Cтраница 1
Волокна коллагена состоят из тройных спиралей, которые для наших целей можно рассматривать как жесткие стержни диаметром около 15 А и длиной 3000 А. Детали строения решетки не важны для данного рассмотрения. Кроме того, решетка может растягиваться соразмерно содержанию воды без нарушения кристаллической периодичности. Вследствие того что диаметр стержней очень мал, диаметры каналообразных промежутков не могут превышать несколько ангстрем. Более того, как следует из резкости пятен на рентгенограмме [9], заполненные водой каналы могут быть в самом деле приблизительно одинакового размера по всему образцу, если содержание воды не превышает 1 г / г коллагена. Таким образом, в волокнах коллагена имеются узкие, прямые каналы известной ориентации. Разрешение этих линий зависит от ориентации оси волокна по отношению к полю. Это может служить прямым указанием на то, что молекулы воды вращаются неизотропно. Но если учесть узость каналов между жесткими стержнями коллагена, то можно считать, что они вращаются с удивительно большой скоростью. [1]
![]() |
Структура колпвгеновой нити. [2] |
Волокна коллагена очень прочны, они входят в состав сухожилий, кожи, хрящей, кровеносных сосудов. Коллаген, составляющий около одной трети всех белков позвоночных, относится к фибриллярным белкам образующим длинные ннти - фибриллы. К таким белкам принадлежат также а-кератины волос и шерсти, фиброин шелка; основой их служат сплетенные аместе а-спиральные пептидные цепи. Впервые рентгенограммы фибриллярных белков были изучены в начале 30 - х годов У. [3]
В волокнах коллагена молекулы белка свернуты в спирали и белковые цепочки идут параллельно друг другу. Волокно коллагена образовано из структурных элементов протофибрилл. [4]
Соединительные ткани состоят из волокон коллагена, погруженных в белково-полисахаридный комплекс - белок, ковалентно связанный с углеводом. Наиболее распространенным является полимер, известный под названием хондроитина. В отличие от гликогена углеводная цепь хондроитина не разветвлена, а мономеры соединены в нем р-гликозид-ными связями. Хондроитин резко отличается от других полисахаридов тем, что представляет собой гетерополимер, построенный из чередующихся остатков в-глюкуроновой кислоты и Н - ацетил-в-галактозамина, несущего сульфатную группу. Так называемый хондроитин А содержит эту группу при атоме С4 аминосахара; в настоящее время для него принято название хондроитин-4 - сульфат. Аналогичным образом хондроитин С - это хондро-итин-6 - сульфат. [5]
Таким образом, гидратация волокон коллагена из сухожилий хвоста крысы связана, по-видимому, с различными уровнями структурной организации белка. Интересно проверить эту модель путем исследования других фибриллярных белков. [6]
Волокна кератина отличаются от волокон коллагена наличием полярных и ионных, а также ковалентных взаимодействий между главными цепями и боковыми группами. Можно ожидать, что вода усредняет эти взаимодействия, концентрируя их: около полярных центров. Это сказывается на ходе процесса набухания и перераспределения молекул воды. [7]
![]() |
Ориентация линий Лангера на коже лица и ладони. [8] |
В общий состав кожи входят волокна коллагена, эластина и основной ткани - матрицы. [9]
Различают три способа, при помощи которых дубители могут связываться с волокном коллагена: 1) при конденсации, т.е. образовании ковалентных связей так, как указывалось выше в случае формальдегида и сульфохлоридов. [10]
В волокнах коллагена молекулы белка свернуты в спирали и белковые цепочки идут параллельно друг другу. Волокно коллагена образовано из структурных элементов протофибрилл. [11]
Каждое мышечное волокно представляет собой многоядерную цилиндрическую клетку, имеющую диаметр от 10 до 100 мкм и длину от нескольких миллиметров до нескольких сантиметров. Соединительная ткань состоит из волокон коллагена и эластичных волокон - эластина. [12]
Чтобы предотвратить повторное действие молекул ацетилхолина, поступивших в синаптическую щель, зти молекулы расщепляются на ацетат и холин специальным ферментом ацетил-холинзстеразой. Этот фермент прикреплен к сети волокон коллагена и мукополисахаридов, располагающихся около синаптической щели. [13]
Многие природные биологические дисперсные структуры при высушивании полностью или частично переходят в криптогетерогенное состояние. Например, дерма - соединительная ткань, состоящая из волокон коллагена, при обезвоживании подвергается значительной контракции, теряет пористость и превращается в почти прозрачное хрупкое uстеклообразное тело [9, 10], сохраняющее способность восстанавливать гетерогенность и эластичность при повторном набухании в воде. [14]
Многие природные биологические дисперсные структуры при высушивании полностью или частично переходят в криптогетерогенное состояние. Например, дерма - соединительная ткань, состоящая из волокон коллагена, при обезвоживании подвергается значительной контракции, теряет пористость и превращается в почти прозрачное хрупкое стеклообразное тело [9, 10], сохраняющее способность восстанавливать гетерогенность и эластичность при повторном набухании в воде. [15]