Cтраница 1
Биологическая функция соматомедина В, аминокислотная последовательность которого установлена Фриклундом и Сивертсоиом, еще не ясна. Первичная структура пептида подобна структуре малого трипсинового ингибитора. Соматомедин В ингибирует трипсин, однако не действует на плазмин, тромбин или калликреин. [1]
Биологические функции токоферолов весьма разнообразны. Наиболее активным является ос-токоферол, встречающийся в природе наиболее часто. [2]
Биологические функции имидазола самым тесным образом связаны с основностью его молекулы. Именно по этой причине остаток гистидина в белке содержит в физиологической области рН около 7 4 одновременно заметные количества свободного основания и протонированного имидазолия. Это означает, что он может функционировать как акцептор и как донор протонов в зависимости от потребностей своего ближайшего окружения. Такую же роль играют остатки гистидина и в различных ферментах, например в рибонуклеазе, альдолазе, некоторых протеазах. [3]
Биологические функции токоферолов весьма разнообразны. Наиболее активным является а-токоферол, встречающийся в природе наиболее часто. [4]
![]() |
Структура ала-нип-транспортной РНК в конфигурации клеверного листа. [5] |
Биологическая функция различных РНК в живой клетке непосредственно связана с синтезом белков. [6]
Биологические функции имидазола самым тесным образом связаны с основностью его молекулы. Именно по этой причине остаток гистидина в белке содержит в физиологической области рН около 7 4 одновременно заметные количества свободного основания и протонированного имидазолия. Это означает, что он может функционировать как акцептор н как донор протонов в зависимости от потребностей своего ближайшего окружения. Такую же роль играют остатки гистидина и в различных ферментах, например в рибонуклеазе, альдолазе, некоторых протеазах. [7]
![]() |
Номенклатура некоторых обычных порфиринов. [8] |
Биологическая функция всего многообразия белков, содержащих атомы железа, не может быть раскрыта, пока нет детальных сведений о структуре активного центра и об электронных состояниях атома железа на разных стадиях биохимического процесса. Усилия ученых, привлекающих для решения этих задач самые современные методы исследования, привели во многих случаях к значительному прогрессу наших знаний о механизме ферментативной активности металло - и гемопротеинов. [9]
Биологические функции металлоферментов связаны либо с переносом электрона, либо с гидролизом. Можно думать, что особое электронное состояние металла имеет непосредственное отношение к этим функциям. В ферменте имеется область в состоянии, более близком к переходному состоянию мономале-кулярной реакции, чем к обычному состоянию стабильной молекулы. Обычно ионы Си образуют тетраэдрические, а Си - тетрагональные комплексы. В энтатическом состоянии структура комплекса должна быть промежуточной. По-видимому, именно такая структура присуща синим медным ферментам. С другой стороны, симметрия комплексов Fe2 и Fe3 одинакова ( октаэдрическая), но длины связей различны. [10]
Биологические функции лектинов многообразны и еще не выяснены во всех деталях. Их защитное действие у семян заключается в частичной защите от поедания насекомыми. Лектины, связывающие N-ацетилглюкоза-мин, препятствуют образованию хитина при синтезе клеточных стенок в грибах и таким образом защищают растения от инфекции. [11]
Биологическая функция полипренолов состоит в переносе глюкозы и других Сахаров через клеточные мембраны. In vivo полипренолы и долихолы находятся в виде пирофосфорных эфиров. Во внеклеточном пространстве они под действием ферментов образуют фосфоэфирную связь с молекулой сахара. Такой пренилированный сахарофосфат легко проходит через клеточную мембрану, а в цитоплазме, гидролизуясь, освобождает углевод, который далее утилизируется клеткой. Сами гидрофильные молекулы Сахаров не способны проникнуть сквозь гидрофобную оболочку клетки. [12]
Биологическая функция ниацина заключается в том, что никотинамид служит активной частью коферментов НАД или НАДФ, участвующих в окислительно-восстановительных реакциях. РР-авитаминоз выражается в виде дерматита на симметричных участках тела, расстройствах деятельности желудочно-кишечного тракта, нервной системы. [13]
Биологические функции пептидогликана достаточно хорошо известны. Поскольку пептидогликан является константной структурой, встречающейся у большинства вирулентных и ави-рулентных бактерий, иммунная система многоклеточных организмов хорошо с ней знакома и активно на нее отвечает. [14]
Биологическая функция каталазы состоит в освобождении клетки от избытка перекиси водорода, образующейся при многих окислительно-восстановительных процессах, как, например, при действии ксантиноксидазы, уриказы, оксидазы L-a - аминокислот, диаминооксидазы, и при ряде других ферментативных процессов. Образующаяся перекись водорода или расходуется в процессах, катализируемых пероксидазой, или же разрушается каталазой, причем образующийся кислород снова может быть использован в окислительных реакциях клетки. Таким образом, каталаза является важным элементом общей окислительно-восстановительной системы клетки. [15]