Ингибитор - трипсин
Cтраница 1
Ингибиторы трипсина обнаруживаются при электрофорезе белков плазмы крови в зоне QJ - и а2 - глобулинов; они способны ингибировать трипсин и другие протеолитические ферменты. В норме содержание этих белков составляет 2 0 - 2 5 г / л, но при воспалительных процессах в организме, беременности и ряде других состояний содержание белков-ингибиторов протеолитических ферментов увеличивается. [1]
Ингибиторы трипсина и химотрипсина бычьей сыворотки крови присутствуют в семенах 9 видов канавалии и в горохе китайском. Экстракты из этих растений очень слабо ингибируют активность ферментов из поджелудочной железы человека. [2]
Ингибитор трипсина - a j - антитрипсин - и другие ингибиторы протеолитических ферментов ( содержание в норме 2 5 - 4 0 г / л, при воспалениях - 5 - 7 г / л) освобождаются из лизосом при разрушениях бактериальных клеток и обеспечивают минимальные повреждения тканей. [3]
Для ингибитора трипсина были получены следующие величины: HI 55 000 кал / моль, Н2 - 1900 кал / моль, Si - - 95 кал / моль град, S2 - 84 кал / моль град. Из отрицательного значения Я2 ясно, что денатурация существенно отличается от реакции того типа, который изображен на фиг. [4]
Туг в ингибиторе трипсина поджелудочной железы. Тгр можно подавить действием О2 [428, 429], что свидетельствует о способности О. Все эти, а также некоторые другие данные [432] показывают, что молекула белка достаточно подвижна. Атомы могут смещаться относительно средних положений, устанавливаемых рентгеноструктурным анализом. Отметим, что олигомерные белки ( и белковые кристаллы, по которым получена большая часть данных) имеют большую массу т, чем мономерные. Поэтому в них меньше флуктуации, приходящиеся на единицу массы. [5]
Туг в ингибиторе трипсина поджелудочной железы. [6]
Вопрос о денатурации ингибитора трипсина был рассмотрен столь детально потому, что эта денатурация представляет собой первый и до сих пор единственный пример почти полностью обратимой денатурации белка. [7]
В прорастающих семенах сои ингибитор трипсина концентрируется в семядолях, малая активность обнаруживается в гипокотиле ( под-семядольном колене), и ингибитор полностью отсутствует в листьях и корнях. [8]
В процессе взаимодействия трипсина с ингибитором трипсина из бычьей поджелудочной железы Lys-15 молекулы ингибитора располагается в кармане специфичности трипсина, а атом углерода карбонильной группы этого остатка образует ковалент-ную связь с атомом кислорода бокового радикала Ser-195 фермента. Тем не менег карбонильный атом углерода Lys-15 по-прежнему остается связанным с амидным азотом А1а - 16 ингибитора. Образуется, по всей видимости, тетраэдрический продукт, распад которого до ацилфермента, содержащего хр2 - атом углерода, предотвращается за счет сохранения связи с атомом азота Ala-16. Реакция не идет в силу нескольких причин. Одна из них заключается в положении имидазольного цикла His-57, участвующего в системе переноса заряда активного центра сериновых протеиназ. В то-зилхимотрипсине и индолакролеилхимотрипсине N атом гистиди-на-57 направлен в сторону атома кислорода ацилирующих груп-п и связанной водородной связью молекулы воды, в то время как в тетраэдрическом комплексе трипсина с бычьим панкреатическим ингибитором трипсина этот атом азота направлен в сторону атома кислорода бокового радикала Ser-195. Кроме того, между поверхностями белков, контактирующими в тетраэдрическом комплексе, не остается места для молекулы воды. И, наконец, МН-группа Ala-16 ингибитора является донором водородной связи по отношению к карбонильному кислороду Gly-36 ингибитора. В случае трансформации тетраэдрического комплекса в ацилфермент эта связь должна разрушаться. [9]
 |
Аффинная хроматография химотрипсина на М - бензилоксикарбонилгли. [10] |
По своим свойствам антилизин очень близок панкреатическому ингибитору трипсина. [11]
Теплота денатурации ( или разворачивания) ДЯ белка, ингибитора трипсина из соевых бобов, равна 57 ккал / моль. Процесс денатурации идет самопроизвольно при 50 С. [12]
Теплота денатурации ( или разворачивания) АЯ белка, ингибитора трипсина из соевых бобов, равна 57 ккал / моль. Процесс денатурации идет самопроизвольно при 50 С. [13]
Для того чтобы получить химотрип-син из его комплекса с растворимым ингибитором трипсина, необходимо дополнительно использовать гель-хроматографию в кислой среде. [14]
Как и семена сои, семена арахиса содержат фермент уреазу и ингибитор трипсина, которые при пищевом и кормовом использовании обезжиренного остатка семян должны быть инактиви-рованы влаго-тепловой обработкой. [15]
Страницы: 1 2 3 4