Диполярный ион

Cтраница 2

Изложенные здесь результаты относились к сорбции диполярных ионов на сильных катионитах - сульфоемолах. [16]

Изотермы сорбции аминокислот на карбоксильных смолах. [17]

Изложенные результаты работ по изучению сорбции диполярных ионов карбоксильными смолами в Н - форме отвергают концепцию Л. Ф. Яхонтовой, Е. М. Савицкой и Б. П. Брунса [15-17] о малой пористости карбоксильных смол в Н - форме как причине медленной еорбируемости ионов подобными смолами. При равной степени набухания специально синтезированных карбоксильных смол КМТ в Н - и Na-формах сорбция больших ионов - белков, протекает только на смолах в Н - форме. Более того, один и тот же катионит КМТ поглощает другой тип диполярных ионов - антибиотик альбомицин ( вещество с молекулярным весом 1300), только находясь в Н - форме, и совсем не поглощает этот антибиотик, находясь в Na-форме, хотя при переходе в солевую форму степень набухания смолы резко возрастает. Таким образом, связывать малую сорбируемость ионов карбоксильными смолами в Н - форме исключительно с малой степенью набухания этих смол не представляется возможным. В связи с этим возникла задача, с одной стороны, выяснить, действительно ли в специальном случае - при сорбции стрептомицина - именно малая пористость карбоксильных смол в Н - форме определяет малую сорбируемость, и, с другой стороны, дать объяснение исчезновения кинетических препятствий при сорбции диполярных ионов карбоксильными смолами в Н - форме. [18]

Необходимо подчеркнуть, что при сорбции диполярных ионов не соблюдается эквивалентность обмена ионов. [19]

Изотермы сорбции аминокислот на карбоксильных смолах. [20]

В полном соответствии с теорией сорбции диполярных ионов белки сорбируются с большей емкостью карбоксильными катионами в Н - фор-ме по сравнению с карбоксильными катионитами в Na-форме, имеющими примерно ту же внутримолекулярную пористость. [21]

Аминокислоты существуют в водном растворе в виде диполярных ионов, называемых цвиттерионами. Глицин несет заряды на а-аминной и карбоксильной группах. Большинство аминокислот обладает только этими двумя группами, но ряд аминокислот имеет и другие способные к ионизации группы. Так, дикарбоновые аминокислоты ( например, аспарагиновая кислота) имеют вторую карбоксильную группу, а диаминомонокарбоновые аминокислоты ( например, лизин) - вторую аминную группу. [22]

Как нами уже указывалось выше, ферменты как диполярные ионы могут нести одновременно как положительные, так и отрицательные заряды. [23]

Сорбция гемоглобина на ионообменных сефадексах. [24]

Самсонова с сотрудниками [39, 40] установлена важная особенность сорбции диполярных ионов, состоящая в том, что на катионите в Н - форме происходит переброс протона на СОО - группу, и диполярный ион уже в виде катиона сорбируется смолой. Аналогично на анионитах в ОН - форме вследствие взаимодействия с протоном диполярного иона ( с образованием молекулы Н20) последний превращается в анион и в таком виде сорбируется анионитом. [25]

Модель сферического диполярного иона. Величина LI зависит от положения центра сферы, который в каждом конкретном. [26]

Рассчитаем в качестве примера функцию конфигурации заряда L гипотетического диполярного иона, изображенного на рис. V.5, имеющего единичные положительные заряды е и е3 и единичные отрицательные заряды е2 и е4 расположенные на одинаковом расстоянии, равном 4 А от центра сферы. Диаметры, соединяющие заряды е - е3 и ег - et, перпендикулярны друг другу; радиус сферы равен 5 А. [27]

Очевидно, подобный процесс не может происходить при сорбции диполярных ионов сульфосмолами, находящимися в солевой форме. [28]

В дипептидах, таких, как глицил-глицин, влияние структуры диполярных ионов наибольшее и спектр более сложен, чем спектры высших членов ряда. Первые две полосы соответствуют валентным колебаниям NH, тогда как полоса 1540 слг1 является обычной амидной полосой II, которая может быть обусловлена деформационными колебаниями NH. Подобная полоса при 1400 см. - 1 была замечена Едсоллом [42] в спектре комбинационного рассеяния. Указанными исследователями в этой области была обнаружена в инфракрасном спектре слабая полоса вблизи 1680 слг1, которую они предположительно отнесли к колебаниям СО неионизованной карбоксильной группы. Отнесение ее подтверждается спектрами низших полиглициноз. [29]

Вытеснение аланина с может быть в известной мере сульфосмолы СДВ-3 раствором НС1. уменьшено при использова. [30]

Страницы: 1 2 3 4