Биологическая функция - белок
Cтраница 2
Сказанное здесь не следует понимать в том смысле, что ферментативная активность и другие свойства белков могут быть объяснены только на основании знания пространственной структуры: на самом деле фермент-субстратные взаимодействия достаточно сложны, и вряд ли какая-либо одна теория сможет охватить все разнообразие явлений, связанных с биологическими функциями белков. Однако сохранение нативной конформации всегда необходимо для того, чтобы белок мог функционировать. [16]
Очевидно, что краткие сведения, изложенные здесь, относятся к общей конфигурации скелетной белковой цепи и не затрагивают чрезвычайно важной проблемы детальной структуры белка в смысле последовательности и геометрического расположения аминокислотных остатков. Именно эти факторы определяют биологические функции белков и их индивидуальность. [17]
Анфинсен исследовал связь между структурой и биологическими функциями белков. [18]
Белки выполняют множество самых разнообразных функций, характерных для живых организмов, с некоторыми из которых мы познакомимся более подробно при дальнейшем изучении курса. Ниже рассматриваются главные и в некотором смысле уникальные биологические функции белков, несвойственные или лишь частично присущие другим классам биополимеров. [19]
Книга начинается с глав, посвященных структуре клеток и важнейшим принципам органической химии, относящимся к биомолекулам; материал, изложенный в этих главах, может оказаться полезным для тех, кто недостаточно подготовлен по биологии и органической химии. После рассмотрения свойств воды подробно описываются структура и биологические функции белков. На примере гемоглобина детально показано, как аминокислотная последовательность определяет его конформацию и как конформа-ция белковых макромолекул может влиять на структуру и функцию клеток. Далее подробно рассматриваются ферменты и способы регуляции их активности, причем постоянно подчеркивается значение трехмерной структуры белка и для иллюстрации приводится целая галерея структур ферментов. [20]
В заключительной главе мы увидим, что хромосомы и гены-это не застывшие, инертные структуры. Они могут подвергаться мутациям, иногда вызывающим серьезные нарушения в биологической функции белка, а иногда приводящим к появлению лучшего по своим функциональным качествам белка. Гены или наборы генов часто претерпевают обмен и рекомбинацию, образуя у потомства новые сочетания свойств. Более того, обмениваются и рекомбинируют части генов, что позволило природе создать удивительно эффективную иммунную систему, которая защищает позвоночных от микробов и помогает сохранить специфические особенности видов. [21]
Хотя замена нативно-связанного иона металла на тяжелый атом с большей рассеивающей способностью остается привлекательным методом получения производных, содержащих тяжелые металлы, по сравнению с методом проб и ошибок, требующим больших затрат времени [51], тем не менее для белков, активных в присутствии иона металла, желательно no - возможности избегать применения этого метода. Поскольку точное описание стереохимии металл-лигандного координационного центра, существенного для биологической функции белка, является основной целью структурного анализа, всегда предпочтительнее использовать тяжелые металлы, связанные с другими частями белка, или во время приготовления соответствующих производных, или при окончательном расчете соответствующей части карты Фурье. [22]
Соединенные пептидной связью аминокислоты образуют полипептидную цепь. Чередование аминокислот в этой цепи является важнейшим фактором, определяющим биологическую функцию белка и его специфичность для того или другого вида животных. [23]
Генетически кодируется только первичная структура белка. Однако биологические функции определяются его пространственным строением. Тем самым, генетически закодированы пространственное строение и биологическая функция белка. В то же время естественный отбор идет не по первичной, а по пространственной структуре - по биологическому поведению. [24]
Спектроскопические методы, в частности ЭПР, ЯМР и флуоресцентный все чаще применяются для изучения липид-белковых взаимодействий в мембранах. Внутренние мембранные белки могут быть экстрагированы из мембраны с помощью органических растворителей или ( лучше) детергентов и очищены. Неоднократно было успешно продемонстрировано, что для восстановления биологической функции белка его необходимо ввести в мембрану определенного липидного состава. [25]
Белки построены из линейных цепей ковалентно связанных остатков аминокислот. Каждая мономерная единица в такой цепи может быть представлена любой из примерно двадцати различных аминокислот. Именно колоссальной вариабельностью, свойственной этой группе полимеров, частично объясняется широкий спектр биологических функций белков. [26]
 |
Классификация белков по их функции в организме. [27] |
Однако по мере изучения природы белков и биологической роли каждого из них классификация сильно изменялась и стала основываться на свойствах, которые связаны с их большим функциональным разнообразием и распространенностью. Белки организма в целом представлены широким спектром веществ; на долю белков, входящих в состав клеток, обычно приходится более половины сухой массы. Можно выделить некоторые отдельные группы: ферменты, которые обеспечивают катализ биохимических реакций в клетке; резервные белки; структурные белки; транспортные белки; мышечные белки; антитела; токсины; гормоны и регулятор-ные белки. Возможно также несколько более широкое понимание биологических функций белков для того, чтобы их классифицировать на три основные категории ( табл. 23.1.2) - резервные белки, структурные, или механические белки и белки, проявляющие свои различные биологические свойства при комбинации или связывании с ионами или другими молекулами. [28]
Химические исследования, проведенные в последние 20 лет, показали, что пространственные структуры белков необычайно сложны, а формы их молекул имеют решающее значение для осуществления каждым белком его специфической биологической функции. Полипептидная цепь, состоящая из сотен связанных друг с другом аминокислот, принимает такую пространственную форму ( называемую конформацией), которая определяется его аминокислотной последовательностью. Например, молекула коллагена - белка, придающего прочность коже и костям, - имеет форму стержня. Антитела представляют собой молекулы Y-образной формы с выемками, которые служат для распознавания чужеродных веществ и запуска реакций, обеспечивающих их эффективное обезвреживание. Ценная информация об их архитектуре была получена в рентгено-структурных исследованиях. Молекулы ферментов имеют щели, называемые активными центрами, в которых связывание реагентов осуществляется таким образом, что становится возможным образование новых химических связей между ними. Таким образом, определенной биологической функции белка соответствует определенная конформация. Основные успехи в исследовании конфор-мации белков были получены с помощью рентгеновских лучей, а также нейтронных и электронных пучков и других методов, которые позволяют нам как бы увидеть белок под увеличением в миллион раз и более. Выяснение кон-формаций белка показывает, как он выполняет свою биологическую функцию. [29]
При исследовании расплавов или растворов полимеров обычно имеют дело с макромолекулами разнообразных форм; атомы, составляющие основную цепь полимера, могут принимать любую конформацию из большого числа конформаций, которые допускаются ковалентными связями и валентными углами их первичной структуры. Поэтому вторичная структура таких полимеров характеризуется динамической последовательностью быстрых изменений внутренних степеней свободы полимера при действии на полимер сдвиговых напряжений и теплового движения. Такая вторичная структура называется конформацией статистического клубка. Для молекул почти всех синтетических полимеров характерна конфор-мация статистического клубка в растворе и расплаве. Известны, однако, определенные биологические макромолекулы, которые следует отнести к противоположному краю конфирмационного спектра. В белках и ферментах сочетание ковалентных и нековалентных сил приводит к вторичной и третичной структурам ( трехмерная пространственная упорядоченность вторичной структуры), которые являются энергетически выгодными даже в растворе. Эти сложные, строго заданные трехмерные конформаций обусловливают высокоспецифические биологические функции белков и ферментов. [30]
Страницы: 1 2 3