Cтраница 2
В ходе продолжавшегося 1 месяц краткосрочного изучения этого ферментного продукта в опытах на крысах не было обнаружено никаких побочных эффектов при введении химозина в максимальной дозе, составлявшей 5 мг / кг массы тела в день. [16]
В ходе краткосрочных ( в течение 90 дней) опытов по кормлению крыс не было отмечено никаких побочных эффектов при введении препарата химозина в дозах до 10 мг / кг Массы тела в день. Отрицательные результаты были также получены в ряде стандартных тестов на мутагенность и кластогенность. [17]
С учетом имеющейся информации о безопасности препарата и чрезвычайно низком уровне его поступления в организм человека с продуктами, вырабатываемыми пищевой промышленностью, для рекомбинантного химозина А было установлено неуточненное ДСП. [18]
При скисании молока или свертывании его под действием химозина образуется сгусток, состоящий в случае скисания молока из казеиногена и жира молока, а в случае свертывания под действием химозина ( лабфер-мента) - из казеината кальция и жира. [19]
Химозин А - ферментный препарат, получаемый из генетически модифицированного штамма Escherichia coli К-12. В распоряжение Комитета экспертов ФАО / ВОЗ по пищевым добавкам 5ыли представлены данные, относящиеся к молекулярной конструкции плазмид, экспрессирующих химозин, характеристике микробов-продуцентов, процессу ферментации, биохимической и энзиматической характеристике рекомбинантного энзима и краткосрочным исследованиям по введению энзимного продукта с кормом. [20]
Повышение рН и увеличение солей кальция приводят к резкому сокращению времени свертывания молока. Пови-димому, химозин расщепляет молекулу казеиногена на две неравные части. Одна из них, отличающаяся большим молекулярным весом, образует молекулу казеина, которая, теряя свой электрозаряд при взаимодействии с многозарядными ионами Са, выпадает в осадок, другая с меньшим молекулярным весом остается в растворе в виде сывоооточного протеина. Расщепление казеиногена связано с освобождением новых карбоксильных и аминогрупп. Этим объясняется способность казеина связывать большее количество щелочи по сравнению с казеиногеном. [21]
Большинство известных нам производственных процессов, при которых используются протеиназы, основано на способности последних расщеплять белки, но протеолитические ферменты обладают и другим действием - способностью свертывать молоко. Это свойство реннина ( химозин, сычужный фермент), а также пепсина с давних времен используется в пищевой промышленности. Реннин занимает особое место в ряду протеиназ: фермент специально настроен на свертывание молока и поэтому применять его в сыроварении наиболее удобно. При свертывании из молока выделяется белок казеин, перешедший в нерастворимую форму. Сгусток этого белка включает почти весь имеющийся в молоке жир. Под влиянием молочнокислых бактерий из него затем образуются различные сорта устойчивого сыра, содержащего наиболее полноценные питательные вещества и обладающего превосходными органолептическими свойствами. [22]
Химозин, специфичность ферментативного действия которого ограничена упомянутым превращением казеина в параказеин ( коагулазное действие), образуется в значительных количествах слизистой сычуга телят, чем и вызвано название его сычужный фермент. Однако, коагулирующее действие проявляет не только химозин - оно присуще всем животным и растительным про-теазам: пепсину, химотрипоину, папаину и другим. [23]
Идентичность клонированного и природного генов химозина была подтверждена рестрикционным картированием, ДНК-гибридизацией и секвенированием ДНК. Более того, было показано, что рекомбинантный химозин обладал такой же молекулярной массой, что и природный очищенный химозин теленка, и одинаковой с ним биологической активностью. [24]
Эти ферменты нельзя рассматривать как изолированные чистые ферменты; и химозин и пепсин состоят из группы ферментов. В сычуге телячьего желудка, из которого получают химозин, обнаруживаю. [25]
При воздействии фермента на казеиноген происходит коагуляция последнего. Она может быть произведена любой из протеаз - химозином или пепсином. Казеиноген переходит в казеин. Разница между этими двумя веществами со стороны химического строения их не установлена, с физико-химической же точки зрения они различаются между собой величиной мицелл. Происходит дезагрегация белковой мицеллы, что доказывается различной степенью высаливае-мости казеиногена и казеина солями кальция из растворов. [26]
Этот процесс имеет ферментативную природу. У новорожденных в желудочном соке содержится особая протеиназа-реннин, или химозин, к-рый отщепляет от х - К. [27]
Препарат сычужного фермента получается путем экстракции высушенных желудков молодых телят. В желудке взрослых животных, а также человека сычужный фермент ( химозин) отсутствует и свертывание молока осуществляется пепсином ( см. стр. [28]
Пепсин - главный протеолитическнй фермент желудочного сока. Кроме пепсина в желудочном соке детей и молодых животных находят протеолитнческий фермент реннин ( химозин, сычужный фермент), обладающий высокой створаживающей активностью. Субстратом реннина является основной белок молока-казеиноген. В результате расщепления реннином казеиноген переходит в казеин. В присутствии ионов Са казеин превращается в творожистую массу, которая затем подвергается расщеплению пепсином. [29]
Для галалита хорош не всякий казеин. Лучшими пластическими свойствами обладает казеин, приготовленный из свежего не прокисшего молока путем коагуляции ферментами - химозином, пепсином и др. Это заставляет нас уделять внимание и ферментам. [30]