А-кетоглутарат

Cтраница 1

Образующийся а-кетоглутарат в свою очередь поступает в цикл Кребса, где на этапе сукцинат-тиокиназы синтезируется высокоэнергетический фосфат и в конечном итоге образуется необходимый для цикла Кребса оксалоацетат. Читатель легко заметит, что эта схема идентична соответствующей системе у факультативных анаэробов, и это даже помогает нам понять, почему пролин служит главным метаболитом, используемым для запуска цикла Кребса: если он способен проходить через мембрану митохондрии, то его дальнейший обмен может быть эффективно и стехиометрически сопряжен с гликолизом на этапе аланин-аминотрансферазной реакции. Это обеспечивает клетку необходимым выходом высокоэнергетического фосфата даже на тех этапах, когда возникает необходимость в 100-кратном увеличении активности цикла Кребса, и это та самая стратегия, о которой мы уже говорили, рассматривая факультативный анаэробиоз у моллюсков и гельминтов. [1]

Взаимопревращение а-кетоглутарата и глутамата служит важным звеном, непосредственно связывающим обмен аминокислот с обменом углеводов. Эта реакция обеспечивает включение углерода, происходящего из глюкозы, в глутамат, а через него - в другие аминокислоты. [2]

Примеры коферментов. [3]

Глутамат и а-кетоглутарат функционируют каталитически, но, кроме того, принимают участие как субстраты в ряде других реакций. [4]

У большинства организмов а-кетоглутарат, образующийся в результате переаминирования глутамат - аланин, снова превращается в глутамат под действием глутаматдегидрогеназы ( ГДГ); в этой реакции используется НАД-Н. У факультативных анаэробов удельная активность ГДГ очень низка, тогда как активность а-кетоглутаратдегидрогеназы часто бывает высокой. [5]

Синтез L-глутамата из а-кетоглутарата - одного из промежуточных метаболитов цикла трикарбоновых кислот важен для обмена других аминокислот, образующихся из глутамата. Однако вклад этой реакции в детоксикацию аммиака, по-видимому, невелик. [6]

Пути синтеза заменимых аминокислот, образующихся. [7]

Синтез глутамата из а-кетоглутарата путем восстановительного аминирования уже обсуждался, равно как и реакция аминирования глутамата и превращения его в глутамин. [8]

Конденсация пирувата с а-кетоглутаратом и другими низкомолекулярными углеродными промежуточными продуктами обмена, по-видимому, представляет собой начальный путь, ведущий к образованию кетоаналогов а-аминоадипино-вой, у-оксиглутаминовой и у-метиленглутами-новой кислот. [9]

Совместное действие аланинаминотрансферазы и глутаматдегидро-геназы дает такой же результат, к какому приводило бы действие гипотетической аланиндегидрогеназы. [10]

Аминогруппа аланина переносится на а-кетоглутарат с образованием пирувата н глу-тамата. Образовавшийся глутамат окисляется за счет восстановления НАД; при этом азот, первоначально находившийся в аланипе, появляется теперь в виде КН4 сс - Кетоглу-тарат. [11]

Далее глутарат превращается в а-кетоглутарат и цикл замыкается. [12]

Пять аминокислот превращаются в а-кетоглутарат, три-в сукцинил - СоА, две-в окса-лоацетат и две-в фумарат. Индивидуальные пути для 20 аминокислот мы объединим здесь в схемы, в каждой из которых эти пути будут вести к определенному продукту, способному включиться в цикл лимонной кислоты. Углеродные атомы, которым предстоит включиться в цикл лимонной кислоты, выделены на схемах красным. Некоторые ферментативные этапы этих путей, представляющие особый интерес либо из-за своеобразного механизма реакции, либо из-за того, что они важны с медицинской точки зрения, мы обсудим отдельно. [13]

Образующийся в результате этой реакции а-кетоглутарат подвергается обычным превращениям, ведущим к образованию оксалоацетата. Фактически именно этот механизм связывает процессы расщепления пролина и глюкозы во время стационарной фазы. Хотя имеющиеся данные не позволяют установить точную стехиометрию, очевидно, что в конечном счете углевод является источником аце-тил - КоА, тогда как из пролина образуется оксалоацетат, необходимый для 100-кратной активации цикла Кребса во время полета. В стационарной фазе это сопряжение катаболизма пролина и глюкозы создает потенциальную возможность получения дополнительно по 18 молей АТФ на каждые 36 молей, образующиеся при полном окислении 1 моля глюкозы. [14]

Окислительное декарбокснлирование а-кетюглутарата, катализируемое а-кетоглутарат дегидрогеназой, входящей в состав а-кетоглутарат дегндрогеназ-ного комплекса ( см. § 4.1), приводящее к образованию сукцшшлкофермспта А и выделению второй молекулы СО. [15]

Страницы: 1 2 3 4