Cтраница 1
Химозин А - ферментный препарат, получаемый из генетически модифицированного штамма Escherichia coli К-12. [1]
Химозин, специфичность ферментативного действия которого ограничена упомянутым превращением казеина в параказеин ( коагулазное действие), образуется в значительных количествах слизистой сычуга телят, чем и вызвано название его сычужный фермент. Однако, коагулирующее действие проявляет не только химозин - оно присуще всем животным и растительным про-теазам: пепсину, химотрипоину, папаину и другим. [2]
РЕННЙН ( химозин, сычужный фермент), пи-щеварит. Издавна используется в сыроварении. [3]
Гаммарстеном был получен препарат химозина, или сычужного фермента ( 2б), выделить который тщетно пытались в течение 30 лет. Дешан ( 27), но успеха не достиг. Гаммарстен фракционировал кислую водную вытяжку сычуга углекислым магнием или раствором свинцового сахара. [4]
Идентичность клонированного и природного генов химозина была подтверждена рестрикционным картированием, ДНК-гибридизацией и секвенированием ДНК. Более того, было показано, что рекомбинантный химозин обладал такой же молекулярной массой, что и природный очищенный химозин теленка, и одинаковой с ним биологической активностью. [5]
Далее, необходимо было показать, что рекомбинантный химозин безопасен для применения. Компания представила данные, подтверждающие, что конечный препарат, экстрагированный из бактериальных телец включения и прошедший все необходимые этапы очистки, не загрязнен целыми бактериальными клетками, клеточным дебрисом и другими примесями, в том числе нуклеиновыми кислотами. К-12 нетоксичен и непатогенен для человека. Результаты тестирования на животных не выявили никаких побочных эффектов препарата, что свидетельствовало об отсутствии в нем токсинов. После изучения всей полученной информации FDA пришла к выводу, что рекомбинантный химозин может быть разрешен для коммерческого использования. [6]
При скисании молока или свертывании его под действием химозина образуется сгусток, состоящий в случае скисания молока из казеиногена и жира молока, а в случае свертывания под действием химозина ( лабфер-мента) - из казеината кальция и жира. [7]
Эти ферменты нельзя рассматривать как изолированные чистые ферменты; и химозин и пепсин состоят из группы ферментов. В сычуге телячьего желудка, из которого получают химозин, обнаруживаю. [8]
Про-химозин при кислотности большей чем рН 5 0 превращается в химозин - фермент, вызывающий свертывание молока. Это свертывание представляет собой конечный результат ферментативного расщепления белка молока - казеина - - на параказеин, и сывороточную альбумозу. Образовавшийся параказеин в присутствии ионов кальция превращается в нерастворимую кальциевую соль, которая и выпадает ъ виде осадка. [9]
После удаления продуктов клеточного распада, проводимого путем фильтрации, фильтрат, содержащий химозин В, дополнительно очищали с помощью нескольких циклов клеточной фильтрации и концентрировали путем ультрацентрифугирования. Ферментный препарат обрабатывали материалами, обычно применяющимися в сыроварении. [10]
В эту группу входят, в частности, такие ферментные препараты, как а-амилазы, химозин А, химозин В. [11]
В эту группу входят, в частности, такие ферментные препараты, как а-амилазы, химозин А, химозин В. [12]
В данном случае отсутствовал также ген, кодирующий аспергил-лопепсин А - экстрацеллюлярную аспараги-новую протеиназу, которая вызывает расщепление химозина и является причиной неприятного запаха сыра. [13]
Готовый продукт был выделен из бактериальных клеток, и в FDA направлена просьба дать разрешение на коммерческое использование рекомбинантного химозина для промышленного производства сыров. [14]
Важнейшие представители используемых животных протеи-наз - пепсин, трипсин, а-химотрипсин и сычужный фермент, иногда называемый реннином или химозином. Пепсин образуется из пепсиногена слизистой оболочки желудка, рН - оптимум его действия на белки - 1 7 - 2 2; он расщепляет их, как и пептиды, по связям, которые образованы с участием аминной группы тирозина или фенил-аланина. Трипсин образуется из трипсиногена поджелудочной железы, его действие наиболее интенсивно при рН 7 6 - 9 0; специфичность четко выражена: он гидролизует связи, сформированные с участием СООН-группы положительно заряженных аминокислот, аргинина и лизина. Химотрипсин близок по ряду свойств трипсину, а специфичность его подобна пепсину с тем отличием, что он разрывает связи, в которые ароматические аминокислоты входят не аминными, а карбоксильными группами. Реннин образуется из прореннина в сычуге молодых жвачных животных. Это - протеолитический фермент, специально настроенный на створаживание молока. [15]