Необратимый ингибитор

Cтраница 1

Инактивация динзолролмлфтор-фстфатом сериновой протеиназы. [1]

Необратимые ингибиторы химически модифицируют важные для активности функциональные группы ферменте. Естественно, что после удаления свободного ингибиторе путем диализа активность модифицированного ферменте не восстанавливается. Эффективность действия необратимого ингибитора характеризуется константой скорости процессе ингибироеения. В ряде случаев активность модифицированного фермента можно восстановить, удална присоединившийся необратимый ингибитор путем соответствующей химической реакции; этот процесс принято называть реактивацией. [2]

Необратимое ингибирование. [3]

Другой необратимый ингибитор некоторых ферментов, иодацетамид ( рис. 9 - 11), может взаимодействовать с сульф-гидрильными ( - SH) группами остатков цистеина или с имидазольными группами остатков гистидина, содержащихся в активных центрах этих ферментов. С помощью таких ингибиторов было установлено, что гидроксильная группа серина, тиоловая группа цистеина и имидазольная группа гистидина участвуют в каталитической активности ферментов, принадлежащих к разным классам. [4]

Действие необратимых ингибиторов не регулируется. [5]

Примерами необратимых ингибиторов являются диизопропил-фторфосфат ( ДФФ) и иодацетамид. [6]

Оптимизация определений необратимых ингибиторов холинэстераз - достаточно сложный и трудоемкий процесс. Поэтому при выполнении анализа строго соблюдают последовательность операций по подбору фермента, составу реакционной среды, концентрации субстрата и др. Это позволяет снизить пределы обнаружения ингибитора и повысить точность определений. [7]

Паргилин является мощным необратимым ингибитором флавин-зависимой моноаминоксидазы. Он уже применяется в клинической практике. Фермент катализирует инактивацию биологически важных катехоламинов. [8]

Установлено, что при определении необратимых ингибиторов скорость реакции зависит от концентрации фермента. [9]

Возможен и другой вариант действия необратимого ингибитора: он может несколько модифицировать химическую структуру фермента, который сохраняет способность функционировать, но активность его снижается. [10]

Установлено, что при определении необратимых ингибиторов скорость реакции зависит от концентрации фермента. [11]

Тетраметилпиро фосфат ( ТМПФ) - необратимый ингибитор холинэстера-зы, активность которого почти равна активности ТЭПФ. Вследствие быстрого гидролиза водой в 0 02 М растворе гидролизуется 98 % в течение 3 час. [12]

Основная задача количественного изучения реакционной способности необратимых ингибиторов ( ее иногда называют активностью ингибиторов) по отношению к ферментам - измерение констант скорости реакции ингибиторов со свободным ферментом, комплексом Михаэлиса и продуктами его превращения. [13]

Следовательно, если экспериментально найти концентрацию необратимого ингибитора, при которой величина, обратная текущей активности фермента, изменяется во времени линейно, то такая концентрация ингибитора равна концентрации фермента. [14]

Следовательно, измеряя величину константы скорости взаимодействия необратимого ингибитора с ферментом при разных температурах ( методы см. стр. [15]

Страницы: 1 2 3 4