Фолин

Cтраница 3

Лаури, представляющей сочетание биуретовой реакции и реакции Фолина на вроматич. [31]

В основу метода определения белка по Лоури положена реакция Фолина, открывающая в белке тирозин и триптофан. Окрашенный белковый комплекс получают в два этапа: 1) реакция меди с белком в щелочной среде; 2) восстановление фос-фомолибденово-фосфовольфрамового реагента белком, обработанным медью. [32]

Метод основан на образовании окрашенных продуктов ароматических аминокислот с реактивом Фолина в сочетании с биуретовой реакцией на пептидные связи. [33]

Эта реакция является менее чувствительной, чем реакция с реактивом Фолина, но при этом меньшее количество веществ мешает развитию окраски. [34]

Эта серия анализов ясно показывает неспецифичность определения триптофана по методу Фолина с фосфорномолибденовой и фосфорновольфрамовой кислотами. Для определения триптофана в препаратах белка, содержащих большое количество углеводов, следует предпочесть метод Миллона, видоизмененный Лаггом. [35]

При разработке метода прежде всего было необходимо определить оптимальную концентрацию мор фолина. Так как избыток морфолина удаляют, превращая его в N-ацетилморфолин, казалось бы, что действительная концентрация морфолина, если только он был в избытке, не должна оказывать значительного влияния на реакцию. Однако опыты показали, что слишком большой избыток морфолина при титровании третичного амина приводит к менее четкому изменению окраски индикатора. [36]

Чувствительный метод, в основе которого лежит колориметрическая реакция с фенольным реактивом Фолина - Чокальтеу [1 ], очень широко используется для определения отдельных белков, а также для контрольного анализа вытекающих из колонок элюа-тов, которые содержат много различных белков. [37]

Метод основан на образовании окрашенных продуктов ароматических аминокислот и цистеина с реактивом Фолина в сочетании с биуретовой реакцией на пептидные связи. [38]

Спектр поглощения, окрашенного комплекса протокатеховой кислоты с реактивом Фолина. [39]

Для количественного определения галловой и протокатеховой кислот в элюатах используют модифицированный реактив Фолина. X 2H20 смешивают с 80 мл 85 % - ной ортофосфорной кислоты и 750 мл воды, нагревают при слабом кипении в течение 3 час в колбе с обратным холодильником. Раствор охлаждают, если нужно фильтруют, и доводят водой до 1000 мл. Недостатком реакции является малая устойчивость образовавшегося окрашенного комплекса, особенно в случае протокатеховой кислоты. [40]

Эта очищенная соль вполне пригодна для применения в синтезах, методики которых разработали Фолин и Сюлливан для определения аминокислот. [41]

Определение в воздухе основано на фотометрическом определении окрашенного комплекса гибберелловой кислоты с реактивом Фолина. [42]

Проводят опыт, как указано в разделе В, только до прибавления реактива Фолина добавляют 3 мл 0 1 мол. [43]

При реакции с аминогруппой желтая окраска, свойственная реагенту, очищенному по методу Фолина [98], переходит в желтовато-коричневую. В ходе реакции происходит арилирование аминогруппы с отщеплением сульфогруппы реагента. Определение проводят в несколько стадий [100]: вначале инкубируют без доступа света реакционную смесь, включающую раствор белка, бикарбонатный буфер ( рН 8 8), диоксан и раствор НХС в 50 % - ном метаноле, а затем добавляют уксусную кислоту и диоксан. При инкубации контрольный раствор приобретает интенсивную окраску, однако он почти полностью обесцвечивается при последующем подкислении уксусной кислотой. Окраска, свойственная производным по аминогруппе, не исчезает при подкислении. Присутствие диоксана до и после подкисления предотвращает осаждение модифицированного белка. В табл. 3 сопоставлены результаты модификации аминогрупп ряда белков с помощью НХС и некоторых других реагентов. [44]

Первое практическое применение ионного обмена для аналитических целей относится к 1917 г., когда Фолин и Белл [4] предложили прямой способ определения аммиака в моче - реактивом Несслера. [45]

Страницы: 1 2 3 4