Волокно - коллаген
Cтраница 2
Многие природные биологические дисперсные структуры при высушивании полностью или частично переходят в криптогетерогенное состояние. Например, дерма - соединительная ткань, состоящая из волокон коллагена, при обезвоживании подвергается значительной контракции, теряет пористость и превращается в почти прозрачное хрупкое u стеклообразное тело [9, 10], сохраняющее способность восстанавливать гетерогенность и эластичность при повторном набухании в воде. [16]
При получении ориентированных пленок монтмориллонита существует значительная вероятность нарушения параллельности укладки отдельных монокристаллических чешуек возникает текстура. Текстурирование происходит в некоторых типах соединительной ткани, в которых волокна коллагена укладываются не параллельно, а с некоторым разбросом взаимных ориентации. Спектр ЯМР диффундирующей воды в подобных системах более или менее близок к спектру порошка, но его форма зависит от угла между внешним полем и осью текстуры. Анализ позволяет на основании спектров найти параметры ЛМП и степень упорядоченности текстуры. [17]
Наиболее существенным является изменение рН коллагена под влиянием кислот; голье становится кислым вследствие поглощения им небольшого количества кислоты; частицы белка под влиянием ионов водорода кислоты приобретают положительный заряд, под влиянием кислот и солей ( особенно в системе NaCl - f - HCl) ослабляются связи между мицеллами и молекулами. Эти изменения в структуре голья облегчают доступ дубящих веществ к волокнам коллагена, и кожа делается мягче. [18]
Дубление жирами состоит в пропитывании кожи рыбьими жирами, содержащими непредельные кислоты по крайней мере с четырьмя двойными связями, и окислением на воздухе. При этом происходит окислительная полимеризация жира, и полученный полимер тесно связывается с волокнами коллагена. Полученная таким образом кожа мягка и проницаема для воды. [19]
Первый - более плотный материал и измельчается как жесткий полимер, в то время как в более рыхлых волокнах коллагена еще в исходном объекте большая часть поверхности доступна для определения этим методом. [20]
Коллаген состоит главным образом из нитевидных частиц. Об этом свидетельствует двойное лучепреломление коллагеновых волокон в поляризованном свете. Волокна коллагена е могут растягиваться подобно кератиновым волокнам. Полагают, что его пептидные цепи вытянуты до максимальной длины. При сверхсокращении рентгенограмма коллагена резко изменяется. [21]
При термической обработке продуктов изменяются не только глобулярные белки, но и фибриллярные - в основном коллаген. Изменение коллагена не связано с денатурацией, а вызывается разрывом водородных связей между полипептидными цепочками вторичной структуры белка. При нагревании волокна коллагена сокращаются по длине в 3 - 4 раза, но значительно увеличиваются в объеме и приобретают эластичность. Все это приводит к полному нарушению фибриллярной структуры коллагена, к необратимой его дезагрегации. В результате сложный белок коллаген упрощается и переходит в более простой, хорошо растворимый в горячей воде, легче усвояемый белок - глютин. [22]
Данная реакция связана с изменением отрицательного электрического заряда сосуда в месте повреждения на положительный. Отрицательно заряженные тромбоциты прилипают к обнажившимся волокнам коллагена базальной мембраны. [23]
Простой в техническом отношении процесс жирования эмульсиями сложен по своему физико-химическому механизму. Эмульгатор и часть масла, повидимому, соединяются с кожей за счет довольно сильных адсорбционных или химических связей. Основная часть сырого масла задерживается механически между волокнами коллагена и обусловливает смазывающее действие. [24]
 |
Радиусы инерции коллагена и миозина ( в А. [25] |
Во всяком случае, Боэдкер и Доти43, которые получили данные, приведенные в табл. 23, пришли к заключению, что коллаген лучше всего соответствует длинной палочке диаметром 13 6 А и длиной 3000 А. Эти размеры хорошо согласуются с размерами, полученными при помощи электронного микроскопа. Диаметр палочки хорошо соответствует диаметру структурной единицы в твердых волокнах коллагена, определенному при помощи рентгеноструктурного исследования. [26]
Сущность процесса дубления кож заключается во взаимодействии дубящих веществ, распределившихся в слое кожи, с функциональными группами белковых молекул, например коллагена ( см. стр. При этом в реакции участвуют гидро-ксильные группы дубящих веществ ( например, танина) и аминогруппы, карбо-нилы и другие радикалы белковых молекул. Возникают водородные, эфирные и другие ковалентные и электровалентные связи, в результате чего волокна коллагена как бы сшиваются ( связываются) молекулами дубящего вещества, и образуется пространственная структура с большим числом поперечных связей. В результате видоизменяется коллоидное состояние белков кожи, они затвердевают, хуже набухают, меньше деформируются, повышается их прочность при растяжении. Выдубленная кожа в результате получает большую термическую, химическую и микробиологическую стойкость, меньшую влагоемкость и вообще приобретает большую прочность. [27]
Коллаген - фибриллярный белок, в котором три полипептидные цепи скручены вместе. Каждая пептидная цепь коллагена имеет относительную молекулярную массу 12000 и содержит около 1000 аминокислотных остатков, среди которых многократно повторяются группы: глицин - пролин - оксипролин. Межцепочные водородные связи делают эту структуру очень прочной и устойчивой к растягиванию. Волокна коллагена по прочности сравнимы со сталью. При обработке этих волокон горячей водой коллаген превращается в растворимый белок - желатин. Сухожилия состоят целиком из коллагена. Эластин - эластичная соединительная ткань, содержит около 93 % неполярных гидрофобных аминокислот. Волокна эластина способны к упругому растяжению подобно резине. [28]
 |
Искусственные волокна коллагена, полученные фильерным осаждением ( натуральная величина. [29] |
Продукты растворения коллагена хотя и являются частично измененным коллагеном, однако в основных чертах сохраняют палочкообразную, с высокой степенью асимметрии форму структурных единиц натив-ного коллагена. Изучение изменений, происходящих в структуре коллагена в процессе его обработки и перевода в растворимое состояние, показало, что сначала - реагенты воздействуют в основном на макроструктуру, почти не затрагивая микроструктуры коллагена. На рис. 1 видно, что поперечная полоса-тость фибрилл коллагена, подвергнутого воздействию процесса золения, полностью сохранилась. Далее исследовались волокна коллагена, извлеченные из набухших кусочков дермы, после щелочно-со-левой обработки ( 10 % NaOH в 1 м Na2SO4); как видно из рис. 2, микрофотография такого волокна выявляет очень слабо видимую поперечную полосатость. Очевидно, на этом этапе обработки начинается постепенное разрушение фибрилл коллагена. [30]
Страницы: 1 2 3