Гем-группа

Cтраница 1

Гем-группа сходна с гемом миоглоблна и гемоглобина, но отличается от них тем, что, как мы уже видели ( см. с. Изученные ферменты выполняют совершенно одинаковую биологическую функцию, хотя, как мы увидим, можно обнаружить различия в распределении спиновой плотности В гем-группах для разных препаратов. Как и можно было ожидать, хотя в последовательности Лиз - Цис - Ала - Глн - Цис - Гис - Тре обнаруживаются различия ( эта последовательность, показанная ниже, найдена в цитохроме с лошади, свиньи, быка, о ( в-цы и пшеницы), в положениях 14, 17 и 18 всегда находятся остатки Цис, Цис и Гис. Остаток Гис-18 является одним из аксиальных лигандов. [1]

Гем-группа как в гемоглобине, так и в миоглобине присоединяется к белку за счет координации по атому азота гистидина F8, как показано на рис. 31.2. транс - Положение по отношению к гистидиновому азоту занято молекулой воды в неокисленном достоянии или молекулой кислорода в окисленной форме. Строение фрагмента Fe - О2 до сих пор точно неизвестно, но изменение окислительного состояния железа и присоединение к нему кислорода ( и других лигандов) вызывают важные изменения в структуре тема, которые мы опишем ниже. [2]

Гем-группа, или гем, - окрашенный, содержащий железо, полигетероциклический компонент, имеющий решающее значение для связывания гемоглобином кислорода. [3]

В цитохромах гем-группа как бы обернута изогнутой полипептидной ( белковой) цепью. Однако цитохромы могут взаимодействовать косвенно по механизму электронного переноса, восстанавливая кислород. Высвобождающаяся при этом энергия тратится в процессах обмена веществ и дыхания. [4]

Если четыре гем-группы молекулы гемоглобина связывают кислород независимо одна от другой, это уравнение должно быть справедливо и для гемоглобина. [5]

При изучении реакции гем-группы в гемопротеинах всегда необходимо следить за тем, чтобы никакие изменения структуры протеина не влияли на результаты. Полную денатурацию легко узнать по осаждению и флоккуляции, а также по выделению тема из гема-тина, но при этом могут происходить и менее существенные изменения. [6]

В молекуле гемоглобина гем-группы расположены далеко друг от друга ( 3000 пм), поэтому прямого взаимодействия между ними недостаточно, чтобы объяснить это явление. Однако было найдено, что присоединение кислорода или другого лиганда изменяет форму свернутой полипептидной цепи и благодаря взаимодействию между соседними цепями этот эффект передается. [7]

Положение атома Fe11 в гемоглобине до ( а и после ( б присоединения молекулы СЬ. [8]

Следует отметить, что гем-группа действует и в качестве усилителя. Изменение в спине вызывает небольшое изменение в радиусах железа ( на 17 пм), но, поскольку значение в 17 пм соответствует критической разности между железом пригодным и непригодным, суммарное передвижение атома железа составляет 60 пм. [9]

При переходе Fe в Реш гем-группа приобретает положительный заряд. [10]

Показано, что взаимодействие между гем-группами в гемоглобине такое, что при соединении одной из них с кислородом сродство остальных групп изменяется. [11]

Остается вопрос, дают ли протоны гем-групп а - и р-цепей гемоглобина идентичные сигналы. [12]

Каждая из четырех составляющих гемоглобин цепей содержит гем-группу, образуя вокруг нее гидрофобную полость, как и в миоглобине. Цепь состоит из 141 аминокислотного остатка, а р-цепь - из 146 остатков. Отдельные цепи не связаны ковалентно, но удерживаются друг возле друга, по-видимому, в основном за счет гидрофобных связей. Подобно миоглобинам, гемоглобины различного происхождения несколько отличаются последовательностью аминокислот в цепях. Кроме того, известно много разновидностей патологических видоизменений гемоглобина человека. [13]

Важной особенностью гемоглобина, которая обусловлена наличием нескольких гем-групп, является форма кривой связывания кислорода: не простая гипер болическая кривая насыщения, как для миоглобина, а S-образная. Сродство гемоглобина к кислороду возрастает с давлением. Поэтому при умеренных давлениях гемоглобин эффективно связывает кислород в легких, но отдает его мио-глобину при низких давлениях в тканях. При потере кислорода образуется дезоксигемоглобин, субъединицы молекулы слегка смещаются относительно друг друга - и поворачиваются так, что два р-гема удаляются друг от друга на расстояние около 6 5 А. Эта конформационная перестройка, несомненно, тесно связана с кооперативным взаимодействием гемов, которое позволяет им более прочно связывать кислород, когда молекула уже частично окислена. Однако детали этого взаимодействия еще не ясны. [14]

Расположение атома железа вне плоскости порфиринового цикла. [15]

Страницы: 1 2 3 4