Cтраница 3
При статическом взаимодействии анионита Dowex в С1 - фор-ме с раствором ферментного препарата или культуральной жидкостью достигается хорошее обесцвечивание раствора без инактивирования амилазы. [31]
Наиболее ранние признаки хронического анилизиа ( Израель): тенденция к увеличению числа эритроцитов и содержания гемоглобина, изменения в крови, инактивирование части гемоглобина, частые головные боли, головокружения, раздражительность, особенно нарушение равновесия со стороны вегетативной нервной системы с перевесом в сторону блуждающего нерва ( замедление пульса, разница между пульсом в лежачем и стоячем положении 16 - 24 в мин. [32]
В другой работе В. В.Соколовского ( в соавторстве с Н. В. Королевым, 1959) показано, что нервно-мышечный блок наблюдается только при определенной степени инактивирования холинэстеразы в синапсе. [33]
Если рассматривать процесс стабилизации растворов перекиси водорода ( не считая контроля рН и температуры) в самом широком аспекте, то он сводится к инактивированию каталитически активных веществ, которые находятся в растворенном или взвешенном состоянии в растворе или содержатся на стенках сосуда. [34]
Эту разницу думали сначала объяснить рацемизацией, происходящей во время действия натрия на камфору при возвышенной температуре, но ближайшее изучение вопроса выяснило, что инактивирование зависит в данном случае от совершенно иной причины. [35]
Ввиду того, что при обычной постановке опыта ( кипячение в течение 3 минут на сетке) процент регенерации получался очень низкий, мы применили другой метод инактивирования. [36]
Усвоение иона аммония из неорганических азотистых солей ( например, из сернокислого аммония) вызывает необходимость нейтрализации освобождающегося аниона, так как в противном случае происходит сильное подкисление среды и, как следствие, инактивирование образовавшейся амилазы. [37]
С наличием сульфгидрильных групп связаны очень многие процессы жизнедеятельности клеток: размножение, рост, дыхание и др.; естественно, что сразу же возникли попытки объяснить всю цепь патологических процессов при лучевом поражении инактивированием или блокированием SH-групп, содержащих серу ферментов. [38]
Незначительное изменение в строении или в условиях действия фермента приводит к потере их каталитической активности. Инактивирование ферментов при действии тех или иных химических соединений является следствием химической реакции, изменяющей строение фермента. [39]
Некоторые белки можно осаждать, понижая рН или осторожно нагревая раствор. Инактивирование определенных ферментов удается иногда предотвратить, осаждая их в присутствии субстрата. [40]
Изучение различных свойств ферментов привело еще в конце прошлого века к представлению, что ферменты являются либо белками, либо принадлежат к классу веществ, весьма близких к белкам. Так, инактивирование ферментов при нагревании чрезвычайно напоминает тепловую денатурацию растворимых белков. [41]
Изучение различных свойств ферментов привело еще в конце прошлого века к представлению, что ферменты являются либо белками, либо принадлежат к классу веществ, весьма близких к белкам. Так, инактивирование ферментов при нагревании чрезвычайно напоминает тепловую денатурацию растворимых белков. Так, например, денатурация белков в водных растворах начинается примерно при тех же температурах, при которых инактивируются и ферменты. Нетрудно при этом заметить, что постепенное инактивирование ферментов при нагревании сопровождается одновременно частичной денатурацией белка в растворе. Полное инактивирование ферментов совпадает с моментом полной денатурации белка. При температуре 100 и денатурация белка, и инактивирование ферментов наступают в водных растворах почти мгновенно. Напротив, высушенные белки при нагревании денатурируются медленно. Точно так же медленно инактивируются и высушенные ферменты. К этому можно добавить, что не только нагревание, но и ряд других химических и физических факторов, вызывающих денатурацию растворимых белков, действует разрушающе и на ферменты. Все эти воздействия приводят и к денатурации растворимых белков, что в некоторых случаях используется с практическими целями. [42]
SH-группы, в частности n - хлормеркурибензоатом, иодацетами-дом, иодозобензойными кислотами, малеиновой к-той и ионами тяжелых металлов, а также о-фенантроли-ном, 8-оксихинолином, связывающими железо, входящее в состав активного центра С. Цианид вызывает медленное и необратимое инактивирование С. [43]
Скорость инактивирования этих ферментов изучалась кинетическими методами, и - было найдено, что она изменяется характерным образом. Все исследованные ферменты подвергались инактивированию, что противоречит выводу Диксона, Ван-Хейнингена и Нидгама [88], согласно которому иприт и его производные не влияют на активность некоторых ферментов. При рН б этерифвкации подвергалась значительная часть карбоксильных групп; об этом свидетельствовало то обстоятельство, что убыль свободных карбоксильных групп была равна количеству связанных остатков иприта, лабильных в щелочной среде. [44]
Все названные ферменты представляют собой гидролитические ферменты, и настройка их на тот или иной субстрат зависит, по-видимому, от общего топохимического плана строения молекул. Интересные результаты были получены Шормом при инактивировании лизиновых остатков химотрипсина посредством обработки динитрофенолом. Если заместить четыре лизиновых остатка динитрофенильными группами, то протеазная активность фермента снижается на 2 / з, а эстеразная остается практически без изменения. Замещение двух остатков лизина вызывает даже повышение эстеразной активности. С другой стороны, имеются примеры, когда значительное изменение структуры фермента, по-видимому, не затрагивающее активного центра, не сказывается на величине активности. Из папаина можно отщепить цепочку из 120 аминокислот; остающийся пептид содержит 60 звеньев и обладает активностью. [45]