Инактивация - фермент
Cтраница 2
Необходимо отметить, что степень инактивации ферментов зависит также и от степени их очистки. Чем меньше степень очистки, тем меньше и инактивация фермента, так как белковая молекула неочищенного фермента защищена поверхностно-активными веществами, обладающими полярностью, средней между полярностью белковой молекулы и водного раствора органического растворителя. Это способствует взаимодействию защитного слоя с раствором органического растворителя и тем самым предотвращает его взаимодействие с молекулой фермента. [16]
 |
Принципиальная схема получения ( 8-гептанола - 2. [17] |
Возможно, это происходит из-за постепенной инактивации ацилирующих ферментов под действием как органического растворителя ( гексана), так и образующихся продуктов реакции. [18]
Помимо денатурационных воздействий тепла или рН инактивация ферментов может быть вызвана применением денатурирующих агентов, разрушающих вторичную структуру белка, таких как мочевина или гуанидинхлорид. Иногда, особенно при инактивации ферментов, включающих в активные центры тиольные группы, существенную роль играют окислительные процессы с участием кислорода. [19]
Основным механизмом фунгитоксичности химических веществ является инактивация ферментов. Некоторые фунгициды или продукты их разложения вступают в реакции с металлами, являющимися катализаторами физи-олого-биохимических процессов, протекающих в клетках, образуя устойчивые комплексы или соли. Такими веществами являются сероводород, окись углерода, цианиды, азиды, тиолы, дитиокарбаматы и некоторые другие. Помимо этого, активность ряда ферментов снижается, если произойдет замещение активного металла ферментного комплекса, например магния, такими тяжелыми металлами, как медь и ртуть. В то же время цианиды не только подавляют активность фермента при помощи реакции с активными металлами, но и взаимодействуют с карбоксильной группой фермента, кофермента и другими жизненно важными компонентами клетки. Тиолы действуют как восстановители и алкилирующие вещества. Классическим примером подавления металлсодержащих ферментов путем взаимодействия с металлом является действие 8-оксихинолина, который образует с металлом фермента клешневидные комплексы. [20]
Работа Месси и др. [57] по инактивации фермента пиразоло-3 4-пиримидиновыми производными, например аллоксантином, также подтверждает образование Mo ( IV) при восстановлении ксантин-оксидазы. [21]
После настаивания содержимое первой колбочки для инактивации фермента кипятят в течение трех минут и охлаждают под струей холодной воды. Кд л ючки закрывают ватными тампонами, помещают в круговые качалки и взбалтывают в течение 48 часов при температуре 37 С. [22]
Таким образом, экспериментальным критерием пренебрежимости процесса инактивации фермента является использование концентраций фермента, в 30 - 100 раз превышающих концентрации, для которых наблюдается 10 % - ная предельная конверсия субстрата. Использование найденных величин Vm и Кт при сопоставлении зависимости & НабЛ от SQ с экспериментальными данными позволяет идентифицировать механизм мономолекулярной инактивации свободной формы фермента. [23]
Сущность обеззараживающего действия хлора заключается в окислении и инактивации ферментов, входящих в состав протоплазмы клеток бактерий, в результате чего последние гибнут. [24]
Сущность обеззараживающего действия хлора заключается в окислении и инактивации ферментов, входящих в состав протоплазмы клеток бактерий, в результате чего последние погибают. [25]
В случае лизоцима присоединение иона металла приводит к инактивации фермента. Однако во многих других случаях ионы металлов необходимы для обеспечения активности фермента, например креатинкиназы, причем металлы, первоначально связанные с ферментом, можно заменить на другие, более подходящие для измерений методом ЯМР. Два характерных примера - карбокси-пептидаза А и пируваткиназа. [26]
В этом случае увеличение концентрации субстрата уменьшает скорость инактивации фермента. [27]
 |
Стабильность при 100 С триозофосфат-изомеразы дрожжей и ее генноинженерных вариантов1. [28] |
Термостабильность фермента оценивают как время полужизни ( скорость инактивации фермента) при 100 С. Чем оно больше, тем более стабилен фермент. [29]
 |
Реакция гороха ( Pisum sativum на температуру зависит от стадии его развития. ( По Wang, 1960. [30] |
Страницы: 1 2 3 4