Пептидные цепи
Cтраница 3
Входящие в состав плоских слоев пептидные цепи необязательно должны быть вытянутыми. Остовы их могут извиваться и сгибаться, образуя ряд геометрических фигур. Если боковых цепей много, то практически почти все они могут лежать на одной стороне плоскости. Конечно, это возможно при условии, что все природные аминокислоты относятся к левому ряду, так как по конфигурации все они принадлежат к ряду левой молочной кислоты. [31]
Для построения пространственной структуры белка пептидные цепи должны принять определенную, свойственную данному белку конфигурацию, которая закрепляется водородными связями, возникающими между пептидными группировками отдельных участков молекулярной цепи. По мере образования водородных связей пептидные цепи закручиваются в спирали, стремясь к образованию максимального числа водородных связей и соответственно к энергетически наиболее выгодной конфигурации. Но образованию правильной спирали часто мешают силы отталкивания или притяжения, возникающие между группами аминокислот, или стерические препятствия, например за счет пирроли-диновых колец пролина и оксипролина, которые заставляют пептидную цепь резко изгибаться и препятствуют образованию спирали на некоторых ее участках. [32]
 |
Структура инсулина. [33] |
Для построения пространственной структуры белка пептидные цепи должны принять определенную, свойственную данному белку конфигурацию, которая закрепляется водородными связями, возникающими между пептидными группировками отдельных участков молекулярной цепи. По мере образования водородных связей пептидные цепи закручиваются в спирали, стремясь к образованию максимального числа водородных связей и соответственно к энергетически наиболее выгодной конфигурации. [34]
Если представить себе, что пептидные цепи лежат параллельно друг другу, то они образуют плоский слой. Расстояние между цепями обусловливается главным образом длиной их боковых цепей. [35]
Молекула монеллина имеет две нековалентно связанные пептидные цепи, включающие в целом 94 аминокислотных остатка; ряд участков тауматинов и монеллина обнаруживают структурную гомологию. [36]
РНК, катализатор, отщепляющий неполные пептидные цепи от комплекса пептидил-т РНК-рибосома с образованием пептидил-пуромицина; терминатор пептидного синтеза. [37]
Для построения пространственной структуры, белка пептидные цепи должны принять определенную, свойственную данному белку конфигурацию, которая закрепляется водородными связями, возникающими между пептидными группировками отдельных участков молекулярной цепи. По мере образования водородных связей пептидные цепи закручиваются в спирали, стремясь к образованию максимального числа водородных связей и соответственно к энергетически наиболее выгодной конфигурации. Но образованию правильной спирали часто мешают силы отталкивания или притяжения, возникающие между группами аминокислот, или стерические препятствия, например за счет пирроли-диновых колец пролина и оксипролина, которые заставляют пептидную-цепь резко изгибаться и препятствуют образованию спирали на некоторых ее участках. [38]
Молекулы некоторых гормонов представляют собой гораздо более короткие пептидные цепи. Особого упоминания заслуживают энкефалины-короткие пептиды, синтезируемые в центральной нервной системе. [40]
Две антипараллельные, tt или tg, пептидные цепи можно расположить в узкой бороздке таким образом, что образуются водородные связи между пептидными группами двух цепей и основаниями ДНК. [41]
На основании этих данных можно заключить, что пептидные цепи, образующие молекулу гемоглобина, свернуты или сложены в складки. [42]
В пищеварительном тракте от предшественников пищеварительных ферментов отщепляются небольшие пептидные цепи, и они превращаются в активные ферменты. Пепсиноген с относительной молекулярной массой 42 500 превращается в пепсин с молекулярной массой 34 500 под действием имеющейся в желудке соляной кислоты, а также самого пепсина. Превращение трипсиногена в трипсин катализируется ферментом энтерокиназой. Этот фермент выделяется в очень малых количествах слизистой оболочкой желудка. Его функция состоит только в активации нескольких молекул трипсиногена. Образующиеся молекулы трипсина сами активируют другие молекулы трипсиногена и кимотрипсиногена. [43]
Среди белков выделяют простые белки, или протеины, пептидные цепи которых создаются только сс-аминокислотами, и сложные белки, или протеиды, состоящие из остатков а-аминокислот и небелковых веществ. [44]
Мономер инсулина ( молекулярная масса 6000) содержит две неодинаковые пептидные цепи А и В, связанные дисульфидными мостиками; каждая молекула мономера содержит два остатка гистидина в положениях В5 и Вю соответственно. Добавление 0 7 атома Zn ( II) на молекулу димера приводит к монодисперсному гексамеру [16], что находится в согласии с кристаллической структурой. [45]
Страницы: 1 2 3 4