Cтраница 1
Инактивация фермента наблюдается при модификации карбоксильных групп, а также остатков аргинина, гистидина и тирозина. Однако в ферментах животного происхождения в этом положении находится остаток валяна и нет данных об участии остатков цистеина в формировании активного центра. [1]
Критерием инактивации фермента в процессе реакции является зависимость выхода продукта ( степени конверсии субстрата) от концентрации фермента. При этом нужно быть уверенным, что реакция проводится в условиях SoEo и запределива-ние реакции не связано с сильным обратимым ингибированием процесса продуктом реакции. Последнее условие может быть проверено с обычными тестами иа обратимость. [2]
Данные по инактивации ферментов, очевидно, трудно объяснить, так как лежащие в основе их радиохимические реакции неизвестны. Окада ( Okada) [237] пришел к выводу, что действие рН на радиочувствительность рибонуклеазы обусловливается действием на реакции дезактивации свободных радикалов из воды, так как было найдено, что это действие зависит от концентрации ферментов. [3]
Основной причиной инактивации ферментов является изменение третичной структуры белковых молекул. Упаривание ферментных растворов под вакуумом ( при t37 C) способствует сохранению ферментативной активности. Применение при упаривании пеногасителей основано на их способности вытеснять пенообразователь из поверхностного слоя и разрушать тем самым структуру пены. [4]
Как правило, инактивация ферментов при действии четвертичных соединений является обратимой, однако достаточно длительное воздействие бактерицидного агента может и необратимо повредить ферменты. [5]
Рассмотрим теперь случай инактивации фермента, вызванной гибелью отдельных молекул промежуточных продуктов At под действием тех или иных факторов. Это могут быть ингибиторы или отравляющие) вещества, введенные в систему. [6]
Взаимодействием, приводящим к инактивации фермента, может быть параллельная реакция с продуктом каталитического превращения. [7]
Под действием ультразвука происходит необратимая инактивация фермента а-химотрипсина. В табл. 7 приведены значения ферментативной активности при различных временах озвучивания раствора фермента. [8]
Изучение кинетики и механизма инактивации ферментов составляет одну из задач биокинетики. Выше рассмотрены закономерности инактивации ферментов, в которых концентрация субстрата постоянна, не является переменной величиной. Однако в большинстве случаев в процессе протекания ферментативной реакции в закрытых системах весьма существенное влияние на динамику реакции оказывает истощение системы по субстрату. [9]
Если речь идет о температурной инактивации ферментов клетки, то с в ( 70 10) должно быть опущено. [10]
Осаждение органическими растворителями вызывает частичную инактивацию ферментов, которая будет зависеть как от продолжительности контакта с органическим растворителем, так и от температуры. Повышение температуры вызовет увеличение кинетической энергии белковых молекул, способствующее лучшему контакту ионогенных групп с органическим растворителем, что может привести к изменению конформации активного центра, проявляющемуся в уменьшении ферментативной активности. [11]
Фосфорилирование сопровождается активацией или инактивацией ферментов, напр, гликозилтрансфераэ, а также изменением физ. Обратимое фосфорилирование белков контролирует, напр. [12]
При температуре выше оптимальной начинается инактивация фермента. [13]
Дача крысам вольфрама приводит к инактивации молибденсодержащих ферментов. Вольфрам частично замещает молибден в сульфитоксидазе, но значительная часть фермента остается полностью лишенной металла. Вольфрам в биологических системах не способен восстанавливаться, подобно молибдену, в четырехвалентную форму из пятивалентной, что, по-видимому, и является причиной инактивации им молибденсодержащих ферментов. Что же касается ксантиноксидазы, то в присутствии вольфрама образуется ее не содержащий металла апопротеид, лишенный ферментативной активности. Молибденовый кофактор восстанавливает активность обоих апопротеидов. [14]
Согласно этому механизму в процессе инактивации фермента происходит образование каталитически активной, но нестабильной формы фермента. [15]