Cтраница 1
Флавопротеин - белок, содержащий в качестве простетическои группы флавиновый нуклеотид. [1]
Флавопротеины, пиоцианин и связанные с ними пигменты. Варбург и Христиан 2 и многие другие исследователи 3 изолировали из энзимов, способных катализировать аэробное окисление а-аминокислот, пуринов и альдегидов, желтую простетическую-группу, которая оказалась фосфорилированным рибофлавином ( см. стр. [2]
Флавопротеины являются ферментами, передающими водород. Они связывают два атома водорода, отдаваемые различными субстратами, в том числе и дпгидро-кодегидразой, превращаясь в дигидропроизводные; последние отдают водород акцепторам, регенерируя исходный фермент, как будет указано ниже. [3]
![]() |
Некоторые свойства белков-переносчиков кислорода ( по Г. Эйхгорну. [4] |
Флавопротеины входят в состав оксидоредуктаз - ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные реакции в клетке. [5]
![]() |
Стационарный сигнал ЭПР смеси аскорбиновой кислоты, перекиси водорода и пероксидазы в проточной системе. [6] |
Флавопротеины представляют собой наиболее широко изученный класс ферментов, в которых образуются связанные с белком свободные радикалы. [7]
НАДФН-зависимый флавопротеин - димер с молекулярной массой 40 5 кДа, каждая субъединица содержит 1 моль ФАД. [8]
Некоторые флавопротеины имеют в своем составе кроме флавинового ну-клеотида еще и железо. [9]
Наличие флавопротеинов в болотных осадках является возможно следствием запоздалого распада органического вещества в аэробных условиях. Антисептические свойства болотных вод ( Swain and Prokopovich, 1954), свидетельствуют об отсутствии бактериальной активности в более глубоких частях болота и дают приемлемое объяснение сохранению флавиноидных веществ. [10]
Он оказался флавопротеином с молекулярным весом 87 000 и изоэлектрической точкой, лежащей при рН 6 1; с солями железа кональбумин образует комплекс красного цвета ( см. стр. [11]
![]() |
Схема окислительного фосфорилирования с приблизительным указанием мест фосфорилирования. [12] |
Сукцинат-дегидрогеназа ( через флавопротеин, переносящий электрон), непосредственно реагирует с дыхательной цепью на уровне цитохрома Ь Возможная роль негемового железа и меди в дыхательной цепи не указана. [13]
Большое значение белкового компонента флавопротеинов проявляется также в ясно выраженной специфичности этих ферментов. В настоящее время известно, по крайней мере, 10 различных флавопротеинов, которые содержат в качестве простетической группы либо рибофлавинфосфат, либо флавинадениндинуклеотид, но отличаются друг от друга белковыми компонентами. Последний фермент катализирует окисление восстановленных пиридин-нуклеотидда ( см. дальше) в присутствии метиленового синего. Как уже указывалось, различные флавиновые ферменты отличаются друг от друга только по строению своего апофермента, однако до сих пор не установлено, в чем конкретно заключаются их различия. Неизвестно также, каким путем апофер-мент влияет на простетическую группу, обусловливая специфический катализ окисления только определенных типов соединений. [14]