Обратимый ингибитор

Cтраница 1

Обратимые ингибиторы взаимодействуют с ферментом без образования коаалентиой связи. После инкубации с обратимым ингибитором активность фермента восстанавливается при удалении свободного ингибитора путем диализа. [2]

Защита эзерином холинэстеразы эритроцитов от угнетения ТЭПФ. [3]

Такие обратимые ингибиторы, как эзерин, также защищают холинэстеразу от угнетения ФОС. Берген [23] показал, что эзерин в широком интервале концентраций оказывает защитное действие против ТЭПФ ( 1 3 10 - 8Л1) ( рис. 16) и что более или менее эффективную защиту обеспечивают также неостигмин, холин и карбо-моилхолин. [4]

Примером обратимого ингибитора является ион тетраметилам-мония, тормозящий ферментативный гидролиз ацетилхолина, катализируемый ацетилхолинэстеразой. Тетраметиламмоний образует с ферментом каталитически неактивный диссоциирующий комплекс. [5]

Определение обратимых ингибиторов холинэстераз менее распространено. Тем не менее в настоящее время разработано множество тестов на основе холинэстераз для определения ионов тяжелых металлов и хло-рорганических пестицидов [89,90], являющихся обратимыми ингибиторами. Интерес представляет способ оценки общей токсичности водопроводной воды, основанный на суммарном эффекте снижения ферментативной активности холинэстеразы при введении в систему субстрат-фермент анализируемой пробы. [6]

Определение обратимых ингибиторов холинэстераз менее распространено. Тем не менее в настоящее время разработано множесгво тестов на основе холинэстераз для определения ионов тяжелых металлов и хло-рорганических пестицидов 89 90), являющихся обратимыми ингибиторами. Интерес представляет способ оценки общей токсичности водопроводной воды, основанный на суммарном эффекте снижения ферментативной активности холинэстеразы при введении в систему субстрат-фермент анализируемой пробы. [7]

К обратимым ингибиторам ферментов относятся водородные ионы, а в некоторых случаях - сами субстраты и продукты реакций. [8]

При исследовании обратимых ингибиторов определение зависимости константы ингибитора ( константы диссоциации комплекса фермент - ингибитор / С /) от температуры позволяет рассчитать A. [9]

График зависимости обратной. [10]

Различаются даа вида обратимых ингибиторов - конкурентные и неконкурентные. Конкурентные ингибиторы по строению обычно сходны с субстратом; они конкурируют с ним за связывание с ферментом. [11]

Если в качестве обратимого ингибитора выступает один из продуктов данной ферментативной реакции, возникает обратная связь: более интенсивное протекание ферментативной реакции создает условия для понижения ее скорости. Наоборот, понижение концентрации этого конечного продукта способствует увеличению скорости его возникновения. Получается автоматическая регуляция концентрации указанного конечного продукта в неравновесной системе. [12]

Как это на первый взгляд ни парадоксально, обратимые ингибиторы холинэстеразы могут проявлять себя и как антидоты ФОС. Такое их действие основано на защите холинэстеразы от стойкого угнетения ядом. [13]

При этом возникают методические трудности, более серьезные, чем при исследовании обратимых ингибиторов. [14]

Таким образом, согласно этому уравнению, если верно предположение, что в присутствии обратимого ингибитора необратимый ингибитор не реагирует с какими-либо группировками активного центра, то между обратной величиной бимолекулярной константы скорости реакции фермента с необратимым ингибитором и концентрацией обратимого ингибитора должна быть линейная зависимость. [15]

Страницы: 1 2 3 4