Иммобилизация - фермент
Cтраница 1
Иммобилизация ферментов создает ряд преимуществ. К ним относятся: более высокая стабильность ферментных препаратов, возможность их удаления из реакц. Важное значение имеет относит, стабильность И. Иммобилизация разобщает молекулы этих ферментов и полностью исключает такой процесс. [1]
Иммобилизация ферментов на подходящих носителях значительно расширяет сферы их применения, которые, кроме того, стали и экономически целесообразными. Исследование различных типов ферментативных реакторов создает условия для их практического применения. [2]
Иммобилизация ферментов приводит к получению специфических гетерогенных катализаторов, которые могут быть повторно использованы, если они достаточно стабильны. [3]
При иммобилизации ферментов необходимо, чтобы активные группы матрицы не блокировали каталитич. Определенные ограничения иа способ иммобилизации налагают и особенности субстрата. Так, в случае высокомол. Если матрица несет иа себе заряды, то заряд субстрата влияет на кинетич. Заряды носителя и субстрата влияют также иа величину рН, при к-рой скорость ферментативной р-ции максимальна. [4]
Для иммобилизации ферментов применяют растворы полиэлектролитов, способные к фазовому разделению при определенных условиях. Запатентован способ иммобилизации большой группы ферментов ( более 10) путем смешения растворов хитозана и фермента с последующим осаждением комплекса щелочью либо ионами SO с полным сохранением ферментативной активности белка ( пат. Аналогичным способом с использованием хитозана была иммобилизована уреаза ( пат. [5]
При иммобилизации ферментов в макропористых кремнеземах ( размеры пор должны значительно превышать размеры фермента) иЗдо обеспечить, во-первых, химическую связь с поверхностью кремнезема и, во-вторых, достаточную подвижность фермента в среде, чтобы обеспечить доступ субстрата к каталитически активному центру фермента. Поэтому прививка фермента к поверхности должна быть произведена через достаточно длинную конформаци-онно подвижную цепь. [7]
Методам иммобилизации ферментов, физико-химическим каталитическим свойствам иммобилизованных ферментов ПОСЕ щены многочисленные публикации как научного, так и учебно характера. Мы не будем останавливаться на этих вопросах, и задачей в данный момент является общая характеристика мет дов применения иммобилизованных ферментов в аналитическ ] целях. [8]
Таким образом, иммобилизация ферментов и их производство расширяют область применения биокатализаторов в диагностике, терапии многих заболеваний, интенсифицирует и удешевляет многие технологические процессы получения физиологически активных веществ. [9]
Наиболее часто для иммобилизации ферментов применяют фибриллярные белки, например кератин и коллаген. [10]
Кислоты Бренстеда 36 Ковалентная иммобилизация ферментов 267 Колоколообразная форма рН - зависимости 37, 50, 62 ел. [11]
В качестве примера иммобилизации ферментов и использования их в промышленности приводим схему непрерывного процесса получения аминокислоты аланина и регенерации кофермента ( в частности, НАД) в модельной системе. В этой системе исходный субстрат ( молочная кислота) подается при помощи насоса в камеру-реактор, содержащий иммобилизованные на декстране НАД и две НАД-зависимые дегидрогеназы: лактат - и аланиндегидрогеназы; с противоположного конца реактора продукт реакции-аланин-удаляется с заданной скоростью методом ультрафильтрации. [12]
Весьма эффективен метод иммобилизации ферментов на нерастворимом носителе. Фермент выделяют из природного источника, очищают, фиксируют на неорганическом или полимерном носителе с помощью привязки ковалентной связью или путем адсорбции. Раствор вещества пропускают через колонку, заполненную таким иммобилизованным ферментом. На выходе из колонки продукт отделяют обычными методами. Таким образом можно осуществлять многостадийные процессы, пропуская раствор последовательно через несколько колонок с разными ферментами. [13]
Весьма эффективен метод иммобилизации ферментов на нерастворимом носителе. Фермент выделяют из природного источника, очищают, фиксируют на неорганическом или полимерном носите-яе с помощью привязки ковалентной связью или путем адсорбции. Раствор вещества пропускают через колонку, заполненную таким иммобилизованным ферментом. На выходе из колонки продукт отделяют обычными методами. Таким образом можно осуществлять многостадийные процессы, пропуская раствор последовательно через несколько колонок с разными ферментами. [14]
Мы полагаем, что иммобилизация ферментов с помощью электроудерживания наиболее близка к закреплению и организации работы ферментов в клетке. Перемещающиеся ионы и электроны создают на биологических мембранах резко неоднородное электрическое поле. Неоднородность его усугубляется сложным строением поверхности мембраны, которая образуется различающимися по своим геометрическим и электрическим параметрам липидными и белковыми молекулами. Расположенные на мембране, способные к перемещению белки под воздействием такого поля устремляются в зоны большей напряженности и взаимодействуют по типу электроудерживания с встречающимися на их пути вмонтированными в мембрану белками и между собой. Так как перенос ионов и электронов по мембране - процесс дискретный, то и генерируемое ими электрическое поле имеет импульсный характер, что приводит к чередованию сближения и отталкивания молекул белка, к их колебательному, пульсирующему движению, необходимому для нормальной работы цепи ферментов. [15]
Страницы: 1 2 3 4