Иммобилизация - фермент
Cтраница 2
Учитывая важное практическое значение иммобилизации ферментов, а также возможность использования иммобилизованных препаратов ферментов в фундаментальных исследованиях, в раздел включен ряд задач по иммобилизации препаратов ферментов, выделенных студентами самостоятельно. [16]
Для развития аффинной хроматографии и иммобилизации ферментов наиболее важны поиск и разработка новых нерастворимых носителей. Исследования в этом направлении необходимы для введения в практику методов, до сих пор применявшихся главным образо. Поскольку до сих пор не создан носитель, который удовлетворял бы полностью всем предъявляемым требованиям, необходимо очень тщательно относиться к вопросам выбора носителя и метода присоединения к нему лиганда, принимая во внимание возможность его практического применения, а также и экономические соображения. [17]
Разработаны физические и химические способы иммобилизации ферментов. [18]
В недалеком прошлом развитие техники иммобилизации ферментов в значит тельной степени способствовало успехам в биокатализе. Иммобилизация осуществляется на твердой подложке, которая удерживает фермент практически в неподвижном состоянии. В результате фермент стабилизируется, и количество материала, превращаемого в конечный продукт, увеличивается. При этом упрощается также очистка конечного продукта, так как иммобилизованный фермент отделяется легче. Ацилаза отщепляет цепь атомов, связанных с аминным азотом ( N) в пенициллине G. Далее к этому азоту присоединяется другие цепи атомов с образованием различных полусинтетических пенициллинов, применяемых в медицине. [19]
В настоящее время наиболее распространенными методами иммобилизации ферментов являются методы ковалентного присоединения к нерастворимым носителям. Требования, предъявляемые к свойствам нерастворимых носителей, перечень этих носителей и ряд методов для присоединения белков детально обсуждаются в гл. Некоторые методы, пригодные для характеристики иммобилизованных ферментов, содержатся в гл. [20]
Для осуществления ФГ гемицеллюлоз, отделения продуктов и иммобилизации ферментов перспективным является применение мембранных процессов [12], однако для этого требуется создание новых прочных, биоустойчивых мембран. По сравнению с кислотным гидролизом применение реакторов, снабженных полупроницаемыми мембранами, для ФГ является более перспективным из-за почти нейтральной реакционной среды ( рН 4 - 5), низкой температуры ( 30 - 60 С), большой разницы между молекулярной массой биокатализаторов и продуктов реакции; скорость ФГ гемицеллюлоз сравнима со скоростью проникновения продуктов реакции через мембрану. [21]
ФЕРМЕНТСОДЕРЖАЩИЕ ВОЛОКНА ( волокна-биокатализаторы), получают путем иммобилизации ферментов на разл. [22]
Особенность каждой энзимной электродной системы предопределяет и специфику способа иммобилизации фермента. Выбор индикаторного устройства в энзимном электроде зависит от того, какие вещества образуются в результате ферментативной реакции. Но в любом случае применяют один из твердых или жидких ионоселективных электродов, описанных в предыдущих главах. [23]
В 3 - й части книги частично представлен материал по иммобилизации ферментов. Здесь лишь перечислим отдельные примеры для промышленнозначимых биокатализаторов. [24]
Поскольку прочность связи фермента с мембранами уменьшается при закислении среды, иммобилизацию фермента в данной серии экспериментов проводят при рН 7 0; содержание фермента в пробе составляет 5 инт. [25]
 |
Иммобилизация урокиназы. [26] |
Возможность варьирования различных по своим биологическим свойствам ферментов и успехи в области иммобилизации ферментов делают это направление одним из перспективных в получении гемосовместимых полимеров. [27]
В последние 10 - 15 лет были разработаны различные химические и физико-химические методы иммобилизации ферментов, что открыло широкие возможности использования их во многих технологических процессах. Иммобилизация ферментов является важнейшим научно-техническим достижением современной биологической науки. Закрепление ферментов позволяет многократно их использовать, не загрязняя продуктов реакции, приводит к увеличению стабильности по отношению к условиям внешней среды, а иногда и к повышению активности. [28]
В настоящее время разработано большое число методов иммобилизации, многие из которых повторяют приемы иммобилизации ферментов. В определенной мере выбор методики определяется желаемым физиологическим состоянием клеток и целью, с которой они применяются. На рис. 5.1 представлены типы физиологического состояния иммобилизованных клеток. Понятно, что некоторые методы не подходят для всего спектра состояний, другие же практически в равной степени пригодны для иммобилизации клеток в любом физиологическом состоянии. [29]
Сохранение активности ферментов при их электроудерживании может использоваться для локальной ферментной очистки воды в биотехнологии при иммобилизации ферментов, а также при разработке способов очистки и выделения ферментов из биологических смесей. Закрепление ферментов по типу электроудерживания имеет преимущества по сравнению с другими типами иммобилизации. Так, для его осуществления не требуется специально подготовленных коллекторов и каких-либо реактивов; источниками пригодных к закреплению ферментов могут служить как чистые кристаллические, так и технические препараты, даже бесклеточные экстракты; ферменты можно легко снять с коллектора ( для этого достаточно отключить электрическое поле и промыть систему водой), а затем использовать его для закрепления других ферментов. Существует возможность иммобилизации комплекса ферментов или смеси различных микробных культур и ферментов; электроудерживание сводит к минимуму опасность микробной порчи иммобилизованных ферментов. Существенным ограничением и недостатком злектро-иммобилизации ферментов является то, что систему нужно непрерывно держать под напряжением, а это затрудняет работу в случаях, когда субстрат или продукт реакции обладает большой подвижностью в электрическом поле, или для осуществления ферментной реакции необходима среда с высокой ионной силой. [30]
Страницы: 1 2 3 4