Cтраница 3
Концентрацию киназы фосфорилазы следует подобрать так, чтобы не более 20 % добавленной фосфорилазы b превращалось в фосфори-лазу а за 5 мин. Для расчета учитывают молекулярную массу субъединицы фосфорилазы, равную 97400 Да; удельную активность фосфорилазы а в отсутствие АМФ принимают за 70 % от активности фосфорилазы Ь, измеренной в присутствии АМФ. [31]
Определение активности фосфорилазы а проводят в тех же условиях, но в реакционную смесь не добавляют АМФ. [32]
Под влиянием фермента фосфорилазы от 1-фосфата глюкозы отщепляется, неорганический фосфат, а остаток глюкозы присоединяется к невосстанавли. [33]
Фосфорилированная форма киназы фосфорилазы далее подвергается дефосфорилированию так же, как фосфо-рилаза а, под действием фосфатазы фосфорилазы. Все это возвращает систему гликогенолиза в исходное состояние. Одновременно происходит реактивация гликоген-синтазы путем ее дефосфорили-рования. [35]
Методы определения активности фосфорилазы осно ваны на определении изменения количества неорганиче-ческого фосфора либо крахмала в реакционной смеси под влиянием фермента. [36]
![]() |
Схема строения макромолекулы гликогена ( рамкой показано место ветвления молекулы. [37] |
При воздействии фермента фосфорилазы от гликогена отщепляется глюкозо-1 - фосфат, и гидролиз идет, минуя стадии декстринов и мальтозы. [38]
Одновременно ингибируя фосфатазу фосфорилазы, ионы кальция приведут к преобладанию активной формы фосфорилазы а, а следовательно, к расщеплению гликогена. [39]
![]() |
Ковалентная регуляция гликогенфосфорилазы. [40] |
Под действием киназы фосфорилазы Ь, активность которой регулируется цАМФ - зависимой протеинкиназой, обе субъединицы молекулы неактивной формы фосфорилазы b подвергаются ковалентному фосфорилиро-ванию и превращаются в активную фосфорилазу а. Дефосфорилирование последней под действием специфической фосфатазы фосфорилазы а приводит к инактивации фермента и возврату в исходное состояние. [41]
В опытах in vitro фосфорилаза обладает высокой синтезирующей способностью, вследствие чего методы определения ее активности основаны обычно на учете ее синтезирующего действия. Отрицать полностью подобное действие in vivo нет в настоящее время оснований, несмотря на открытие уридиндифосфатглюкозо-глико-гентрансферазы и на приведенные выше данные о ее значении в синтезе гликогена. [42]
Ферменты распада гликогена ( фосфорилаза) и его синтеза ( гликогенсинтаза) являются регуляторными. Регуляция осуществляется методом химической модификации: фосфорилированием-дефрсфо-рилированием; обычно оба фермента подвергаются ей синхронно. [43]
Представителем фосфорилаз является крахмальная фосфорилаза, расщепляющая к рахмал и гликоген. Фосфорилаза в отличие от амилаз ведет не гидролиз, а фосфоролиз полиоз. Процесс фосфоролиза обратим, в то время как амилолитическое расщепление крахмала и гликогена необратимо. [44]
Киназа фосфорилазы катализирует фосфорилирование фосфорилазы Ь, превращая ее в более активную форму - фосфорилазу а: фосфорилаза b Mg-АТФ-фосфорилаза a Mg-АДФ. [45]