Флавопротеин

Cтраница 4

Образующиеся при окислении сукцината, ацил - КоА и других субстратов электроны переносятся на убихинон комплексом II или другой митохондриальной дегидрогеназой через связанный с ферментом ФАДН2 или флавопротеин. При этом окисленная форма ко-фермента Q восстанавливается в ароматический убигидрохинон. [46]

По-видимому, в гидролизатах присутствуют следующие типы соединений: флуоресцирующие вещества в солянокислых экстрактах озерных осадков и торфа, выделенные методом бумажной хроматографии; рибофлавин, рибофлавин фосфат и другие производные желтых энзимов или флавопротеинов, включающие мирицетин, люмифлавин и флавинаденин-динуклеотид ( фад); производные индола и триптофана, включая кинуренин и оксиантраниловую кислоту; производные алкалоида, возможно, включающие никотиновые соединения; порфирины, например, этиопорфирин. [47]

У цианобактерий два этапа электронного транспорта могут осуществляться с помощью разных переносчиков: от цитохрома / до П7оо с помощью пластоци-анина или при недостатке меди с помощью цитохрома cS5i; от FeS до НАДФ с участием ферредоксина и флавопротеина или при недостатке железа в среде с участием специфического флавопротеина - флаводоксина. [48]

Рибофлавин входит в состав флавиновых кофер-ментов, в частности ФМН и ФАД, являющихся в свою очередь просте-тическими группами ферментов ряда других сложных белков - флавопротеинов. Некоторые флавопротеины в дополнение к ФМН или ФАД содержат еще прочно связанные неорганические ионы, в частности железо или молибден, наделенные способностью катализировать транспорт электронов. Различают 2 типа химических реакций, катализируемых этими ферментами. К первому относятся реакции, в которых фермент осуществляет прямое окисление с участием кислорода, т.е. дегидрирование ( отщепление электронов и протонов) исходного субстрата или промежуточного метаболита. К ферментам этой группы относятся оксидазы L - и D-аминокислот, глициноксидаза, альдегидоксидаза, ксантиноксидаза и др. Вторая группа реакций, катализируемых флавопротеинами, характеризуется переносом электронов и протонов не от исходного субстрата, а от восстановленных пиридиновых коферментов. Ферменты этой группы играют главную роль в биологическом окислении. ФМН и ФАД прочно связываются с белковым компонентом, иногда даже ковалентно, как, например, в молекуле сукцинатдегидрогеназы. [50]

Окисление СО карбоксидобактериями осуществляется с участием по крайней мере одного специфического фермента - СО-оксидазы. Это флавопротеин, в молекуле которого содержатся молибден и FeS-центры. [51]

Локализация ферментов. [52]

Реакции микросомального окисления катализируются НАДФН - и НАДН-зависимыми ферментными системами в присутствии кислорода. НАДФН-зависимый флавопротеин переносит электрон от восстановленного НАДФН на терминальный фермент - цитохром Р-450, восстанавливая железо гема последнего. [53]

В ряде случаев электрон с цитохрома Ь5 поступает на цитохром Р-450 и участвует в восстановлении железа гема. НАДФН-зависимый флавопротеин представляет собой димер с молекулярной массой 40 5 kDa, причем каждая субъединица содержит 1 молекулу ФАД. [54]

На следующей стадии цикла ( рис. 16 - 13) сукцинат, образовавшийся из сукцинил - СоА, дегидрируется с образованием фумарата. Эта реакция катализируется флавопротеином сукцинатдеги-дрогеназой, молекула которого содержит ковалентно связанный флавинаде-ниндинуклеотид. [55]

Люцифераза светляка является типом фермента, который, как и активирующие ацетат ферменты, нуждается в кофер-менте А. Она не является флавопротеином и не похожа поэтому на бактериальную люциферазу. [56]

В поддержку этой гипотезы говорят данные Мэсси и др. [31], показывающие, что все флавопротеины ( дегидрогеназы), участвующие в одноэлектронных переносах и являющиеся донорами, акцепторами электронов или теми и другими попеременно, дают биологически активные синие радикалы. В то же время флавопротеины ( оксидазы и оксигеназы), связанные исключительно с двухэлектронными переносами, дают красные радикалы, которые несущественны для биологической активности. [57]

Наиболее важными субстратами для действия ферментов, содержащих ДФН и ТФН, являются молочная кислота, триозо-фосфат, глюкоза, спирт, глкжозо-6 - фосфат, глицерофосфат, яблочная кислота, изолимонная кислота, фоефоглюконовая кислота, глутаминовая кислота и муравьиная кислота. Как и в случае флавопротеинов, апоферменты различных ферментов, содержащих ДФН и ТФН, строго специфичны; некоторые апоферменты были получены в кристаллическом виде. [58]

Хромопротеины - сложные белки, в состав которых входят окрашенные небелковые компоненты. Наиболее распространенными представителями хромопротеинов являются флавопротеины, у которых в качестве небелковых компонентов включены флавинмононуклеотид и флавиндинуклеотид, а также гемопротеины, красное окрашивание которых обусловлено наличием гема с включенным в него железом. Этот пигмент представляет собой плоскую структуру, состоящую из четырех пиррольных колец, в центре координации которых находится атом железа. Координационное число железа в составе гема равно 6, причем четыре связи заняты азотами пиррольных колец, пятая связывает гем с белком, а шестая - занята тем или иным лигандом. [59]

Токсичность молекулярного кислорода, например, может быть следствием активного акцептирования им электронов с растворимых переносчиков, функционирующих в процессах брожения, что будет приводить к истощению внутриклеточного пула восстановленных доноров электронов, необходимых для биосинтезов. Действительно, было обнаружено, что активность растворимых флавопротеинов, способных функционировать как НАД ( Ф) Н2 - оксидазы, повышалась в 5 - 6 раз при выращивании Clostridium acetobutylicum в аэробных условиях сравнительно с анаэробными. [60]

Страницы: 1 2 3 4