Инактивация - фермент
Cтраница 4
Необходимо обратить самое серьезное внимание на продолжение классических опытов О. Г. Варбурга по спектрам инактивации ферментов, а также по фотохимической реактивации ферментов, отравленных ядами. [46]
Если экспериментально обнаружено, что АНабл зависит от концентрации субстрата, то механизм мономолекулярной инактивации фермента можно исключить из рассмотрения. Так, например, из данных, приведенных на рис. 49, следует, что механизм инактивации арилсульфатазы протекает с участием фермент-субстратного комплекса или при бимолекулярном взаимодействии фермента с субстратом, а не через свободную форму фермента. [47]
Физиологическая активность производных ртути определяется их взаимодействием с сульфгидрильными группами ферментов, приводящим к инактивации фермента. Противоядием является BAL ( 2 3-димеркаптопропанол), который представляет собой более сильное комплексообразующее соединение, чем любое соединение, содержащее одиночную SH-группу. Таким образом, BAL является антидотом при ртутных поражениях. [48]
Вполне закономерно, что энергия активации процесса денатурации белков совпадает с энергией активации процесса инактивации ферментов. [49]
Выше рассмотрены кинетические закономерности ферментативных реакций, на динамику протекания которых оказывает влияние процесс инактивации фермента. Видно, что кинетические уравнения для различных механизмов инактивации в ряде случаев имеют различный вид, что дает возможность при сопоставлении экспериментальных данных с теоретическими уравнениями установить механизм инактивации фермента. [50]
 |
Зависимость энергии дыхания зерна пшеницы от температуры. [51] |
Вероятно, границы жизни обусловлены не столько денатурацн-онными процессами белкового субстрата организмов, сколько инактивацией ферментов. Если проследить зависимость ферментативной активности от температуры, то можно установить те же три точки ( минимум, оптимум, максимум), какие наблюдаются при изучении жизненных процессов. Как видно из рисунка, оптимум активности достигается при 40 С, после чего фермент начинает инактивироваться и при 65 С разрушается. Подобную же картину дают и все другие ферменты, только оптимум и максимум у каждого из них будет другой - у одних выше, у других ниже, чем у трипсина. [52]
Существуют различные пути исследования активных центров: изучение электрохимических свойств групп, связывающих субстрат, инактивация фермента разнообразными специфическими ингибиторами, исследование активности фрагментов ( осколков) ферментного белка, образующихся при его расщеплении протеи-назами и, наконец, изучение моделей ферментов. [53]
Страницы: 1 2 3 4