Пептидные цепи

Cтраница 1

Пептидные цепи могут быть связаны также дисульфидным мостиком - S - S -, как, например, в кератине волос. [1]

Пептидные цепи белков организованы во вторичную структуру, стабилизированную водородными связями. Атом кислорода каждой пептидной группы образует при этом водородную связь с NH-группой, соответствующей пептидной связи. При этом формируются следующие структуры: а-спираль, ( 3-структура и ( 3-изгиб. [2]

Свернутые пептидные цепи разворачиваются, а затем снова свертываются. В зависимости от способа денатурации разобщенные цепи могут либо остаться в развернутом состоянии, либо свернуться иным способом с образованием новой конфигурации, либо ( например, при удалении денатурирующего фактора) вновь принять первоначальную специфическую конфигурацию. В настоящее время доказано, что денатурацион-ное изменение молекулы белка при соответствующих условиях полностью обратимо. [3]

Сетчатая структура пептидогликана. М - остатки N-ацетилмурамовоа кислоты. Г - остатки М - ацетилглюкозамина. [4]

Пептидные цепи лептидогликашв в отличи. [5]

Пептидные цепи шерсти относительно устойчивы к действию кислот. Однако в слабых кислотах, а при высоких температурах даже в воде, происходит разрыв солевых и водородных связей. Под действием щелочи разрываются также и цистиновые мостики. В сильных щелочах шерсть разрушается за счет гидролиза пептидной цепи. Окислители и восстановители разрушают цистиновый мостик. [6]

Неразветвленные пептидные цепи обладают лишь одной а-амино - и одной а-карбоксильной концевыми группами, тогда как разветвленные цепи, если они не образуют колец, имеют несколько таких концевых групп. При определении числа концевых а-аминогрупп нужно, однако, всегда помнить, что в боковых цепях, образованных лизином, присутствуют свободные в-аминогруппы ( формула В) и что определение свободных аминогрупп по методу Ван-Слайка дает а-амино - и е-аминогрупп. [7]

Пептидные цепи глобулярных белков сильно изогнуты, свернуты и часто имеют форму жестких шариков - глобул. Молекулы глобулярных белков обладают низкой степенью асимметрии, они хорошо раство римы в воде, причем вязкость их растворов невелика. [8]

Структура рибонуклеазы 10 - места дисульфидны мостиков. [9]

Пептидные цепи глобулярных белков сильно изогнуты, свернуты и часто имеют форму жестких шариков - глобул. Молекулы глобулярных белков обладают низкой степенью асимметрии, они хорошо раство-римы в воде, причем вязкость их растворов невелика. [10]

Пространственная структура миоглобина. [11]

Пептидные цепи глобулярных белков сильно изогнуты, свернуты и часто имеют форму жестких шариков - глобул. Молекулы глобулярных белков обладают низкой степенью асимметрии, они хорошо растворимы в воде, причем вязкость их растворов невелика. [12]

Когда пептидные цепи состоят преимущественно из остатков только таких аминокислот, как глицин и аланин ( как это предполагается, например, в фиброине шелка), то в качестве боковых цепей в них могут быть почти исключительно водородные и метиль-ные группы. [13]

Поскольку пептидные цепи в нативном белке строго ориентированы, а в денатурированном белке дезориентированы, энтропия денатурированных белков выше, чем энтропия нативных. При допущении некоторых упрощений она может быть выражена как отрицательный логарифм вероятности. Этим путем были получены величины от - 4 3 до - 6 1 единицы энтропии для каждого аминокислотного остатка белка, содержащего от 300 до 30 000 аминокислот 10 - 20 различных типов. При этом расчете допускается, что число аминокислот каждого типа в белке одинаково. Если же принять, что число аминокислот различного типа в белке неодинаково, приведенные выше величины энтропии для каждой аминокислоты возрастут до - 8 кал / град. Из этого сопоставления очевидно, что Гд5 значительно больше, чем ДЯ, и это означает, что денатурация сопровождается значительным увеличением энтропии. [14]

Поэтому пептидные цепи белков не имеют боковых цепей и пептидные связи образуют аминокислотные цепи без ответвлений. Таким образом, в каждом полипептиде характер основной цепи аминокислот имеет большое сходство и различается в различных белках только порядком и количеством заключающихся в них R-остатков аминокислот. [15]

Страницы: 1 2 3 4