Cтраница 3
Срез приготовлен методом шлифования. Плотный матрикс сохранился, ио клетки разрушены; однако отчетливо видны лакуны и канальцы, которые были заполнены остеоцитами н их отростка-мн. Чередующиеся светлые н темные концентрические кольца соответствуют изменяющейся ориентации волокон коллагена в последовательных слоях костного матрикса, отложенного остеобластами, выстилавшими стенкн в разные периоды жизни особы. Такая картина получается при наблюдении образца между двумя частично скрещенными поля-роидными фильтрами. Обратите внимание на то, что часть более старой системы концентрических костных слоев ( внизу справа, с узким центральным каналом) частично резорбирована и заменена более новой системой, в которой центральный канал все еще остается широким-по-видимому, потому, что он еще находится в процессе заполнения. [31]
Кровяная протромбиназа образуется намного медленнее. Это связано с тем, что фосфолипиды находятся в клетках крови и требуется их предварительное разрушение. Как правило, в месте трамвы сосудов разрушается небольшое количество эритроцитов. Из тромбоцитов фосфолипиды освобождаются только после вязкого метаморфоза, вызываемого тромбином. Инициаторьк образования кровяной протромбиназы не осколки мембран клеток крови, а обнажающиеся при повреждении сосуда волокна коллагена. Как видно из схемы 1, начальной реакцией является активация фактора Хагемана при контакте с данными волокнами. После этого он с помощью активированного им калли-креина и кинина активирует фактор XI, образуя с ним комплекс - продукт контактной активации. К этому времени происходит разрушение эритроцитов и тромбоцитов, на фос-фолипидах которых завершается образование комплекса фактор ХП фактор XI. Эта реакция самая продолжительная, на нее уходит 5 - 7 мин из 5 - 10 мин всего времени свертывания крови. [32]
Кожный покров высших животных состоит из трех слоев: наружного тонкого слоя - апидермы, среднего - дермы и нижнего - подкожной клетчатки. Эпидерма состоит из рогового, мертвого белка - кератина, сходного с материалом, образующим волосы, ногти и рога. Эпидерму и подкожную клетчатку необходимо удалить перед дублением. Только дерма - собственно кожа - является сырьем кожевенной промышленности. Дерма состоит из тесно переплетающихся коллагеноеых волокон и из бесструктурного белкового вещества ( гликопротеида) кориина, который играет роль цемента между волокнами коллагена. [33]
Процесс дубления состоит в укреплении протеиновой структуры кожи путем создания связей между цепочками пептидов. Шкура состоит из трех слоев: эпидермиса, дерми-са и подкожного слоя. Дермис состоит на 30 - 35 % из протеинов, которые представляют собой, в основном, коллаген с остаточным количеством воды и жира. Дермис используется для производства кожи после того, как при помощи химических и механических средств были удалены другие слои. В процессе дубления используются кислоты, щелочи, соли, энзимы и дубильные вещества для растворения жиров и неволокнистых протеинов, а также химических связей волокон коллагена. [34]
Волокна коллагена состоят из тройных спиралей, которые для наших целей можно рассматривать как жесткие стержни диаметром около 15 А и длиной 3000 А. Детали строения решетки не важны для данного рассмотрения. Кроме того, решетка может растягиваться соразмерно содержанию воды без нарушения кристаллической периодичности. Вследствие того что диаметр стержней очень мал, диаметры каналообразных промежутков не могут превышать несколько ангстрем. Более того, как следует из резкости пятен на рентгенограмме [9], заполненные водой каналы могут быть в самом деле приблизительно одинакового размера по всему образцу, если содержание воды не превышает 1 г / г коллагена. Таким образом, в волокнах коллагена имеются узкие, прямые каналы известной ориентации. Разрешение этих линий зависит от ориентации оси волокна по отношению к полю. Это может служить прямым указанием на то, что молекулы воды вращаются неизотропно. Но если учесть узость каналов между жесткими стержнями коллагена, то можно считать, что они вращаются с удивительно большой скоростью. [35]
В какой именно мембране находится этот фермент, неясно. Его локализация в субсинап-тической области постсинаптической мембраны кажется достаточно сомнительной; во-первых, из-за высокой плотности ре-цепторных белков там недостаточно места для локализации подходящего количества фермента и, во-вторых, при субфракционировании синаптических мембран центрифугированием в градиенте плотности сахарозы ацетилхолинэстераза и ацетил-холиновый рецептор были найдены в разных мембранных фракциях. Это указывает, следовательно, на то, что ацетилхолинэстераза связана не с постсинаптической мембраной, а с ба-зальной пластинкой между пре - и постсинаптическими мембранами. Фермент имеет трехспиральный хвост и головку, образованную тремя тетрамерами. Коллагеназа осуществляет специфическое расщепление только по связям, образованным карбоксильной группой пролина, а аминокислотный анализ хвостовой части фермента свидетельствует о содержании в нем до 15 % пролина и редких аминокислот гидроксили-зина и гидроксипролина. Эти результаты указывают на колла-геноподобную структуру фермента и на его сходство с базаль-ной мембраной, ведущей свое происхождение от волокон коллагена. [36]
В то время, как Стэттоп [1546] наблюдал на экспериментальных волокнах линейного полиэтилена, как правило, два, а в одном случае три периода с соотношением интенсивности 2: I и соответственно 3: 2: 1 п со средней величиной 205 А, 100 А и 61 А, Познер, Манделькерн, Вор-тингтон и Дпоро [156] нашли в образцах, вытянутых из расплавленного линейного полиэтилена, три периода в 408 А, 196 А и 61 А, которые вели себя, как первый, второй и четвертый порядки основного периода в 410 20 А и среди которых второй порядок обладал значительно большей интенсивностью, чем первый. В связи с этим необходимо указать па наблюдения Гесса, Гюттера и Маля [145] и на описанные на стр. Термическая релаксация до относительных усадок в 2 5 раза вызывает увеличение первого периода с 408 А до 510 А, при больших же усадках ( вплоть до десятикратных) наступает падение периода до 255 А. При еще больших усадках волокна - до 1 / 60 исходной длины-изменяется уже только ориентация кристаллитов. То же наблюдается п при облучении волокон ( Со60; 5 7 10Г рад / ч; вакуум; 17 С) дозами до 545 Мрад, причем одновременно, как и в случае волокон коллагена [157], наблюдается вызываемое сшиванием незначительное уменьшение периодов соответственно до 396 А и 185 А. Если волокна сшиты облучением, а затем расплавлены и рекрнсталлпзованы, то периоды с наибольшими интепсивно-стямн, усадка и дезориентация в волокнах уменьшаются с ростом дозы облучения. Эти результаты интерпретируются с помощью модели Гесса - Киссига. [37]