Активный центр - фермент
Cтраница 1
Активный центр фермента образует комплекс или химическое соединение с молекулой кислорода. [1]
 |
Схема скручивания основной полипептидной цепи КПА. [2] |
Активный центр фермента затрагивает около четверти всей молекулы и включает ион Zn ( II) и его лиганды, карман, заключающий в себя активный центр, канал связывания субстрата и прилегающие области. [3]
Активный центр фермента включает кислоту и основание; между ними образуется водородная связь. Донором ионов водорода является тиоло-вая группа SH -, а основная группа - это имидазол. [4]
Активный центр фермента образует комплекс или химическое соединение с молекулой кислорода. [5]
Активный центр фермента содержит участки связывания двухвалентного катиона ( Mg2 или Мп2) и фосфорильной группы. Ингибирование фтором носит конкурентный характер и усиливается неорганическим фосфатом. Фтор, по-видимому, выступает как аналог ОН-иона, участвующего в ферментативной реакции присоединения или отнятия молекулы воды. Подобный же механизм замещения ОН - на F - был предложен для ингибирования неорганической пирофосфатазы ( КФ 3.6.1.1), при котором образуется не распадающийся комплекс фермент-ион металла - субстрат-фтор. Этот механизм аналогичен замещению фтором ОН - - груп-пы в минерализованных тканях, также способствующему повышению стабильности образующегося соединения. [6]
Активный центр фермента - это совокупность тех функциональных групп, пептидных связей и гидрофобных участков в молекуле ферментного белка, которые непосредственно участвуют в образовании так называемого переходного состояния при данной ферментативной реакции. [7]
Активный центр фермента ( активная зона фермента) - та часть молекулы ферментативного белка, которая соединяется с субстратом ( и кофакторами) и от которой зависят каталитические свойства молекулы. Он обусловливает специфичность и каталитическую активность фермента и представляет собой структуру определенной степени сложности, приспособленную для тесного сближения и взаимрдействия с молекулой субстрата или с частями ее, непосредственно участвующими в реакции. Взаимодействие между активным центром и субстратом может осуществляться лишь при тесном сближении на расстояние 15 - 20 А. [8]
Активный центр фермента - совокупность функциональных групп, пептидных связей и гидрофобных участков в молекуле ферментного белка, на которых осуществляются химические превращения. [9]
Эффективный активный центр фермента формируется в несколько этапов. В простейшем варианте это связано с образованием третичной структуры белка-фермента, а также достижением индуцированного соответствия определенному субстрату. В случае образования ферментов в неактивном состоянии их активация ( например, за счет ограниченного протеолиза) приводит к изменению конформации, что обеспечивает взаимодействие функциональных группировок активного центра. Формирование активных центров сложных ферментов обусловлено также присоединением небелкового компонента. [10]
Изменив активный центр фермента, можно повысить его специфичность и уменьшить число нежелательных побочных реакций. [11]
 |
Гидролиз амида, катализируемый а-химотрипсином. [12] |
Каталитически активный центр фермента состоит из функциональных групп боковых цепей аминокислотных остатков. [13]
Разрушается активный центр фермента. Происходит модификация ионизируемых групп фермента, особенно тех, которые находятся в активном центре. Таким образом, субстрат более не укладывается в активном центре и каталитическая активность уменьшается. [14]
Структура активного центра фермента представляет собой часть третичной структуры. Уменьшение активности ферментов связано с разрушением значительной части водородных связей, что приводит к разрушению вторичной и третичной структуры. Если удается возвратить белок в первоначальную трехмерную структуру, то ферменту возвращается каталитическая активность. [15]
Страницы: 1 2 3 4