Cтраница 4
Последние способны связываться с активным центром фермента, но не способны активироваться. Это означает, что они являются достаточно эффективными ингибиторами. Еще более эффективными ингибиторами являются продукты гидролиза, так как их константы связывания с ферментом еще в несколько раз больше. Неконкурентное пнгнбцрованпе имеет место при всех необратимых химических изменениях активного центра. Кинетически дело сводится к тому, что вместо начальной концентрации фермента е0 необходимо подставлять в уравнение более низкую концентрацию е активного фермента. Количество фермента еп-е выведено из строя ядом. [46]
![]() |
Зависимость ингибирующего действия ионов тетраэтилам-мония ( / и тетраметиламмония ( 2 на активность ацетилхолинэстеразы Torpedo marmorato от рН. [47] |
Другие доказательства участия анионной группировки активного центра фермента в каталитическом действии холинэстераз были получены при исследовании субстратов и ингибиторов, содержащих способные к ионизации группировки. [48]
ТДФ, входя в состав активного центра ферментов, принимает непосредств. [49]
Лиганды, которые могут координироваться активным центром фермента и не координироваться белком-субстратом, будут препятствовать каталитическому действию фермента. [50]
Соединения, специфически взаимодействующие с активным центром фермента в силу стерического соответствия. Это, во-первых, участники ферментной реакции: субстраты, коферменты, промежуточные акцепторы и доноры; во-вторых - соединения, которые влияют на скорость ферментативной реакции, конкурируя за активный центр фермента с участниками реакции в результате стерического сходства с последними: непосредственные продукты действия ферментов, структурные аналоги субстратов и коферментов. [51]
Силы, определяющие взаимодействие между активными центрами ферментов и молекулами субстрата, которые подвергаются каталитическому процессу, могут быть весьма разнообразны, как-то: химические, ковалентные, электростатические связи, а также водородные связи и ван-дер-ваальсовы силы. [52]