Инсулин

Cтраница 4

Инсулин разрушается ферментом инсулиназой, находящейся в печени и скелетных мышцах. Наибольшей активностью обладает инсулиназа печени. При однократном протекании через печень крови может разрушиться до 50 % содержащегося в ней инсулина. Инсулин может быть не только разрушен инсулиназой, но и инактивирован присутствующими в крови его антагонистами. Один из них - синальбумин - препятствует действию инсулина на проницаемость клеточных мембран. [46]

Инсулин представляет собой гормон, вырабатываемый - клетками островков Лангерганса поджелудочной железы. [47]

Инсулин находится в суспензии в виде аморфных, нерастворимых в воде частиц. Суспензия белого ( или почти белого) цвета содержит в 1 мл 40 или 80 ЕД инсулина и соответственно 80 или 160 мкг цинка. Относится к препаратам продленного действия: действует 10 - 12 ч после введения. [48]

Инсулин сильно агрегирован в 0 9 % - ном растворе при рН 7, но в очень разбавленных растворах при рН 2 - 3 он полностью диссоциирован. Харфенист и Крейг3 фракционировали инсулин методом противоточного распределения и показали, что кривая распределения соответствует идеальной для однородного вещества. [49]

Инсулины необычны в том смысле, что они состоят из двух пептидных цепей [12], связанных между собой двумя дисульфид-ными мостиками, и долгое время оставалось загадкой, каким образом живые системы создают такие молекулы. [50]

Аминокислотная последовательность проинсулина человека. [51]

Инсулин состоит из двух цепей, соединенных двумя ди-сульфидными мостиками. В А-цепи содержится 21 аминокислотный остаток и дополнительный внутримолекулярный дисульфид-яый мостик, в В-цепи - 30 остатков. Хотя химически были синтезированы с удовлетворительным выходом обе цепи с защищенными боковыми радикалами цистеина, снятие защит и окисление с целью образования дисульфидных связей дали очень плохие результаты. Этот случай заметно отличается от случая рибонуклеазы ( см. разд. Теперь известно, что в процессе биосинтеза образование инсулина происходит не в результате окислительного соединения А - и В-цепей. Инсулин образуется из большего по размеру одноцепочечного предшественника, проинсулина, ди-сульфидные связи в котором образуются до начала протеолиза. Происходит, по-видимому, правильное сворачивание образующейся полипептидной цепи, необходимое для правильного образования дисульфидных связей. [52]

Инсулин регулирует углеводный обмен в организме. Недостаток или отсутствие инсулина при болезни поджелудочной железы вызывает диабет. При избытке инсулина ( ударная доза инсулина, вводимая в случае некоторых заболеваний) глюкоза так быстро исчезает из кровяного русла и поглощается печенью и мышцами, что мозг и другие органы не получают этого главного питательного вещества и может наступить состояние комы и даже смерть. От этого тяжелого состояния спасает немедленная инъекция глюкозы. Считают, что роль инсулина, как регулятора углеводного обмена, сводится к воздействию его на клеточные мембраны и увеличению скорости проникновения через них глюкозы. [53]

Инсулин, получивший свое название от наименования панкреатических островков ( лат. Молекула инсулина, содержащая 51 аминокислотный остаток, состоит из двух полипептидных цепей, соединенных между собой в двух точках дисульфидными мостиками. В настоящее время принято обозначать цепью А инсулина 21-членный пептид и цепью В-пептид, содержащий 30 остатков аминокислот. Во многих лабораториях осуществлен, кроме того, химический синтез инсулина. Наиболее близким по своей структуре к инсулину человека является инсулин свиньи, у которого в цепи В вместо треонина в положении 30 содержится аланин. [54]

Инсулин денатурируется и инактивируется в щелочных растворах. Физиологическая активность в значительной степени теряется при полном ацетилировании и частично восстанавливается при деацетилиро-вании. Однако если ацетилирование проводить только по аминогруппам ( например, кетеном), то заметного уменьшения активности не наблюдается; следовательно, важным фактором в гормональной активности является фенольный гидроксил. [55]

Страницы: 1 2 3 4