Ингибирование - фермент
Cтраница 3
Различные концентрации растворенного кислорода могут вызывать индуцирование или ингибирование ферментов. Было установлено, например, что кислород является индуктором транскрипции части белков в процессе синтеза цитохромов. [31]
Другой часто встречаемый тип активации состоит в устранении возможного ингибирования фермента в результате добавления определенных веществ. Многие ферменты теряют свою активность при мягком окислении, например кислородом воздуха в присутствии случайно находящихся следов ионов тяжелых металлов. К ним относятся папаин, катепсин и янтарная дегидраза. Ферментативная активность возвращается, однако, под влиянием таких восстановительных агентов, как восстановленный глутатион, цистеин или даже HaS или HCN. Последние являются именно характерными реактивами превращения групп 8 - S в SH. Таким образом, кажется вероятным, что для проявления активности фермента необходимо наличие групп SH, причем их исчезновение в результате окисления в мягких условиях сопровождается потерей ферментативной активности. [32]
Наиболее сильные аномальные эффекты происходят на молекулярном уровне: ингибирование ферментов, необратимые конформационные изменения макромолекул и, как следствие, изменение скорости метаболизма и синтеза, возникновение мутаций. [33]
Вывод и детальный анализ кинетических уравнении для различных типов ингибирования фермента содержатся в ряде книг, и в частности в книге Диксона и Уэбба, включенной в список рекомендуемой литературы. [34]
Токсическое действие фосфорорганических соединений на животные организмы основано на ингибировании фермента холинэстеразы. При этом прекращается процесс разложения ацетилхолина, происходит чрезмерное его накопление и дезорганизация нормального прохождения нервных импульсов. Они становятся слишком частыми, самопроизвольными, возникают судорожная активность и другие симптомы самоотравления организма собственным ацетилхолином. [35]
Антибиотик реагирует с определенной макромолекулой ( одной) и вызывает ингибирование фермента ( ов) в какой-то цепи реакций. [36]
В анализе механизма действия и строения ферментов измерение термодинамических параметров реакций ингибирования ферментов имеет столь же существенное значение, как измерение этих параметров для собственно ферментативных реакций. [37]
Ранние исследования растительной карбоангидразы также свидетельствовали о наличии цинка и об ингибировании фермента анионами [14-18], хотя и не так убедительно, как для фермента из эритроцитов. Данные последних лет о растительной и бактериальной карбоангидразах обсуждаются в разд. [38]
Из выводов его работы наибольшего внимания заслуживают установление при хронической интоксикации хромом ингибирования тиоло-вых ферментов мембран, а также ферментов аэробного гликолиза, цикла Кребса и терминального окисления, угнетение синтеза аминокислот и белков, возникновение гипоксии в результате склерозирования биологических мембран и микроцир-куляторного русла, активации ферментов анаэробного гликолиза, пентозофосфатного шунта и неспецифических фосфатаз. [39]
Теория, описывающая реакцию бактерий на ингибиторы роста, базируется в основном на кинетике ингибирования ферментов и работает при допущении, что бактерии ведут себя так же, как ферменты. Эта аналогия проявляется в концепции двух основных типов ингибирования: конкурентного ингибирования, при котором ингибитор конкурирует с лимитирующим рост субстратом из-за сходства с этим субстратом, и неконкурентного, когда ингибитор воздействует не так, как лимитирующий рост субстрат. [40]
Предложен метод расчета промежуточных констант скорости взаимодействия ФОИ с холинэстеразами с помощью ЭЦВМ, позволяющих рассчитывать промежуточные константы скорости ингибирования фермента в отсутствие субстрата. [41]
При переходе к соединениям, содержащим катионный центр, отмечается резкое возрастание реакционной способности по отношению к ХЭ - константа скорости ингибирования фермента увеличивается. [42]
После связывания инсулина с рецептором возможны два типа эффектов: быстрые ( секунды-минуты) - трансмембранный транспорт, фосфорилирование белков, активация и ингибирование ферментов, транскрипция генов; медленные ( часы) - синтез белков, репликация ДНК, пролиферация клеток. [43]
Подставляя в выражения (8.28), (8.29) значения Vm и / Ст ( каж), определенные из начальных скоростей ферментативной реакции, можно найти величину константы ингибирования фермента продуктом реакции. [45]
Страницы: 1 2 3 4