Каталитическая функция

Cтраница 1

Каталитические функции, осуществляемые при участии восстановленных форм никотинамидных коферментов ( НАДФ-Н), лежат в основе жизненных процессов - в синтезе первичного органического вещества из двуокиси углерода, воды, минеральных солей, фосфора, азота с поглощением квантов света солнечной энергии. Процесс фотосинтеза осуществляется в клетках зеленых частей растений и сопровождается выделением молекулярного кислорода в атмосферу. Возможно, и к этому имеются серьезные основания, весь или почти весь кислород атмосферы Земли образовался за счет реакции фотосинтеза. [1]

Каталитические функции многих комплексных соединений могут проявляться только при наличии свободных мест в координационной сфере. [2]

Каталитические функции некоторых типов соединений, вероятно, могут быть приписаны их химическим и физическим свойствам. [3]

Каталитическую функцию выполняют неионизированные пиридиновые ядра, однако электростатическое притяжение отрицательно заряженЕого аниона субстрата к поликатиону частично ионизированного поливинилпиридина ускоряет реакцию. Скорость реакции в зависимости от доли ионизированных звеньев пиридина проходит через максимум, соответствующий 75 % неионизированных групп. [4]

Непосредственными каталитическими функциями обладает не вся молекула фермента; активны лишь отдельные функциональные группы фермента, так называемый активный центр. Конфигурация и электрические свойства фермента в целом определяют его способность акцептировать определенный субстрат. Если субстрат акцептируется, то одна из его связей оказывается расположенной как раз над активным центром. [5]

Такие каталитические функции во многих случаях может выполнять сама среда, в которой происходит взаимодействие наблюдаемых частиц. Этот тезис менее справедлив для газофазных реакций, где предварительное взаимодействие частиц из-за особенностей их газофазного состояния осуществляется в незначительной степени. Но это достаточно важно ( а иногда и крайне важно) для реакций в конденсированной фазе - жидкой или твердой. [6]

Кофермент обусловливает каталитические функции в химической реакции. [7]

Флавопротеиды проявляют более разнообразные каталитические функции, чем пи-ридиннуклеотиды. Это выражается в том, что для них приемлемыми субстратами и акцепторами электронов является гораздо большее число веществ. [8]

В процессе риформинга каталитические функции дегидрирования - гидрирования и изомеризации строго сбалансированы. Изменение активности любой из них заметно влияет на состав продуктов и их качество. Для компенсации изменений в функции металла ( Pt, Pt-Re и др.) изменения в силе и количестве кислотных центров контролируются содержанием ионов СГ на поверхности оксида алюминия. [9]

Таким образом, каталитические функции ионов металлов переходного типа довольно отчетливо делятся на две группы в соответствии с механизмом действия. [10]

Характер проявляемой пиридоксальфосфатом каталитической функции определяется природой фермента, в сочетании с которым он действует. Так, из схемы (8.17) следует, что пиридоксальфосфат служит коферментом в таких процессах, как декар-боксилирование, трансаминирование, рацемизация и синтез аминокислот. [11]

Работа мышечных клеток. [12]

Это вызывает усиление каталитических функций белков и выделение ионов кальция, активирующего белки. Белки катализируют разложение АТФ и, следовательно, выделение энергии. [13]

Кофактор, выполняя каталитическую функцию, должен оставаться химически неизменным в результате катализируемой реакции. Если же в роли кофактора выступает истинно простетическая группа, то она осуществляет весь каталитический цикл, будучи присоединенной к одной и той же молекуле фермента. В ряде случаев, однако, кофакторы вступают в более сложные взаимодействия, будучи связующим звеном между двумя ферментами и обеспечивая тем самым образование единой ферментной системы. Такие кофакторы принято называть кофер-ментами. [14]

У простых ферментов каталитическую функцию осуществляют непосредственно белки. В реакции с субстратом принимает участие не вся полипептидная цепь, а всего лишь несколько аминокислотных остатков, как правило, расположенных на значительном удалении друг от друга в полипептидной цепи. В процессе формирования третичной структуры происходит их сближение и стабилизация при помощи дисульфидных или множественных слабых связей. Денатурация нарушает связи, стабилизирующие третичную структуру, активный центр разрушается, и каталитические свойства фермента полностью или частично подавляются. [15]

Страницы: 1 2 3 4