Cтраница 1
![]() |
Пути превращения энергии, освобождающейся при переносе электронов в сопрягающих мембранах. [1] |
Дыхательная цепь митохондрий состоит из трех изопотенциальных групп: НАД / НАД-Н с потенциалом около - 0 34 В ( если окисляемый субстрат - сукцинат), цитохром b и кофермент Q с ty ж 0, ци-тохромы с и а и другие звенья с ty ж 0 275 В. [2]
Дыхательная цепь митохондрий представлена четырьмя дыхательными комплексами, катализирующими парциальные реакции окисления сукцината и НАДН кислородом ( см. рис. 48, с. В настоящее время установлено, что функционирование комплексов I, III и IV сопряжено с генерацией Дцн - Изучение механизма функционирования комплексов в составе нативных митохондрий спектрофотометриче-ским методом затруднено из-за сильного светорассеяния митохондри-альной суспензии. Неточности, возникающие в ходе спектральных измерений, могут быть источником ошибок в определении параметров ферментативных реакций. Это в полной мере относится к НАДН: уби-хинон-оксидоредуктазе. Для измерения реакции, катализируемой комплексом I в составе нативных митохондрий, в настоящей задаче предлагается использовать подход, позволяющий регистрировать ферментативную активность на полярографе. [3]
Дыхательная цепь митохондрий растений изучена гораздо хуже, чем дыхательная цепь животных митохондрий. [4]
В дыхательную цепь митохондрий входит большое число различных белков, осуществляющих в определенной последовательности перенос электронов от субстратов на кислород. На рис. 17 - 1 в составе дыхательной цепи показано только семь переносчиков электронов, но, как мы уже отмечали выше, это упрощенное ее изображение. [6]
Одним из компонентов дыхательной цепи митохондрий является коэнзим Q, или убихинон. Это соединение способно к редокс-превраще-ниям и присутствует в митохондриях в количествах, более чем на порядок превышающих содержание ферментов дыхательной цепи. Коэнзим Q акцептирует электроны от дегидрогеназ, локализованных во внутренней мембране митохондрий ( сукцинат - и НАДН-дегидроге-назы), и передает их комплексу III ( с. Согласно хемиосмоти-ческой гипотезе Митчела, в процессе редокс-превращений коэнзим Q осуществляет векторный перенос протонов через мембрану в так называемом Q-цикле. Реакция переноса электронов и протонов с участием коэнзима Q в комплексе III сопровождается высвобождением энергии, достаточной для синтеза одной молекулы АТФ. [7]
Перенос электронов по дыхательной цепи митохондрий завершает цитохромоксидаза ( цитохром е: О2 - оксидоредуктаза, комплекс IV), катализирующая реакцию восстановления молекулярного кислорода до воды. Донором электронов для фермента служит ферроцитохром с. Реакция специфически блокируется цианид - и азид-ионами, а также окисью углерода. Цитохромоксидаза прочно связана с внутренней мембраной митохондрий и является интегральным мембранным белком: в раствор фермент может быть высвобожден лишь после растворения мембраны высокими концентрациями детергентов. В нативной мембране, а также в растворах неионных детергентов ( тритон Х-100, твин-80, Emasol-ПЗО) цитохромоксидаза присутствует в виде высокоактивного димера. Некоторые воздействия ( рН8 5, высокие концентрации солей и неионных детергентов) вызывают появление мономерных форм фермента. Каталитическая активность цитохромоксидазы зависит от степени агрегации молекулы фермента. [8]
Перенос электронов по дыхательной цепи митохондрий приводит к аккумуляции энергии окислительно-восстановительных реакций в виде АТФ. Протекание эндергонической реакции синтеза АТФ из АДФ и Ф ( - 10 ккал / мол) возможно за счет экзергонической реакции окисления НАДН или сукцината кислородом. Механизмом, обеспечивающим сопряжение этих двух реакций, является АТФ-синтетазный комплекс, способный в определенных условиях катализировать гидролитический распад АТФ. Последняя реакция ( АТФазная активность) служит удобным объектом для изучения механизма окислительного фосфорилирования. [9]
В настоящее время состав дыхательной цепи растительных митохондрий окончательно установлен. В самых разнообразных растительных тканях находят одни и те же компоненты: два цитохрома с, три цитохрома Ь, цитохромоксида-зу, флавопротеид и НАД. [10]
НАДН и ФАДН2, окисление которых в дыхательной цепи митохондрий сопровождается синтезом АТФ - универсальной энергетической валюты в организме. [11]
Сопряженное с синтезом АТФ окисление НАДН в дыхательной цепи митохондрий представляет собой один из путей утилизации восстановительных эквивалентов клетки. Внутренняя мембрана митохондрий непроницаема для пиридиннуклеотидов и добавленный НАДН может быть окислен в дыхательной цепи только после разрушения внутренней мембраны. Однако в клетке существуют специальные челночные механизмы, которые обеспечивают окисление цитоплазматичес-кого НАДН дыхательной цепью и не требуют его переноса через внутреннюю мембрану митохондрий. [12]
Дыхательная цепь митохондрий растений изучена гораздо хуже, чем дыхательная цепь животных митохондрий. [13]
Железосерные белки входят в состав комплексов I, II, III дыхательной цепи митохондрий, выполняя роль второй простетической группы в процессе транспорта электронов. [14]
![]() |
Влияние аденина ( А, добавленного к тимоцитам после облучения, на жизнеспособность клеток и содержание в них АТФ [ Ohyama H., Yama - da Т., 1970 ]. [15] |