Фосфофруктокиназа

Cтраница 1

Фосфофруктокиназа катализирует фосфорилирование фруктозо-6 - фосфата с образованием фруктозо-1 6-дифосфата с участием в качестве второго субстрата Mg - АТФ. [1]

Фосфофруктокиназа - один из ключевых ферментов, регулирующих процесс гликолиза в целом. Активной формой фермента является тетрамер, состоящий из 4 субъединиц с молекулярной массой 83 000 Да каждая. В зависимости от условий тетрамеры могут превращаться в высокополимерные агрегаты или диссоциировать на неактивные димеры и мономеры. Фосфофруктокиназа является аллостериче-ским ферментом. [2]

Фосфофруктокиназа: активируется AMP и ингибируется АТР, регулирует гликолиз; фруктозодифосфатаза: активируется АТР и ингибируется AMP, регулирует глюко-неогенез. [3]

Фосфофруктокиназа и эффект Пастера. [4]

Фосфофруктокиназа относится к числу аллостерических ферментов. При значительных величинах отношения АТФ / АМФ активность фосфофруктокиназы угнетается и гликолиз замедляется. Напротив, при снижении этого коэффициента интенсивность гликолиза повышается. Так, в неработающей мышце активность фосфофруктокиназы низкая, а концентрация АТФ относительно высокая. Во время работы мышцы происходит интенсивное потребление АТФ и активность фосфофруктокиназы повышается, что приводит к усилению процесса гликолиза. [5]

Фосфофруктокиназа Пиру ват 16.1. Участие глюкозо-6 - фосфата в метаболизме углеводов. [6]

Ферменты гликолитического превращения глюкозы - фосфофруктокиназа и фосфоглюко-мутаза - были выделены японскими исследователями из клеток экстремально-термофильной бактерии Flavobacterium thermophilus НВ-8. Так, фосфофруктокиназа не инактивировалась в течение 1 ч при 80 С, и за то же время потеря активности составила всего 10 % при температуре прогрева, равной 90 С. [7]

Ниже приводится описание обоих методов измерения активности фосфофруктокиназы. [8]

Таким образом, сопряжение реакции, катализируемой фосфофруктокиназой, с реакцией, катализируемой а-глицерофосфат-дегидрогеназой, позволяет на основе данных, полученных при регистрации оптической плотности при 340 нм, судить о скорости реакции, катализируемой фосфофруктокиназой. [9]

Фосфоглицеромутаза 435 Фосфор, определение 44 Фосфорилиды 309 Фосфофруктокиназа 434 Фотолиз ( Фотосенсибилизированное разложение) 67, 521, 529 Фотохимический синтез 368, 438 Фрагментация 551 ел. [10]

Исследование специфических управляющих центров ( например, на фосфофруктокиназе) может дать некоторую информацию о суммарном процессе, протекающем по различным путям, по оно немного скажет нам о мгновенном потоке в данной индивидуальной реакции. Поставим вопрос: как влияет изменение скорости фосфофруктокиназного катализа на стадии гликолиза, предшествующие и следующие за данной стадией, а также каковы временные соотношения этих эффектов-1 На такой вопрос очень трудно ( если вообще возможно) д г: ь ответ с помощью экспериментальных исследовании, и поэтому некоторые биохимики обращаются к математическим моделям в надежде получить новую информацию. [11]

Исследование специфических управляющих центров ( например, на фосфофруктокиназе) может дать некоторую информацию о суммарном процессе, протекающем по различным путям, но оно немного скажет нам о мгновенном потоке в данной индивидуальной реакции. Поставим вопрос: как влияет изменение скорости фосфофруктокиназного катализа на стадии гликолиза, предшествующие и следующие за данной стадией, а также каковы временные соотношения этих эффектов. На такой вопрос очень трудно ( если вообще возможно) дать ответ с помощью экспериментальных исследований, и поэтому некоторые биохимики обращаются к математическим моделям в надежде получить новую информацию. [12]

Некоторые факторы, от которых зависит аллостерическая регуляция фосфофрук-токиназы мышц. А. Влияние концентрации АТР и фруктозо-6 - фосфата на скорость фос-фофруктокиназной реакции. При низких концентрациях АТР величина KM фосфофруктоии-назы для фруктозо-6 - фосфата сравнительно невелика, и потому этот фермент даже при относительно низких концентрациях фруктозо-6 - фосфата может функционировать с большой. скоростью. При высоких концентрациях АТР KM фермента для фруктозо-6 - фосфата резко возрастает, о чем свидетельствует S-образная форма кривой. Б. Влияние AMP, цитрата и фруктозе-1 6-дифосфата. Фруктозо-1 6-дифос-фат является мощным активатором, но для максимальной стимуляции ему требуется присутствие AMP. Цитрат же действует как мощный ингибитор. [13]

Различные регуляторные эффекты на таких аллостерических ферментах, как фосфофруктокиназа, легко можно наблюдать в пробирке в опытах с очищенными ферментными препаратами. [14]

Ясно, что почти во всех физиологических ситуациях фрукто-зодифосфатаза и фосфофруктокиназа не должны действовать одновременно; и действительно, эти два фермента в норме активируются или ингибируются диаметрально противоположными факторами. Фруктозодифосфатаза обычно ингибируется под влиянием АМФ, тогда как на фосфофруктокиназу низкий энергетический заряд аденилатной системы действует резко активирующим образом. Фруктозодифосфатаза шмеля в отличие от всех других исследованных фруктозодифосфатаз нечувствительна к АМФ. [15]

Страницы: 1 2 3 4