Активный центр - фермент
Cтраница 2
Аминогруппа активного центра фермента, катализирующая реакцию RNH2 на схеме ( 22) - это е-аминогруппа остатка лизина, и первая стадия образования основания Шиффа требует атаки ею карбонильной группы субстрата. Амин поэтому должен находиться в форме свободного основания. Если же р / ( а сдвигается до 5 9, она при рН 6 0 существует главным образом в виде свободного основания, в результате чего достигается увеличение эффективности катализа примерно в 104 раз. [16]
В активном центре фермента имеется глютатион - трипептид, состоящий из глютаминовой кислоты, цистеина и глицина. [17]
 |
График линейной трансформации ур-нии Михаэлиса - Ментен в двойных обратных величинах ( по Лайнуиверу - Берку. [18] |
На активных центрах ферментов протекают быстрые ( нелимитирующие) стадии, в результате чего понижается энергетич. [19]
В активных центрах ферментов в рамках относительно жесткой третичной структуры белка взаимодействующие функциональные группы уже в исходном состоянии реакции в гораздо большей степени сближены и сориентированы, чем в большинстве неферментативных внутримолекулярных процессов. [20]
В активных центрах ферментов содержится обычно две или более каталитических групп. Они могут воздействовать на субстратную группу двумя совершенно различными путями. Один из них заключается в том, что нуклеофильный, или общий основной катализ протекает одновременно с общим кислотным, в одном и том же переходном состоянии. Другой способ предусматривает действие двух каталитических групп по отдельности на различных стадиях сложной реакции. [21]
На активном центре фермента происходит сближение реагирующих молекул за счет слабых сил связывания. Поэтому интересно рассмотреть модельные системы, в которых реагирующие молекулы сближаются подобным образом. [22]
 |
Принцип фермент-субстратного контакта.| Фермент-субстратный комплекс ( пептидаза. [23] |
Тем самым активный центр фермента должен представлять собой все группы фермента, которые образуют активированный фермент-субстратный комплекс. [24]
Что представляет собой активный центр фермента. Вовлекается ли он в ферментативный катализ либо обладает избирательностью по отношению к субстрату. [25]
Комплементарность структуры активного центра фермента структуре субстрата лежит, следовательно, в основе как высокой активности, так и отчетливой субстратной специфичности ферментов. [26]
Аминокислотные остатки активного центра фермента маскируют молекулами ингибитора или субстрата. Результаты модификации в присутствии и в отсутствие этих лигандов дают информацию относительно строения активного центра. [27]
В состав активного центра ферментов входят кислотные или основные группы, находящиеся в необходимом для данного типа реакции состоянии ионизации. В состав каталитических центров большинства изученных ферментов в различном сочетании входят имидазол гистидина, флавины, тиоловая группа цист еина, карбоксильные группы аспарагиновой и глутаминовой кислот, спиртовая группа серина, пиродоксалевая группа и некоторые другие группы. [28]
Тесный контакт активного центра фермента с субстратом приводит к образованию промежуточного соединения, которое претерпевает дальнейшие изменения с образованием конечного продукта по механизму внутримолекулярной реакции. В стери-чески выгодных условиях внутримолекулярные реакции протекают быстрее, чем соответствующие межмолекулярные превращения. Это может быть еще одной причиной высокой скорости ферментативных реакций. [29]
В состав активного центра ферментов входят кислотные или основные группы, находящиеся в необходимом для данного типа реакции состоянии ионизации. В состав каталитических центров большинства изученных ферментов в различном сочетании входят имидазол гистидина, флавины, тиоловая группа цистеина, карбоксильные группы аспарагиновой и глутаминовой кислот, спиртовая группа серина, пиродоксалевая группа и некоторые другие. [30]
Страницы: 1 2 3 4