Флавопротеин
Cтраница 3
В для NADH2 / NAD [ - 0 08 В для флавопротеина ( FADH2 / FAD); - 0 04 В для цитохрома Ъ ( Fe2 / Fe3) ] до 0 81 В для О2 - / 1 / 2О2, Можно также привести значения Е для ряда субстратов: лактат / пируват - 0 186 В; малат / оксалоацетат - 0 166 В; сукцинат / фу-рамат - 0 03 В. [32]
Интересно отметить, что PQQ-дегидрогеназы и оксидазы по механизму действия аналогичны флавопротеинам, катализирующим перенос 2 электронов и протонов, возможно, непосредственно на убихинон. PQQ-декарбо-ксилазы, напротив, аналогичны по механизму действия пиридоксалевым ферментам, поскольку обе системы содержат карбонильную группу. На примере трехмерной структуры одного из хинопротеинов-метиламино-ксидазы-получены данные, свидетельствующие о том, что коферментом ее является не свободный PQQ, а его предшественник Pro-PQQ ( содержит остатки PQQ, индола и глутаминовой кислоты), ковалентно связанный с белковой молекулой. [33]
Наиболее распространен убихинон, функционирующий в дыхательной цепи на участке между флавопротеинами и цитохромами. В отличие от остальных электронных переносчиков хиноны не связаны со специфическими белками. Небольшой фонд убихинона растворен в липидной фазе мембран. [34]
При 10 - 3 М ингибирует NaDH2 - окисляющие ферменты и др. флавопротеины, при 10 - 2 М - сук-цинатдегидрогеназу. Воздействует на те же центры, что и ротенон и пири-цидин А ( см.), но конц. [35]
У аэротолерантных анаэробов, таких как молочнокислые бактерии и некоторые клостридии, флавопротеины выполняют роль основного связующего звена между субстратом и молекулярным кислородом. Подобные системы могут быть полезными, например, для создания анаэробных условий в результате поглощения 02 из среды, но не имеют отношения к получению клеткой энергии. [36]
Имеется, однако, одно существенное различие между этой группой ферментов и флавопротеинами. Флавопрстеины относятся к классу сложных белков, небелковые компоненты которых связаны более или менее прочно со своими специфическими белками и отщепляются только под воздействием кислоты или метилового спирта, тогда как апоферменты ДФН и ТФН менее прочно связаны со своими ферментами [153], так что даже в нейтральных водных растворах большая часть нуклеотида находится в свободном состоянии. Химическая структура ДФН и ТФН может быть представлена в следующем виде: Н - Р - Ф - Ф - Р - Ад и Н - Р - - Ф - Ф - Ф - Р - Ад, где Н - амид никотиновой кислоты, Р - рибоза, Ф - фосфорная кислота, Ад - аденин. [37]
Аллоксазин является основным веществом, от которого производятся витамин В 2 и простетическая группа флавопротеинов. [38]
В поддержку этой гипотезы говорят данные Мэсси и др. [31], показывающие, что все флавопротеины ( дегидрогеназы), участвующие в одноэлектронных переносах и являющиеся донорами, акцепторами электронов или теми и другими попеременно, дают биологически активные синие радикалы. В то же время флавопротеины ( оксидазы и оксигеназы), связанные исключительно с двухэлектронными переносами, дают красные радикалы, которые несущественны для биологической активности. [39]
Данная реакция, как и все последующие НАДФН-зависимые реакции окисления, протекают с участием цитохрома Р-450 и флавопротеина. [40]
 |
Схема инактивации атразина в растении. [41] |
Разложение или инактивация гербицидов в кукурузе, сорго и просе протекают под воздействием производных бензоксазина в присутствии глутатиона и флавопротеина. [42]
 |
Дыхательная цепь ( объяснение в тексте. [43] |
Водород ( протоны и электроны) передается с цикла Кребса на никотинамидный нуклеотид ( НАД), затем - на флавопротеин ( ФАД), кофермент Q, цитохромы и, наконец, соединяется с 02 воздуха при участии цитохромоксидазы. [44]
Рибофлавин входит в состав флавиновых кофер-ментов, в частности ФМН и ФАД, являющихся в свою очередь просте-тическими группами ферментов ряда других сложных белков - флавопротеинов. Некоторые флавопротеины в дополнение к ФМН или ФАД содержат еще прочно связанные неорганические ионы, в частности железо или молибден, наделенные способностью катализировать транспорт электронов. Различают 2 типа химических реакций, катализируемых этими ферментами. К первому относятся реакции, в которых фермент осуществляет прямое окисление с участием кислорода, т.е. дегидрирование ( отщепление электронов и протонов) исходного субстрата или промежуточного метаболита. К ферментам этой группы относятся оксидазы L - и D-аминокислот, глициноксидаза, альдегидоксидаза, ксантиноксидаза и др. Вторая группа реакций, катализируемых флавопротеинами, характеризуется переносом электронов и протонов не от исходного субстрата, а от восстановленных пиридиновых коферментов. Ферменты этой группы играют главную роль в биологическом окислении. ФМН и ФАД прочно связываются с белковым компонентом, иногда даже ковалентно, как, например, в молекуле сукцинатдегидрогеназы. [45]
Страницы: 1 2 3 4