Инактивирование

Cтраница 1

Инактивирование может быть достигнуто и денатурацией белка под действием температуры. [1]

Инактивирование амилазы; однако этого не происходит, потому что соприкосновение мгновенно, так как температура разваренной массы сразу же снижается при смешивании ее с осахаренной массой. При этом главное значение имеет распыление массы, та к как чем мельче частицы, тем быстрее они смешиваются и охлаждаются. Инактивация амилазы объясняется термической коагуляцией белков. [2]

Скорость инактивирования этих ферментов изучалась кинетическими методами, и - было найдено, что она изменяется характерным образом. Все исследованные ферменты подвергались инактивированию, что противоречит выводу Диксона, Ван-Хейнингена и Нидгама [88], согласно которому иприт и его производные не влияют на активность некоторых ферментов. При рН б этерифвкации подвергалась значительная часть карбоксильных групп; об этом свидетельствовало то обстоятельство, что убыль свободных карбоксильных групп была равна количеству связанных остатков иприта, лабильных в щелочной среде. [3]

Для необратимого инактивирования фермента, следовательно, необходимо его нагревать около 5 часов. [4]

При изучении инактивирования инвертазы дрожжей при помощи тирозиназы Сайзер [ 65в ] обнаружил, что препараты тиро-зиназы, полученные из различных источников, сильно различались по своей активности независимо от степени чистоты, что является труднообъяснимым. Кроме того, окисление в присутствии фенолов не было специфическим, так как оно затрагивало первичные амино - и сульфгидрильные группы, а также тирозильные остатки, а пепсин, трипсин, химотрипсин и инсулин легко можно было инактивировать совместным действием тирозиназы и этих фенольных соединений. [5]

Проблема удаления или инактивирования вирусных белков в препаратах, предназначенных для лечебных целей ( например, в плазме крови или в ее фракциях), сложна, так как большинство методов, применяемых для разрушения вирусов, приводит к одновременному денатурированию других белков. [6]

Ход регенерации после 10-минутного инактивирования был определен количественно дл я одного и того же экстракта в присутствии хлористого натрия и хлористого аммония. [7]

Оказалось, что для инактивирования первой требуется более высокая температура, чем для торможения образования АТФ. [8]

Имеется и другой вид инактивирования. [9]

Если с заместителями 1-го рода получают сильное инактивирование, то для проверки все же можно взять заместители 2-го рода и наоборот. [10]

Молекулярный вес ферментов. [11]

Нетрудно при этом заметить, что постепенное инактивирование ферментов при нагревании сопровождается одновременно частичной денатурацией белка в растворе. Полное инактивирование ферментов совпадает с моментом полной денатурации белка. При температуре 100 и денатурация белка, и инактивирование ферментов наступают в водных растворах почти мгновенно. Напротив, высушенные белки при нагревании денатурируются медленно. Точно так же медленно инактивируются и высушенные ферменты. К этому можно добавить, что не только нагревание, но и ряд других химических и физических факторов, вызывающих денатурацию растворимых белков, действует разрушающе и на ферменты. Все эти воздействия приводят и к денатурации растворимых белков, что в некоторых случаях используется с практическими целями. [12]

В реакции с иодом участвует, вызывая необратимое инактивирование, единственный гистидиновый остаток лизоцима. В тех же самых условиях реагирует только половина фенольных групп; они, невидимому, имеют второстепенное значение для активности этого фермента. [13]

В тех случаях, когда обе формы инактивирования ослаблены, например, в первые недели или месяцы беременности, холинергическая активность крови значительно нарастает. [14]

Чтобы стабилизировать а-амилазу, при так способе инактивирования р-амилазы рекомендуют прибавлять небол шое количество ацетата кальция. [15]

Страницы: 1 2 3 4