиеся при этом аминокислоты всасываются в кровь животных. [12]
В результате последовательного воздействия пищеварительных ферментов принятые с пищей2 углеводы расщепляются на моносахариды: глюкозу, фруктозу и галактозу. [13]
В пищеварительном тракте от предшественников пищеварительных ферментов отщепляются небольшие пептидные цепи, и они превращаются в активные ферменты. Пепсиноген с относительной молекулярной массой 42 500 превращается в пепсин с молекулярной массой 34 500 под действием имеющейся в желудке соляной кислоты, а также самого пепсина. Превращение трипсиногена в трипсин катализируется ферментом энтерокиназой. Этот фермент выделяется в очень малых количествах слизистой оболочкой желудка. Его функция состоит только в активации нескольких молекул трипсиногена. Образующиеся молекулы трипсина сами активируют другие молекулы трипсиногена и кимотрипсиногена. [14]
Клетка предназначена для производства и выделения пищеварительных ферментов. Видны многочисленные мембраны эпдоплазматической сети ( ЭС), усеянные рибосомами. [15]