Cтраница 1
Инсулин задерживает также превращение в печени некоторых аминокислот в сахар. [1]
Инсулин снимает угнетающее действие глюкокортикоидов и гормонов передней доли гипофиза на глюкокиназу и тем способствует как нормальному фосфорилирова-нию и использованию глюкозы тканями, так и превращению ее в гликоген печени. [2]
Инсулин находит в настоящее время широкое применение при лечении сахарного диабета у людей. При регулярном введении под кожу инсулина, особенно инсулина замедленного действия ( например, протаминцинкинсулина - соединения инсулина с про-тамином и очень небольшим количеством цинка - медленно рассасывающегося в организме), удается в течение длительного времени удерживать концентрацию глюкозы в крови у диабетиков в пределах нормы и прекращать выделение сахара с мочой. [3]
Инсулин по своему влиянию на процесс расщепления гликогена в печени является в известной мере антагонистом адреналина и симпатинов. [4]
Инсулин является также индуктором синтеза специфической глюкокиназы печени ( и жировой ткани) и синтетазы гликогена. [5]
Инсулин сильно агрегирован в 0 9 % - яом растворе при рН 7, но в очень разбавленных растворах при рН 2 - 3 он полностью диссоциирован. Молекулярный вес инсулина, определеный различными физическими методами, равен 12000, однако определение, проведенное химическим методом, показало ошибочность этой цифры. Харфенист и Крейг3 фракционировали инсулин методом противоточного распределения и показали, что кривая распределения соответствует идеальной для однородного вещества. [6]
Инсулин денатурируется и инактивируется в щелочных растворах. Физиологическая активность в значительной степени теряется при полном ацетилировалии и частично восстанавливается при деацетилиро-вании. Однако если ацетилирование проводить только по аминогруппам ( например, кетеном), то заметного уменьшения активности не наблюдается; следовательно, важным фактором в гормональной активности является фенольный гидррксил. [7]
Инсулин животных имеет несколько иную первичную структуру, отличающуюся от структуры инсулина человека. Инсулин, вводимый путем инъекций при заболевании человека диабетом, - это инсулин свиньи и крупного рогатого скота. Инсулин крупного рогатого скота имеет ту же цепь Б, что и инсулин свиньи, но цепь А отличается от цепи А инсулина человека тем, что имеет в положении 8 - 10 аминокислотные остатки Ala Ser-Val вместо Thr-Ser-Ile. Инсулин слона имеет такую же цепь Б, как и инсулин человека, но цепь А отличается тем, что в положениях 9 и 10 вместо Ser-Ile находятся Gly-Val. [8]
Инсулин - белок, образующийся в ( 3-клетках островков Лан-герганса поджелудочной железы. Его общая функция, как гормона, заключается в том, что он способствует использованию глюкозы в мышцах и жировой ткани. [9]
Инсулин снижает уровень глюкозы в крови двумя путями: 1) способствуя ее проникновению в клетки и 2) активируя гли-когенез в печени и мышцах. [10]
Инсулин - гормон, выделяемый островками Соболева - Лангерганса, представляет собой белок, богатый тирозином и цистином. Как и все белки, инсулин дает биуретовую реакцию, а из реакций на отдельные аминокислоты для него характерны положительные реакции на тирозин и цистин. [11]
Инсулин активирует ферменты, способствующие превращению глюкозы в гликоген, а также усиливает окисление глюкозы в тканях, что ведет к понижению содержания сахара в крови. Гормон мозгового вещества надпочечников - адоеналин, напротив, усиливает распад гликогена, что сопровождается повышением содержания сахара в крови. Для того чтобы изучить влияние этих гормонов на содержание сахара в крови, необходимо определить содержание сахара в крови подопытного животного до и после введения гормона. [12]
![]() |
Схема гормональной и нейрогенной регуляции обмена гликогена. [13] |
Инсулин образуется в р-клетках островков Лангерганса поджелудочной железы в виде неактивного проинсулина. Это вещество представляет собой линейный полипептид, состоящий из 73 аминокислотных остатков. [14]
Инсулин, действующее начало островков Лангеранса поджелудочной железы, является полипептидным веществом ( см. стр. [15]