Фосфорилирование - белок
Cтраница 1
Фосфорилирование белков по алифатическим гидроксилам является одним из наиболее жестких приемов модификации белков. Реакция идет в течение нескольких дней при комнатной температуре. [1]
Однако фосфорилирование белка оказывает влияние на аллостерические свойства фермента: повышается чувствительность к ингибированию АТФ и цитратом, но снижается чувствительность к активирующему действию АМФ и фруктозо-2 6-дифосфа-та. Предполагают, что фосфорилирование индуцирует конформацион-ные изменения, способствующие смещению равновесия между двумя формами фермента: активной и неактивной. При связывании АТФ в ингибиторном центре также происходит смещение равновесия в сторону неактивной конформационной формы фосфофруктокиназы. [2]
Тот же белок регулирует фосфорилирование белков синаптосомальной мембраны и здесь ингибируется другим белком кальциневрином. Действие этих новых регуляторов довольно сложно, и выяснение механизма этого процесса-еще предмет дальнейших исследований. [3]
В результате действия белковых гормонов происходит опосредованное фосфорилирование ядерных белков - гистонов и разрушение нуклеосом. Матрица при этом становится доступной для основных факторов инициации транскрипции, и начинается синтез РНК. При прекращении действия гормонов нуклеосомы восстанавливаются. [4]
После диссоциации протеинкиназы ее каталитические субъединицы осуществляют процесс фосфорилирования белков. Присоединение фосфатной группировки происходит по ОН-группам аминокислотных остатков тирозина, треонина или серина, при этом структура и биологическая активность фосфо-рилированного белка может существенно изменяться. [6]
Продолжая эти исследования, А. Л. Заблудовский и В. В. Жулин ( 1985) изучали фосфорилирование белков, синтез гликопротеинов и фосфолипидов, сопоставляя полученные показатели с особенностями выработки и сохранения разных оборонительных условных рефлексов. [7]
 |
Схема активации фосфорилазы. [8] |
Имеется семейство цГМФ - зависимых протеинкиназ ( протеинкиназы G), которые осуществляют фосфорилирование белков, подобно протеинкиназам А или С. [9]
Молекулярная картина поведения Aplysia и ее обучаемости была завершена после того, как открыли, что фосфорилирование отдельного мембранного белка с М 137000, возможно калиевого канала, идет под действием серотонина через сАМР и сАМР - зависимую протеинкиназу. [11]
После связывания инсулина с рецептором возможны два типа эффектов: быстрые ( секунды-минуты) - трансмембранный транспорт, фосфорилирование белков, активация и ингибирование ферментов, транскрипция генов; медленные ( часы) - синтез белков, репликация ДНК, пролиферация клеток. [12]
 |
Образование активного комплекса фермент - кальмодулин - Са2.| Доменная структура. [13] |
Из множества ферментов, регулируемых Са2, следует отметить протеин-киназы С, фосфорилирующие растворимые белки цитозоля, фосфодиэстера-зы и аденилатциклазы, которые, в свою очередь, являются регуляторами процессов фосфорилирования белков. Связь Са2 с гормонами очевидна, так как при его дефиците действие гормонов прекращается. В приведенном выше примере фосфорилирования фосфорилазы Ь и перевода ее в активную форму существенную роль играет Са2 - кальмодулин. [14]
В последние годы отчетливо показано, что обучение животного новым навыкам отражается на химизме мозговых клеток ( нейронов): меняются количество уридина в цитоплазматической РНК, степень метилирования ДНК и фосфорилирования ядерных белков. [15]
Страницы: 1 2 3