Фиброин

Cтраница 2

В фиброине шелка поли пептидные цепи ра положены антипара-гъ ельн а в G-кератине тягивактя дополнитечьно ипопротеином серицином. Струк-тура ( типа р - кератина) присутствует в синтетических полипептидах. Приблизи течьно 15 0 аминокислотных остатков глобулярных белков твкже входит в остав р-структур. [16]

Действие на фиброин кислот и щелочей в значительной степени зависит от условий обработки: концентрации, температуры раствора и продолжительности процесса. [17]

Характерная особенность фиброина состоит в том, что в его молекуле практически отсутствуют аминодикарбоновые кислоты и аминокислоты с ясно выраженными основными свойствами. Вследствие этого он не может содержать много отрицательно или положительно заряженных групп. Фиброин дает рентгенограммы, очень похожие на рентгенограмму р-кератина. [18]

Эта группа включает фиброин ( шелк), коллаген и кератин. Все они нерастворимы в воде. Основной слой кожи ( кориум) состоит главным образом из коллагена, являющегося также основным белком сухожилий, опорных и соединительных тканей. Кератин содержится в волосах, ногтях и эпидермисе кожи. Фиброин и кератин устойчивы к гидролизу ферментами. [19]

В твердом состоянии фиброин имеет преимущественно упорядоченную структуру, которая характеризуется упаковкой полипептидных цепей в малоподвижные ленточные р-структуры. Очевидно, что подвижность макромолекул в таких фиксированных структурных образованиях существенно ограничена. Поэтому изменение формы материала при смятии ( образовании складок) происходит в результате практически необратимого сдвига одних структурных элементов относительно других: время релаксации таких деформаций составляет около 10 лет, что и объясняет невысокую формоустойчивость этих тканей. [20]

Эта группа включает фиброин ( шелк), коллаген и кератин. Все они нерастворимы в воде. Основной слой кожи ( кориум) состоит главным образом из коллагена, являющегося также основным белком сухожилий, опорных и. Кератин содержится в волосах, ногтях и эпидермисе кожи. Фиброин и кератин устойчивы к гидролизу ферментами. [21]

По аминокислотному составу фиброин довольно значительно отличается от кератина. Основными аминокислотами, входящими в состав фиброина, являются глицин, аланин, серии и тирозин. [22]

К действию щелочей фиброин, как и кератин, более чувствителен, чем к действию кислот. В частности, в 5 % - ном растворе гидроксида натрия фиброин растворяется при кипячении, а в концентрированном - при 25 С. Разрушение волокна обусловлено гидролизом макромолекул по амидным связям. Менее разрушительное действие оказывают сода, фосфаты и силикат натрия; минимальна деструкция фиброина в растворах мыла и аммиака. [23]

Вследствие амфотерного характера фиброина, представляющего собой аминокарбоновую кислоту, последний реагирует и со щелочами и с кислотами, причем при высоких концентрациях ОН - происходит деструкция. [24]

Схема а.| Схема сверхсокращения кератина. [25]

В приведенных примерах фиброина и а-кератипа реализуется трансизомер. [26]

Наиболее вероятная конформация фиброина ( по Полингу, 1953 г.) соответствует изогнутым слоям, отличающимся от таковых у ( 3 - кератина попеременной ориентацией в противоположном направлении ( антипараллельной ориентацией) полипептид-пых цепей. Подобная модель предсказывает период идентичности 7 0 А в направлении оси волокна, что хорошо совпадает с экспериментально измеренным расстоянием. Важнейшими аминокислотами фиброина являются гликоколь и аланин, а также серии и тирозин. В полипептидной цепи один остаток гликоколя регулярно приходится на каждые два остатка аминокислот. Рентгеновские спектры подтверждают такое строение слоев в волокне фиброина. [27]

Кератин, коллаген, фиброин и подобные им нерастворимые белки нельзя очистить путем кристаллизации. Поэтому у нас нет уверенности, что выделенные обычными методами препараты этих белков являются индивидуальными белками, а не смесью нескольких различных белков. [28]

Кератины, в частности фиброин ( белок шелка и паутины), тоже принадлежат к категории нитевидных нерастворимых белков; хотя они более гибки, вместе с тем с трудом поддаются растяжению, Они отличаются от ос-кератинов тем, что имеют другую периодичность структуры, элементы которой повторяются через каждые 0 70 нм. [29]

В случае волокнообразующего белка фиброина процесс также носит характер фазового перехода и в точности имитирует механизм образования шелковых нитей и паутины в природе. [30]

Страницы: 1 2 3 4